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{{Cinetica chimica}}

{{S|biochimica}}

Il '''sito attivo''' di un [[enzima]] è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di [[catalisi]] e nella formazione dei [[legame chimico|legami]]. La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo permettono il riconoscimento e il legame col substrato specifico.

Il '''sito attivo''' (o '''centro attivo'''<ref>{{en}} [http://goldbook.iupac.org/A00108.html IUPAC Gold Book, "active site in heterogeneous catalysis"]</ref>) di un [[catalizzatore]] o di un [[enzima]] è la porzione di [[molecola]] direttamente implicata nel processo di [[catalisi]] e nella formazione dei [[legame chimico|legami]] con i [[reagente|reagenti]].

Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola tasca posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.

==Siti attivi di un catalizzatore==

==Azione==

I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa del'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.

[[Image:Induced_fit_diagram.svg|thumb|400px|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto del sito attivo, in seguito all'interazione tra substrato ed enzima]]

==Ipotesi==

Studi recenti hanno notato che il [[sito attivo]] è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]]. Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}

Col termine "siti attivi" si indicano in generale delle particolari zone della struttura di un catalizzatore che sono attivamente implicate nel processo di catalisi in fase solida.

[[Categoria:enzimologia]]

All'aumentare del numero di siti attivi (ovvero della superficie esposta ai reagenti) di un catalizzatore aumenta l'[[attività catalitica]] del catalizzatore stesso.

[[en:Active site]]

[[es:Sitio activo]]

Esempi di siti attivi sono i [[ossidrile|gruppi -OH]] presenti nella [[silice]] e le [[Difetto di vacanza|vacanze]] all'interno dei [[cristallo|cristalli]].

[[fr:Site actif]]

[[he:אתר פעיל]]

==Siti attivi di un enzima==

[[pl:Centrum aktywne]]

La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo di un enzima permettono il riconoscimento e il legame col [[Substrato (biochimica)|substrato]] specifico.

[[ru:Активный центр ферментов]]

[[zh:活化位置]]

Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola "tasca" posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore (biologia)|cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.

===Azione===

I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa deldell'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.

Sono stati proposti due modelli su come il sito attivo dell'enzima possa adattarsi al suo specifico substrato: il modello della chiave-serratura e l'ipotesi dell'adattamento indotto.

=== Modello chiave-serratura ===

Il primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da [[Hermann Emil Fischer]] nel [[1894]], secondo il quale l'enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un ''incastro'' perfetto.<ref>{{de}} {{Cita pubblicazione |autore= Fischer E.|anno= 1894|titolo= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| rivista=Ber. Dt.

Chem. Ges.|volume=27|pp=2985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer}}</ref> Tale modello è spesso definito come ''chiave-serratura''. Tale modello esplica bene la specificità del sito attivo dell'enzima nei confronti del substrato, ma è decisamente meno affidabile nello spiegare la stabilizzazione dello [[stato di transizione]] che l'enzima raggiunge durante il legame con il substrato.

===Ipotesi dell'adattamento indotto===

Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].<ref name=Sullivan2008>{{en}} {{Cita pubblicazione|autore=Sullivan SM |titolo=Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection|rivista=[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |volume=105 |anno=2008 |pp=13829-13834 | doi=10.1073/pnas.0805364105 }}

Studi recenti hanno notato che il [[sito attivo]] è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].</ref> Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}

[[ImageFile:Induced_fit_diagramDiagramma adattamento indotto.svg|thumb|400pxupright=2.3|center|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto del sito attivo, in seguito all'interazione tra substrato ed enzima]]

==Note==

<references/>

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[[Categoria:Catalisi]]