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{{Cinetica chimica}}

{{S|biochimica}}

Il '''sito attivo''' di un [[enzima]] è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di [[catalisi]] e nella formazione dei [[legame chimico|legami]]. La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo permettono il riconoscimento e il legame col substrato specifico.

Il '''sito attivo''' (o '''centro attivo'''<ref>{{en}} [http://goldbook.iupac.org/A00108.html IUPAC Gold Book, "active site in heterogeneous catalysis"]</ref>) di un [[catalizzatore]] o di un [[enzima]] è la porzione di [[molecola]] direttamente implicata nel processo di [[catalisi]] e nella formazione dei [[legame chimico|legami]] con i [[reagente|reagenti]].

Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola tasca posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.

==Siti attivi di un catalizzatore==

==Azione==

I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa del'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.

Col termine "siti attivi" si indicano in generale delle particolari zone della struttura di un catalizzatore che sono attivamente implicate nel processo di catalisi in fase solida.

==Ipotesi==

[[Immagine:Ipotesi Adattamento Substrato.JPG|thumb|600px|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima]]

Studi recenti hanno notato che il [[sito attivo]] è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]]. Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}

All'aumentare del numero di siti attivi (ovvero della superficie esposta ai reagenti) di un catalizzatore aumenta l'[[attività catalitica]] del catalizzatore stesso.

Esempi di siti attivi sono i [[ossidrile|gruppi -OH]] presenti nella [[silice]] e le [[Difetto di vacanza|vacanze]] all'interno dei [[cristallo|cristalli]].

{{portale|fisica}}

==Siti attivi di un enzima==

[[Categoria:enzimologia]]

La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo di un enzima permettono il riconoscimento e il legame col [[Substrato (biochimica)|substrato]] specifico.

[[Categoria:Catalisi]]

Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola "tasca" posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore (biologia)|cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.

[[da:Aktivt site]]

[[de:Aktives Zentrum]]

===Azione===

[[en:Active site]]

I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa deldell'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.

[[es:Sitio activo]]

[[fi:Aktiivinen kohta]]

Sono stati proposti due modelli su come il sito attivo dell'enzima possa adattarsi al suo specifico substrato: il modello della chiave-serratura e l'ipotesi dell'adattamento indotto.

[[fr:Site actif]]

[[he:אתר פעיל]]

=== Modello chiave-serratura ===

[[pl:Miejsce aktywne]]

Il primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da [[Hermann Emil Fischer]] nel [[1894]], secondo il quale l'enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un ''incastro'' perfetto.<ref>{{de}} {{Cita pubblicazione |autore= Fischer E.|anno= 1894|titolo= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| rivista=Ber. Dt.

[[ru:Активный центр ферментов]]

Chem. Ges.|volume=27|pp=2985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer}}</ref> Tale modello è spesso definito come ''chiave-serratura''. Tale modello esplica bene la specificità del sito attivo dell'enzima nei confronti del substrato, ma è decisamente meno affidabile nello spiegare la stabilizzazione dello [[stato di transizione]] che l'enzima raggiunge durante il legame con il substrato.

[[sl:Aktivno mesto encima]]

[[uk:Активний центр]]

===Ipotesi dell'adattamento indotto===

[[zh:活化位置]]

Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].<ref name=Sullivan2008>{{en}} {{Cita pubblicazione|autore=Sullivan SM |titolo=Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection|rivista=[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |volume=105 |anno=2008 |pp=13829-13834 | doi=10.1073/pnas.0805364105 }}

Studi recenti hanno notato che il [[sito attivo]] è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].</ref> Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}

[[ImmagineFile:IpotesiDiagramma Adattamentoadattamento Substratoindotto.JPGsvg|thumb|600pxupright=2.3|center|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima]]

==Note==

<references/>

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[[Categoria:Catalisi]]