Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni
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Negli eucarioti, proteine simili alla MogA e MoeA sono fuse insieme in una singola catena polipeptitica. Nell'uomo la [[gefirina]] è la proteina coinvolta nell'insersione del molibdeno in MPT, infatti presenta omologia sia tra il suo [[dominio N-terminale]] e la MogA, che il suo [[dominio C-terminale]] con la MoeA<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1073/pnas.96.4.1333| issn = 0027-8424, 1091-6490| volume = 96| numero = 4| pagine = 1333-1338| cognome = Stallmeyer| nome = B.| coautori = G. Schwarz, J. Schulze, A. Nerlich, J. Reiss, J. Kirsch, R. R. Mendel| titolo = The neurotransmitter receptor-anchoring protein gephyrin reconstitutes molybdenum cofactor biosynthesis in bacteria, plants, and mammalian cells| rivista = Proceedings of the National Academy of Sciences| accesso=9 novembre 2012| data=16 febbraio 1999| url = http://www.pnas.org/content/96/4/1333}}</ref>. La gefirina è coinvolta nella biosintesi del Moco nei tessuti non nervosi, mentre si può trovare anche nei terminali postsinaptici dove è di cruciale importanza per l’addensamento dei recettori della glicina nel tessuto nervoso centrale<ref>http://medicinapertutti.altervista.org/argomento/recettore-glicinergico-o-della-glicina-a</ref><ref>http://www.glossariomedico.it/html/it/g/gefirina_20351.asp</ref>.
[[Immagine:Inserzione del molibdeno e formazione del Moco.png|thumb|1000px|center|Le proteine MoeA e MogA catalizzano la formazione del Moco dalla MPT tramite l'intermedio MPT adenilato. MogA è responsabile della formazione dell'intermedio mentre MoeA media l'insersione del molibdeno]]
== Note ==
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