Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni

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Nella biosintesi batterica le proteine '''[[MoaA]]''' e '''[[MoaC]]''' sono coinvolte nella trasformazione del GTP in precursore Z.

MoaA appartiene alla superfamiglia degli enzimi [[metilasi]] dipendenti dal [[coenzima]] [[S-adenosil metionina]] (SAM), le quali con [[centri di ferro-zolfo|centri ferro-zolfo]] [4Fe-4S]²⁺ formano un [[radicale libero|radicale]] mediante la divisione riduttiva del SAM. Caratteristica delle proteine MoaA è di contenere addirittura due centri ferro-zolfo. Il ruolo di MoaC non è ancora molto chiaro, due possibili funzioni gli sono state supposte. La prima è di enzima accetore del radicale formato dalla MoaA, visto che molti enzimi dipendenti dal coenzima SAM richiedono un'altra proteina nella quale trasferire il radicale. La seconda funzione possibile è il coinvolgimento nella separazione del gruppo [[pirofosfato]], formando il gruppo ciclofosfato del precursore Z<ref name=autogenerato1>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1074/jbc.M313398200| issn = 0021-9258| volume = 279| numero = 33| pagine = 34721-34732| cognome = Hänzelmann| nome = Petra| coautori = Heather L Hernández, Christian Menzel, Ricardo García-Serres, Boi Hanh Huynh, Michael K Johnson, Ralf R Mendel, Hermann Schindelin| titolo = Characterization of MOCS1A, an oxygen-sensitive iron-sulfur protein involved in human molybdenum cofactor biosynthesis| rivista = The Journal of biological chemistry| data=13 agosto 2004}}</ref>.

Le analoghe proteine umane a MoaA e MoaC sono conosciute come MOCS1A e MOCS1B, rispettivamente<ref name=autogenerato1 />.

Le analoghe proteine umane a MoaA e MoaC sono conosciute come MOCS1A e MOCS1B, rispettivamente<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1074/jbc.M313398200| issn = 0021-9258| volume = 279| numero = 33| pagine = 34721-34732| cognome = Hänzelmann| nome = Petra| coautori = Heather L Hernández, Christian Menzel, Ricardo García-Serres, Boi Hanh Huynh, Michael K Johnson, Ralf R Mendel, Hermann Schindelin| titolo = Characterization of MOCS1A, an oxygen-sensitive iron-sulfur protein involved in human molybdenum cofactor biosynthesis| rivista = The Journal of biological chemistry| data=13 agosto 2004}}</ref>.

[[Immagine:Formazione del precursore Z dalla guanosina.png|thumb|1000px|center|Biosintesi del precursore Z partendo dal [[GTP]]. Il carbonio aldeidico è trasferito come formile tra due carboni del ribosio. Il precursore Z è mostrato nella sua forma di tetraidropirano e nel prodotto idratato]]

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Nonostante l'insersione i molibdeno in MPT possa avvenire senza aiuto di proteine, ''in vitro'' per esempio si può ottenere ad alte concentrazioni di [[molibdato]]<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1111/j.1742-4658.2008.06694.x| issn = 1742-4658| volume = 275| numero = 22| pagine = 5678-5689| cognome = Neumann| nome = Meina| coautori = Silke Leimkühler| titolo = Heavy metal ions inhibit molybdoenzyme activity by binding to the dithiolene moiety of molybdopterin in Escherichia coli| rivista = The FEBS journal| data = 2008-11}}</ref>, MogA e MoeA sono essenziali per le concentrazioni fisiologiche a cui si può trovare il molibdeno all'interno delle cellule.

Negli eucarioti, proteine simili alla MogA e MoeA sono fuse insieme in una singola catena polipeptitica. Nell'uomo la [[gefirina]] è la proteina coinvolta nell'insersione del molibdeno in MPT, infatti presenta omologia sia tra il suo [[dominio N-terminale]] e la MogA, che il suo [[dominio C-terminale]] con la MoeA<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1073/pnas.96.4.1333| issn = 0027-8424, 1091-6490| volume = 96| numero = 4| pagine = 1333-1338| cognome = Stallmeyer| nome = B.| coautori = G. Schwarz, J. Schulze, A. Nerlich, J. Reiss, J. Kirsch, R. R. Mendel| titolo = The neurotransmitter receptor-anchoring protein gephyrin reconstitutes molybdenum cofactor biosynthesis in bacteria, plants, and mammalian cells| rivista = Proceedings of the National Academy of Sciences| accesso=9 novembre 2012| data=16 febbraio 1999| url = http://www.pnas.org/content/96/4/1333}}</ref>. La gefirina è coinvolta nella biosintesi del Moco nei tessuti non nervosi, mentre si può trovare anche nei terminali postsinaptici dove è di cruciale importanza per l’addensamento dei recettori della glicina nel tessuto nervoso centrale<ref>[http://medicinapertutti.altervista.org/argomento/recettore-glicinergico-o-della-glicina-a Recettore glicinergico (o della glicina) A | Farmacologia<!-- Titolo generato automaticamente -->]</ref><ref>http://www.glossariomedico.it/html/it/g/gefirina_20351.asp</ref>.

[[Immagine:Inserzione del molibdeno e formazione del Moco.png|thumb|1000px|center|Le proteine MoeA e MogA catalizzano la formazione del Moco dalla MPT tramite l'intermedio MPT adenilato. MogA è responsabile della formazione dell'intermedio mentre MoeA media l'insersione del molibdeno]]