Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni

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| issn = 0969-2126| volume = 10| numero = 1| pagine = 115-125

| cognome = Truglio| nome = James J.| coautori = Karsten Theis, Silke Leimkühler, Roberto Rappa, K. V. Rajagopalan, Caroline Kisker| titolo = Crystal Structures of the Active and Alloxanthine-Inhibited Forms of Xanthine Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus| rivista = Structure

| accesso = | data = 2002-01| url = http://www.sciencedirect.com/science/article/B6VSR-44XVT0G-J/2/13065b2141371664ec47b87bb78bf747

}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione| numero = 21

| pagine = 4053-4068| cognome = Romão| nome = Maria João

| titolo = Molybdenum and tungsten enzymes: a crystallographic and mechanistic overview

| rivista = Dalton Transactions| accesso = | data = 2009

| url = http://dx.doi.org/10.1039/b821108f}}</ref>.

== Il cofattore molibdeno in natura ==

Il '''Moco''' è contenuto nei [[molibdo-enzimi mononucleari]]<ref>{{Cita pubblicazione | autore= R. Hille | titolo= The Mononuclear Molybdenum Enzymes | rivista=[[Chemical reviews]]| volume=96 | numero= | anno=1996 | pagine= 2757-2816| doi=10.1021/cr950061t}}</ref>. Tutti gli animali, le piante terrestri, alghe, eteroconti e certi funghi posseggono i geni per la biosintesi del Moco e [[molibdo-enzimi mononucleari|molibdo-enzimi]]. Organismi spesso associati ad altri come tutti i parassiti, i lieviti e ciliati indipendenti non li posseggono, ma si pensa che possano rifornirsi di Moco dall'organismo ospite<ref>{{Cita pubblicazione

| doi = 10.1016/j.jmb.2008.03.051| issn = 1089-8638

| volume = 379

| numero = 4| pagine = 881-899| cognome = Zhang| nome = Yan| coautori = Vadim N Gladyshev| titolo = Molybdoproteomes and evolution of molybdenum utilization| rivista = Journal of Molecular Biology| accessodata=13 giugno 2008| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18485362}}</ref>.

| data=13 giugno 2008| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18485362}}</ref>.

== Biosintesi del cofattore molibdeno ==