Trigger factor: differenze tra le versioni

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{{O|biologia|luglio 2019}}

Il '''trigger factor''' (TF) è un [[chaperone molecolare]] batterico che interagisce con le [[proteine]] all'uscita del canale del [[ribosoma]], in modo da facilitarne il [[Ripiegamento di proteine|ripiegamento]].<ref name=":0">{{Cita pubblicazione|autore=Timm Maier, Lars Ferbitz, Elke Deuerling, Nenad Ban|anno=2005|titolo=A cradle for new proteins: trigger factor at the ribosome.|rivista=Current Opinion in Structural Biology|volume=|numero=15}}</ref>

== Biochimica ==

[[File:Triggerfactor.png|miniatura|Struttura lineare e tridimensionale del trigger factor<ref name=":0" />. ]]

Il trigger factor di ''[[E. coli]]'' è una proteina di 48 kDa che si associa al ribosoma attraverso un [[dominio N-terminale]] secondo un rapporto di 1:1.<ref name=":0" /> Durante la sintesi di una proteina, il trigger factor fornisce un ambiente che previene interazioni intermolecolare scorrette all'interno della catena polipeptidica in uscita dal canale del ribosoma. Questa associazione rallenta il ripiegamento della proteina. <ref>{{Cita pubblicazione|autore=Maier R., Scholz C., Schmidt FX.|anno=2001|titolo=Dynamic association of trigger factor with protein substrate.|rivista=J Mol Biol|volume=|numero=314}}</ref> L'interazione tra il trigger factor e la proteina nascente previene che in quest'ultima vengano a formarsi interazioni scorrette.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Patzelt H et al.|anno=2001|titolo=Binding specificity of Escherichia coli trigger factor|rivista=Proc Natl Acad Sci USA|volume=|numero=98}}</ref>Durante il [[Ripiegamento di proteine|ripiegamento]] i domini idrofobici vengono confinati all'interno della catena, e questo diminuisce l'affinità tra il ribosoma e il trigger factor, che si stacca. Nel caso di sintesi proteine multi-[[Dominio (biochimica)|dominio]] il TF viene nuovamente reclutato all'uscita di nuova [[catena polipeptidica]] non ripiegata dal canale del ribosoma.

== Note ==