Sito attivo: differenze tra le versioni
Contenuto cancellato Contenuto aggiunto
Nessun oggetto della modifica |
m Bot: numeri di pagina nei template citazione |
||
| (48 versioni intermedie di 22 utenti non mostrate) | |||
Riga 1:
Il '''sito attivo''' (o '''centro attivo'''<ref>{{en}} [http://goldbook.iupac.org/A00108.html IUPAC Gold Book, "active site in heterogeneous catalysis"]</ref>) di un [[catalizzatore]] o di un [[enzima]] è la porzione di [[molecola]] direttamente implicata nel processo di [[catalisi]] e nella formazione dei [[legame chimico|legami]] con i [[reagente|reagenti]].
Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola tasca posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore_(biologia)|cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.▼
==Siti attivi di un catalizzatore==
Col termine '''sito attivo''' si indica anche, in generale, le particolari zone della struttura di un [[catalizzatore]] che sono attivamente implicate nel processo di catalisi in fase solida. Ad esempio, comuni siti attivi sono i gruppi -OH presenti nella [[silice]] e le vacanze all'interno dei [[cristallo|cristalli]].▼
▲Col termine
==Azione==▼
I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa del'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.▼
All'aumentare del numero di siti attivi (ovvero della superficie esposta ai reagenti) di un catalizzatore aumenta l'[[attività catalitica]] del catalizzatore stesso.
[[Immagine:Ipotesi Adattamento Substrato.JPG|thumb|600px|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima]]▼
Esempi di siti attivi sono i [[ossidrile|gruppi -OH]] presenti nella [[silice]] e le [[Difetto di vacanza|vacanze]] all'interno dei [[cristallo|cristalli]].
Studi recenti hanno notato che il [[sito attivo]] è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]]. Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}▼
▲{{Portale|chimica|fisica}}
==Siti attivi di un enzima==
La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo di un enzima permettono il riconoscimento e il legame col [[Substrato (biochimica)|substrato]] specifico.
▲Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola "tasca" posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[
▲===Azione===
▲I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa
Sono stati proposti due modelli su come il sito attivo dell'enzima possa adattarsi al suo specifico substrato: il modello della chiave-serratura e l'ipotesi dell'adattamento indotto.
=== Modello chiave-serratura ===
Il primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da [[Hermann Emil Fischer]] nel [[1894]], secondo il quale l'enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un ''incastro'' perfetto.<ref>{{de}} {{Cita pubblicazione |autore= Fischer E.|anno= 1894|titolo= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| rivista=Ber. Dt.
Chem. Ges.|volume=27|pp=2985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer}}</ref> Tale modello è spesso definito come ''chiave-serratura''. Tale modello esplica bene la specificità del sito attivo dell'enzima nei confronti del substrato, ma è decisamente meno affidabile nello spiegare la stabilizzazione dello [[stato di transizione]] che l'enzima raggiunge durante il legame con il substrato.
===Ipotesi dell'adattamento indotto===
Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].<ref name=Sullivan2008>{{en}} {{Cita pubblicazione|autore=Sullivan SM |titolo=Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection|rivista=[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |volume=105 |anno=2008 |pp=13829-13834 | doi=10.1073/pnas.0805364105 }}
▲
▲[[
==Note==
<references/>
== Altri progetti ==
{{interprogetto}}
== Collegamenti esterni ==
* {{Collegamenti esterni}}
{{Controllo di autorità}}
{{Portale|biologia|chimica}}
[[Categoria:Enzimologia]]
[[Categoria:Catalisi]]
| |||