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{{Cinetica chimica}}

{{W|medicina|novembre 2006|[[Utente:Senpai|<font color="black">'''Ş€ņpãİ-27 - せんぱい''']] [[Discussioni_utente:Senpai|'''scrivimi'''</font >]] 15:04, 22 nov 2006 (CET)}}

Il '''sito attivo''' di una proteina è un '''insieme di gruppi chimici''' che si sono venuti a formare dal momento in cui residui amminoacidici che nella struttura primaria si trovavano distanti, con il raggomitolarsi della proteina sono venuti a trovarsi vicini e hanno potuto formare dei legami. Il sito attivo, quindi è tipico delle proteine globulari(quelle con struttura terziaria). Il sito attivo si trova verso l'interno della proteina lontano dal solvente acquoso (cioè si trova nel core idrofobico della proteina).I gruppi chimici del sito attivo sono complementari ai gruppi chimici del substrato che la proteina deve riconoscere e legarsi.

Il '''sito attivo''' (o '''centro attivo'''<ref>{{en}} [http://goldbook.iupac.org/A00108.html IUPAC Gold Book, "active site in heterogeneous catalysis"]</ref>) di un [[catalizzatore]] o di un [[enzima]] è la porzione di [[molecola]] direttamente implicata nel processo di [[catalisi]] e nella formazione dei [[legame chimico|legami]] con i [[reagente|reagenti]].

Il sito attivo degli enzimi è più complesso in quanto oltre ai gruppi di riconoscimento vi sono i gruppi catalitici che partecipano direttamente alla rottura e alla formazione dei legami.

{{Categorizzare}}

==Siti attivi di un catalizzatore==

Col termine "siti attivi" si indicano in generale delle particolari zone della struttura di un catalizzatore che sono attivamente implicate nel processo di catalisi in fase solida.

All'aumentare del numero di siti attivi (ovvero della superficie esposta ai reagenti) di un catalizzatore aumenta l'[[attività catalitica]] del catalizzatore stesso.

Esempi di siti attivi sono i [[ossidrile|gruppi -OH]] presenti nella [[silice]] e le [[Difetto di vacanza|vacanze]] all'interno dei [[cristallo|cristalli]].

==Siti attivi di un enzima==

La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo di un enzima permettono il riconoscimento e il legame col [[Substrato (biochimica)|substrato]] specifico.

Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola "tasca" posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore (biologia)|cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.

===Azione===

I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa dell'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.

Sono stati proposti due modelli su come il sito attivo dell'enzima possa adattarsi al suo specifico substrato: il modello della chiave-serratura e l'ipotesi dell'adattamento indotto.

=== Modello chiave-serratura ===

Il primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da [[Hermann Emil Fischer]] nel [[1894]], secondo il quale l'enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un ''incastro'' perfetto.<ref>{{de}} {{Cita pubblicazione |autore= Fischer E.|anno= 1894|titolo= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| rivista=Ber. Dt.

Chem. Ges.|volume=27|pp=2985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer}}</ref> Tale modello è spesso definito come ''chiave-serratura''. Tale modello esplica bene la specificità del sito attivo dell'enzima nei confronti del substrato, ma è decisamente meno affidabile nello spiegare la stabilizzazione dello [[stato di transizione]] che l'enzima raggiunge durante il legame con il substrato.

===Ipotesi dell'adattamento indotto===

Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].<ref name=Sullivan2008>{{en}} {{Cita pubblicazione|autore=Sullivan SM |titolo=Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection|rivista=[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |volume=105 |anno=2008 |pp=13829-13834 | doi=10.1073/pnas.0805364105 }}

</ref> Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}

[[File:Diagramma adattamento indotto.svg|thumb|upright=2.3|center|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima]]

==Note==

<references/>

== Altri progetti ==

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== Collegamenti esterni ==

* {{Collegamenti esterni}}

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[[Categoria:Catalisi]]