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==Siti attivi di un enzima==

La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo di un enzima permettono il riconoscimento e il legame col [[Substrato (biochimica)|substrato]] specifico.

Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola "tasca" posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore_cofattore (biologia)|cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.

===Azione===

I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa deldell'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.

Sono stati proposti due modelli su come il sito attivo dell'enzima possa adattarsi al suo specifico substrato: il modello della chiave-serratura e l'ipotesi dell'adattamento indotto.

=== Modello chiave-serratura ===

Il primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da [[Hermann Emil Fischer]] nel [[1894]], secondo il quale l'enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un ''incastro'' perfetto.<ref>{{ende}} {{Cita pubblicazione |autore= Fischer E.|anno= 1894|titolo= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| rivista=Ber. Dt.

Chem. Ges.|volume=27|paginepp=2985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer}}</ref> Tale modello è spesso definito come ''chiave-serratura''. Tale modello esplica bene la specificità del sito attivo dell'enzima nei confronti del substrato, ma è decisamente meno affidabile nello spiegare la stabilizzazione dello [[stato di transizione]] che l'enzima raggiunge durante il legame con il substrato.

===Ipotesi dell'adattamento indotto===

Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].<ref name=Sullivan2008>{{en}} {{Cite journalCita pubblicazione| authorautore=Sullivan SM | titletitolo=Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection| journalrivista=[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] | volume=105 | yearanno=2008 | pagespp=13829–1383413829-13834 | doi=10.1073/pnas.0805364105 }}

</ref> Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}

[[File:Diagramma adattamento indotto.svg|thumb|500pxupright=2.3|center|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima]]

[[File:Diagramma adattamento indotto.svg|thumb|500px|center|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima]]

==Note==

<references/>

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