Glicina: differenze tra le versioni
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{{Composto chimico
|immagine1_nome =
|immagine1_dimensioni = 120px
|immagine1_descrizione = formula di struttura
|nome_IUPAC =
|nomi_alternativi = glicocolla<br/>acido amminoacetico<br/>acido 2-amminoetanoico
'''GLY'''
▲|abbreviazioni = '''G'''<br />'''GLY'''
|titolo_caratteristiche_generali = ---
|massa_molecolare = 75,07
|aspetto = solido cristallino bianco
|titolo_proprietà_chimico-fisiche = ---
|temperatura_di_fusione = 232 °C (505 K) con decomposizione
|Ka_temperatura = 293
|Ka = pK<sub>1</sub>: 2,35<br />▼
▲pK<sub>1</sub>: 2,35<br />
pK<sub>2</sub>: 9,78
|punto_isoelettrico = 6,06
|solubilità_acqua = 225 g/l a 293 K
|titolo_proprietà_termochimiche = ---
|entalpia_standard_di_formazione = −528,5
|titolo_indicazioni_sicurezza = ---
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|frasiR = --
|frasiS = --
|frasiH = ---
|consigliP = ---<ref>scheda della glicina su
}}
La '''glicina''' (nome sistematico: '''acido amminoacetico'''), detta meno recentemente anche '''glicocolla''',<ref>{{Cita web|lingua=it|url=https://dizionario.internazionale.it/parola/glicocolla|titolo=Glicocolla > significato - Dizionario italiano De Mauro|sito=Internazionale|accesso=16 marzo 2025}}</ref> è il più semplice degli [[amminoacidi]], non compreso tra quelli [[Amminoacidi essenziali|essenziali]], ed è [[Chiralità (chimica)|achirale]]. La sua [[Formula di struttura|formula semistrutturale]] convenzionale è NH<sub>2</sub>−CH<sub>2</sub>−COOH, che mette in evidenza il [[gruppo amminico]] (−NH<sub>2</sub>), che è basico, e il [[gruppo carbossilico]] (−COOH), che è acido, entrambi legati allo stesso atomo di carbonio. Tuttavia, in soluzione acquosa a [[pH]] vicini alla neutralità la glicina è principalmente presente nella sua forma [[Zwitterione|zwitterionica]], <sup>+</sup>NH<sub>3</sub>−CH<sub>2</sub>−COO<sup>−</sup>.<ref>{{Cita libro|nome=Jacinto|cognome=Steinhardt|nome2=Jacqueline Ann|cognome2=Reynolds|titolo=Multiple equilibria in proteins|collana=Molecular biology|data=1969|editore=Academic Press|pp=176-221|ISBN=978-0-12-665450-9}}</ref>
È un [[Amminoacidi non proteinogenici|amminoacido proteinogenico]],<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Alexandre|cognome=Ambrogelly|nome2=Sotiria|cognome2=Palioura|nome3=Dieter|cognome3=Söll|data=2007-01|titolo=Natural expansion of the genetic code|rivista=Nature Chemical Biology|volume=3|numero=1|pp=29–35|lingua=en|accesso=16 marzo 2025|doi=10.1038/nchembio847|url=https://www.nature.com/articles/nchembio847}}</ref> che viene cioè utilizzato dagli esseri viventi per la [[Sintesi proteica|sintesi di proteine]]. Comunemente viene indicato con le sigle '''G''' o '''Gly''' ed è [[Codice genetico|codificato]] sull'[[RNA messaggero]] dai [[Codone|codoni]] GGU, GGC, GGA e GGG.
== Storia ==
L'evoluzione ha preservato la glicina per molto tempo in alcune posizioni di alcune proteine (ad esempio nel [[citocromo]] C, nella [[mioglobina]] e nell'[[emoglobina]]), dato che la sua mutazione ad un amminoacido diverso e più ingombrante potrebbe portare ad un'alterazione consistente della struttura della proteina.▼
La glicina venne scoperta nel 1820 dal chimico francese [[Henri Braconnot]] quando [[Idrolisi|idrolizzò]] la [[Gelatina animale|gelatina]] facendola [[Ebollizione|bollire]] con [[acido solforico]].<ref>{{Cita libro|nome=Robert Henry Aders|cognome=Plimmer|titolo=The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis|url=https://books.google.it/books?id=7JM8AAAAIAAJ&pg=PA112&redir_esc=y|accesso=31 agosto 2021|data=1912|editore=Longmans, Green & Company|lingua=en|p=82}}</ref> Originariamente lo chiamò "zucchero di gelatina", ma il chimico francese [[Jean Baptiste Boussingault|Jean-Baptiste Boussingault]] dimostrò che conteneva [[azoto]].<ref>{{Cita web|url=https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=hvd.hx3dvk;view=1up;seq=119|titolo=Annales de chimie et de physique (1820).|sito=HathiTrust|lingua=fr|pp=113-125|accesso=31 agosto 2021}}</ref><ref>{{Cita libro|cognome=University of Michigan|titolo=One Thousand Experiments in Chemistry: With Illustrations of Natural ...|url=http://archive.org/details/onethousandexpe01mackgoog|accesso=31 agosto 2021|data=1822|editore=Printed for R. Phillips|lingua=En}}</ref> Lo scienziato americano [[Eben Norton Horsford]], propose il nome glicocolla;<ref>{{Cita web|url=https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=hvd.32044102902764&view=1up&seq=381&skin=2021|titolo=The American journal of science and arts. ser.2:v.3 (1847).|sito=HathiTrust|lingua=en|accesso=31 agosto 2021}}</ref> tuttavia, il chimico svedese [[Jöns Jacob Berzelius]] suggerì il nome più semplice "glicina".<ref>{{Cita libro|titolo=Jahres-bericht über die fortschritte der chemie und mineralogie|url=https://books.google.it/books?id=mDc4AQAAIAAJ&q=%22glycin%22&pg=PA654&redir_esc=y#v=snippet&q=%22glycin%22&f=false|accesso=31 agosto 2021|data=1848|editore=H. Laupp|lingua=de}}</ref><ref>{{Cita libro|nome=Mary Jo|cognome=Nye|titolo=Before Big Science: The Pursuit of Modern Chemistry and Physics, 1800-1940|url=https://books.google.it/books?id=qKjxtZvnBKQC&pg=PA141&redir_esc=y#v=onepage&q&f=false|accesso=31 agosto 2021|data=1999|editore=Harvard University Press|lingua=en|ISBN=978-0-674-06382-2}}</ref> Nel 1858, il chimico francese [[Auguste André Thomas Cahours]] determinò che la glicina era un'[[Ammine|ammina]] dell'[[acido acetico]].<ref>{{Cita web|url=https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=umn.31951d00008355e&view=1up&seq=1050&skin=2021|titolo=Comptes rendus hebdomadaires des séances de l'Académie des sciences. t.46 (1858).|sito=HathiTrust|lingua=en|accesso=31 agosto 2021}}</ref>
La parola glicina deriva dal [[Lingua greca antica|greco]] ''γλyκýς'' (glykýs), "dolce",<ref>{{Cita web|lingua=en|autore=Olivetti Media Communication-Enrico Olivetti|url=https://www.grecoantico.com/dizionario-greco-antico.php?parola=glykys|titolo=DIZIONARIO GRECO ANTICO - Greco antico - Italiano|sito=grecoantico.com|accesso=16 marzo 2025}}</ref> a causa del sapore dolce della glicina.<ref>{{Cita web|lingua=en|url=https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=hvd.hx3dvk&view=1up&seq=119|titolo=Annales de chimie et de physique ser.2:t.13 (1820).|sito=HathiTrust|accesso=16 marzo 2025}}</ref> La parola è legata anche ai prefissi glico- e gluco-, come in [[glicoproteina]] e [[glucosio]].
== Struttura ==
Nel [[1994]] un gruppo di astronomi dell'Università dell'Illinois, guidati da Lewis Snyder, annunciò di aver scoperto molecole di glicina nello spazio, ma la notizia si rivelò infondata. Otto anni dopo, nel [[2002]] Lewis Snyder e Yi-Jehng Kuan dell'Università Normale Nazionale di Taiwan rifecero la scoperta, questa volta vera. L'evidenza dell'esistenza di molecole di glicina nello [[Spazio (astronomia)|spazio]] interstellare è venuta dall'identificazione di 10 linee spettrali tipiche della glicina in segnali raccolti da [[radiotelescopio|radiotelescopi]].▼
La glicina, come tutti gli amminoacidi, è composta da un [[gruppo amminico]] (<chem>-NH2</chem>) e da uno [[Acidi carbossilici|carbossilico]] (<chem>-COOH</chem>). La catena laterale è un atomo di [[idrogeno]], il che la rende il più semplice degli [[amminoacidi proteinogenici]]. Avendo due atomi di idrogeno legati al carbonio α, la glicina non è [[chiralità (chimica)|chirale]] e non presenta [[Stereoisomero|stereoisomeria]] come invece fanno gli altri amminoacidi proteinogenici.
La presenza del secondo atomo di idrogeno rende la molecola [[Polarità|apolare]] e [[Ingombro sterico|stericamente poco ingombrante]]. Grazie a questa caratteristica, la glicina può essere inserita in molti spazi dove altri amminoacidi non ci stanno poiché risultano essere troppo ingombranti. Ad esempio, la glicina è il più abbondante amminoacido all'interno del [[collagene]], il quale è strutturato come una tripla elica molto stretta (lo scarso ingombro è fondamentale).<ref>{{Cita libro|titolo=Biomeccanica analisi multiscala di tessuti biologici
Sulla base di simulazioni condotte al computer ed esperimenti di laboratorio, si ipotizza che la glicina si sia formata per esposizione alla luce ultravioletta di ghiaccio d'[[acqua]] contenente semplici molecole organiche ([[metano]], [[ammoniaca]]).▼
Alberto Redaelli Franco Montevecchi}}</ref> Ogni molecola di collagene presenta una glicina ogni 3 amminoacidi, la quale, affiancandosi ad altre glicine, forma ponti idrogeno che stabilizzano l'intera molecola di collagene e permettono la formazione della struttura a tripla elica (tropocollagene).
▲L'evoluzione ha preservato la glicina per molto tempo in
Prima della glicina furono scoperte più di altre 130 molecole organiche nello spazio, tra esse gli zuccheri e l'[[etanolo]], ma la scoperta degli [[amminoacidi]], che rappresentano i mattoni fondamentali della vita, destò molto più interesse.▼
Siccome la molecola presenta un gruppo a carattere [[Base (chimica)|basico]] (gruppo amminico) ed uno a carattere [[acido]] (gruppo carbossilico), viene definita [[Anfotero|anfotera]] in quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda del [[pH]]. Il [[punto isoelettrico]] della glicina, ossia il valore di pH in cui l'amminoacido si dissocia nella sua parte acida (<chem>-COO-</chem>) e si protona nella sua parte basica (<chem>-NH3+</chem>), è 6,06. Questo valore lo si ottiene dalla media tra la [[costante di dissociazione acida]] e quella [[Costante di dissociazione basica|basica]]. L'amminoacido così dissociato viene definito [[zwitterione]], il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire una [[Elettroforesi|migrazione elettroforetica]].
==
=== Biosintesi ===
La glicina è un [[neurotrasmettitore]] inibitorio nel sistema nervoso centrale, specialmente nel [[midollo spinale]] e nel [[tronco encefalico]], dove è cruciale per la regolazione dei motoneuroni. Inoltre degli interneuroni glicinergici sono stati trovati nella retina, nel sistema uditivo ed altre aree implicate nella sensorialità. Come il GABA, la glicina è accoppiata alla modulazione degli ioni [[cloro]] intracellulari.▼
La glicina non è un [[Amminoacidi essenziali|amminoacido essenziale]] per l'uomo, in quanto viene biosintetizzata nel fegato e nei reni a partire dall'aminoacido serina. Nonostante ciò, la glicina deve essere introdotta anche con la dieta, in quanto la capacità metabolica della biosintesi della glicina non soddisfa la necessità di sintesi del collagene.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Enrique|cognome=Meléndez-Hevia|nome2=Patricia|cognome2=de Paz-Lugo|nome3=Athel|cognome3=Cornish-Bowden|data=1º dicembre 2009|titolo=A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis|rivista=Journal of Biosciences|volume=34|numero=6|pp=853-872|lingua=en|accesso=31 agosto 2021|doi=10.1007/s12038-009-0100-9|url=https://doi.org/10.1007/s12038-009-0100-9}}</ref> Nella maggior parte degli organismi, l'enzima [[serina idrossimetiltransferasi]] catalizza questa trasformazione tramite il cofattore [[piridossalfosfato]]:<ref name=":0">{{Cita libro|nome=David L.|cognome=Nelson|nome2=Michael M.|cognome2=Cox|titolo=Lehninger principles of biochemistry|url=https://www.worldcat.org/oclc/55476414|accesso=31 agosto 2021|edizione=Fourth edition|data=2005|editore=W.H. Freeman|oclc=55476414|ISBN=0-7167-4339-6}}</ref><blockquote>[[Serina (chimica)|serina]] + [[Acido tetraidrofolico|tetraidrofolato]] → glicina + 5,10-Metilene tetraidrofolato + H<sub>2</sub>O</blockquote>Oltre ad essere sintetizzata dalla serina, la glicina può anche essere derivata da [[treonina]], [[colina]] o [[idrossiprolina]] attraverso il metabolismo inter-organo del fegato e dei reni.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Weiwei|cognome=Wang|nome2=Zhenlong|cognome2=Wu|nome3=Zhaolai|cognome3=Dai|data=1º settembre 2013|titolo=Glycine metabolism in animals and humans: implications for nutrition and health|rivista=Amino Acids|volume=45|numero=3|pp=463-477|lingua=en|accesso=31 agosto 2021|doi=10.1007/s00726-013-1493-1|url=https://doi.org/10.1007/s00726-013-1493-1}}</ref> Nel fegato dei vertebrati, la sintesi della glicina è catalizzata dalla [[glicina sintasi]] (chiamata anche enzima di scissione della glicina). Questa conversione è facilmente reversibile:<ref name=":0" /><blockquote>[[Anidride carbonica|CO<sub>2</sub>]] + [[Ammonio|NH<sub>4</sub><sup>+</sup>]] + 5,10-Metilene tetraidrofolato + [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NADH]] + H<sup>+</sup> ⇌ glicina + [[Acido tetraidrofolico|tetraidrofolato]] + [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NAD<sup>+</sup>]]</blockquote>
== Metabolismo ==
La glicina viene degradata attraverso tre vie. La via predominante negli animali e nelle piante è la reazione inversa della via della glicina sintasi menzionata sopra. In questo contesto, il sistema enzimatico coinvolto è lo stesso, ma viene chiamato ''sistema di scissione della glicina'':<ref name=":0" /><blockquote>glicina + tetraidrofolato + NAD<sup>+</sup> ⇌ CO2 + NH<sub>4</sub><sup>+</sup> + 5,10-Metilene tetraidrofolato + NADH + H<sup>+</sup></blockquote>Nella seconda via, la glicina viene degradata in due fasi. Il primo passo è la reazione inversa della biosintesi della glicina dalla serina con la serina idrossimetiltransferasi (già menzionata prima). Poi, la serina viene convertita in piruvato dalla [[serina deidratasi]].<ref name=":0" />
Nella terza via della sua degradazione, la glicina viene convertita in [[Acido gliossilico|gliossilato]] dalla [[D-amminoacido ossidasi]]. Il gliossilato viene quindi ossidato dalla [[L-lattato deidrogenasi|lattato deidrogenasi]] epatica ad [[Acido ossalico|ossalato]] in una reazione NAD<sup>+</sup>-dipendente.<ref name=":0" />
== Utilizzi ==
Al di fuori della glicina, altri amminoacidi che possono attivare il recettore sono la [[serina (chimica)|serina]], la [[beta-alanina]], la L-alanina, la [[taurina]] e la [[prolina]]. Gli studi correnti sostengono il fatto che i siti di legame per la glicina e la stricnina si sovrappongono, ma non sono identici. Fino a tre molecole di glicina servono per attivare il recettore, nozione che riflette la natura cooperativa del recettore dato che la glicina è una molecola molto piccola con una bassa [[energia di legame]]. Come nel caso del recettore GABA-A, effettori positivi del recettore includono certi alcoli [[Composti alifatici|alifatici]], neurosteroidi come il [[pregnenolone]] e lo ione [[zinco]].▼
=== Sintesi proteica ===
La funzione principale della glicina è quella di essere un precursore della [[sintesi proteica]]. La maggior parte delle proteine incorpora solo piccole quantità di glicina, un'eccezione notevole è il collagene, che contiene circa il 35% di glicina a causa del suo ruolo periodicamente ripetuto nella formazione della struttura dell'elica del collagene in combinazione con l'[[idrossiprolina]].<ref name=":0" /> Nel [[codice genetico]], la glicina è codificata da tutti i [[Codone|codoni]] che iniziano con GG, ovvero GGU, GGC, GGA e GGG.
=== Intermedio biosintetico ===
La glicina è capace di attenuare la risposta glicemica se ingerita con glucosio. Se glicina e glucosio vengono assunti assieme, la risposta del glucosio plasmatico viene attenuata di circa il 50% rispetto alla risposta data dalla sola assunzione di glucosio<ref>Gannon et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12450897 The metabolic response to ingested glycine]''. Am J Clin Nutr. 2002 Dec;76(6):1302-7.</ref>. Tra varie fonti proteiche, la glicina è altamente presente nella gelatina, componendo circa il 30% degli amminoacidi in essa contenuti<ref>Hulten HO. ''Characteristics of muscle tissue''. In: Fennema O, ed. Food chemistry. New York: Dekker, 1985:725–89.</ref>.▼
Negli [[Eukaryota|eucarioti]], l'[[Acido 5-amminolevulinico|acido δ-aminolevulinico]], il precursore chiave delle [[Porfirina|porfirine]], viene biosintetizzato dall'enzima [[5-amminolevulinato sintasi|ALA sintasi]] a partire dalla glicina e dal [[Succinil-coenzima A|succinil-CoA]]. La glicina fornisce la subunità centrale C<sub>2</sub>N di tutte le [[purine]].<ref name=":0" />
=== Neurotrasmettitore ===
▲La glicina è anche un [[neurotrasmettitore]] inibitorio nel sistema nervoso centrale, specialmente nel [[midollo spinale]] e nel [[tronco encefalico]], dove è cruciale per la regolazione dei [[motoneuroni]]. Inoltre, degli [[interneuroni]] glicinergici sono stati trovati nella [[retina]], nel [[sistema uditivo]] ed altre aree implicate nella sensorialità. Come il [[Acido γ-amminobutirrico|GABA]], la glicina è accoppiata alla modulazione degli ioni [[cloro]] intracellulari.
Quando i [[Recettore della glicina|recettori della glicina]] sono attivati dal legame con l'amminoacido, il [[cloruro]] entra nel neurone attraverso tali recettori, causando un [[Potenziale d'azione|potenziale postsinaptico inibitorio]] (IPSP). La [[stricnina]] è un forte antagonista dei recettori ionotropici della glicina, mentre la [[bicucullina]] è debole. La glicina è un co-agonista necessario insieme al glutammato per il funzionamento dei [[Recettore NMDA|recettori NMDA]]. In contrasto con il ruolo inibitorio della glicina nel midollo spinale, il suo ruolo nei confronti dei recettori glutammatergici (NMDA) è eccitatorio.<ref>{{Cita web|url=https://journals.lww.com/cmj/pages/default.aspx|titolo=Chinese Medical Journal|sito=journals.lww.com|lingua=en|accesso=31 agosto 2021}}</ref>
La glicina può essere usata tra gli atleti come [[aiuto ergogenico]], tuttavia dal suo utilizzo non sono stati registrati dei miglioramenti acuti delle prestazioni in ambito sportivo<ref name="Antonio" />. La glicina è uno dei precursori della [[creatina]], [[tripeptide]] formato per la parte restante da [[arginina]] e [[S-adenosil metionina]], necessario per la normale contrazione muscolare. Non sembra tuttavia che la glicina possieda delle proprietà ergogeniche sulla supplementazione di creatina<ref>Williams MH. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10410846 Facts and fallacies of purported ergogenic amino acid supplements]''. Clin Sports Med. 1999 Jul;18(3):633-49.</ref>. Da diversi anni, alcuni studi hanno trovato una correlazione positiva tra l'assunzione di glicina, sia per via endovenosa che orale, e un aumento della secrezione di GH<ref>Kasai et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7376793 Glycine stimulated growth hormone release in man]''. Acta Endocrinol (Copenh). 1980 Mar;93(3):283-6.</ref><ref>Kasai et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/622050 Stimulatory effect of glycine on human growth hormone secretion]''. Metabolism. 1978 Feb;27(2):201-8.</ref><ref>Popa M, Florea I. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1222231 Growth hormone release by glycine injected intravenously in 22 healthy sexually immature children]''. Biomedicine. 1975 Apr 30;23(4):131-3.</ref>. Il GH (ormone della crescita) è un ormone correlato con l'aumento della massa muscolare, tuttavia l'aumento della secrezione di GH su atleti, e/o un conseguente aumento della massa muscolare, non sono stati verificati.▼
▲Al di fuori della glicina, altri amminoacidi che possono attivare il recettore sono la [[serina (chimica)|serina]], la [[
In ambito sportivo può essere suggerito di assumere la glicina assieme ad altri amminoacidi o altre sostanze per potenziarne l'effetto. Ad esempio, è stato visto che l'assunzione orale di un mix di glicina, [[glutammina]] e [[niacina]] (detta anche vitamina PP o B<sub>3</sub>) per un totale di 5 grammi al giorno da parte di uomini e donne di mezza età e anziani, ha provocato in 3 settimane un aumento del GH del 70% rispetto all'assunzione di un placebo<ref>Arwert et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14609312 Effects of an oral mixture containing glycine, glutamine and niacin on memory, GH and IGF-I secretion in middle-aged and elderly subjects]''. Nutr Neurosci. 2003 Oct;6(5):269-75.</ref>.▼
▲La glicina è capace di attenuare la risposta glicemica se ingerita con glucosio. Se glicina e glucosio vengono assunti assieme, la risposta del glucosio plasmatico viene attenuata di circa il 50% rispetto alla risposta data dalla sola assunzione di glucosio<ref>Gannon et al. ''
Charles Poliquin, coach noto a livello internazionale, suggerisce di assumere un mix di glicina e glutammina nell'immediato post-allenamento coi pesi a supporto del sistema immunitario e per facilitare il recupero fisico. I due amminoacidi sono i componenti del glutatione, comunemente usato per misurare l'efficienza del sistema immunitario. La glicina inoltre contribuirebbe ad abbassare i livelli di cortisolo, ormone dello stress connesso con l'infiammazione, producendo un effetto anti-infiammatorio<ref>[http://www.charlespoliquin.com/ArticlesMultimedia/Articles/Article/890/Top_Ten_Nutrition_Tips_for_Best_Results_with_Twice.aspx charlespoliquin.com - ''Top Ten Nutrition Tips for Best Results with Twice-A-Day Training'']</ref>. "''Cose come la glicina, che è un aminoacido che costa pochissimo, possono aumentare la produzione di GH se usata correttamente''" (Charles Poliquin)<ref>[http://www.olympian.it/ir/54_5.cfm olympian.it - ''Poliquin Power! (parte 1): Intervista a Charles Poliquin'' di Chris Goodwin]</ref>.▼
=== Integratore ===
Alcuni vecchi studi sui ratti misero in luce come una dieta arricchita con glicina, fosse in grado di velocizzare e aumentare la risintesi del glicogeno epatico dopo una prestazione fisica intensa<ref>Todd, Allen. ''[http://ajplegacy.physiology.org/content/194/2/338.short Synthesis of Tissue Glycogen in Rats Prefed Diets With Added Glycine]''. Am J Physiol. 1958 Aug;194(2):338-40.</ref><ref>Hunter et al. ''[http://jn.nutrition.org/content/92/1/133.full.pdf Amino acid imbalance and liver glycogen changes in rats fed glycine]''. J Nutr. 1967 May;92(1):133-7.</ref>.▼
▲La glicina può essere usata tra gli atleti come [[aiuto ergogenico]],
▲In ambito sportivo può essere suggerito di assumere la glicina assieme ad altri amminoacidi o altre sostanze per potenziarne l'effetto. Ad esempio, è stato visto che l'assunzione orale di un mix di glicina, [[glutammina]] e [[niacina]] (detta anche vitamina PP o B<sub>3</sub>) per un totale di 5 grammi al giorno da parte di uomini e donne di mezza età e anziani, ha provocato in 3 settimane un aumento del GH del 70% rispetto all'assunzione di un placebo<ref>Arwert et al. ''
▲[[Charles Poliquin]], coach noto a livello internazionale, suggerisce di assumere un mix di glicina e glutammina nell'immediato post-allenamento coi pesi a supporto del sistema immunitario e per facilitare il recupero fisico. I due amminoacidi sono i componenti del glutatione, comunemente usato per misurare l'efficienza del sistema immunitario. La glicina inoltre contribuirebbe ad abbassare i livelli di cortisolo, ormone dello stress connesso con l'infiammazione, producendo un effetto anti-infiammatorio<ref>
▲Alcuni vecchi studi sui ratti misero in luce come una dieta arricchita con glicina, fosse in grado di velocizzare e aumentare la risintesi del glicogeno epatico dopo una prestazione fisica intensa<ref>Todd, Allen. ''
Uno studio
=== Additivo alimentare ===
La glicina non è molto utilizzata negli alimenti per il suo valore nutritivo, tranne che negli [[Infusione|infusi]]. Il ruolo principale della glicina nella chimica degli alimenti è quello di aromatizzante. È leggermente dolce e ha proprietà conservanti, forse a causa della sua complessazione agli ioni metallici. Complessi di glicinato metallico, come ad esempio il glicinato di rame(II), sono utilizzati come integratori per i mangimi animali.<ref name=":1">{{Cita libro|nome=Gerhartz,|cognome=Wolfgang.|titolo=Ullmann's encyclopedia of industrial chemistry|url=http://worldcat.org/oclc/644026599|accesso=31 agosto 2021|data=1985|editore=VCH|oclc=644026599|ISBN=3-527-20103-3}}</ref>
=== Materia prima ===
La glicina è un intermedio nella sintesi di una varietà di prodotti chimici. È utilizzato nella produzione degli [[Diserbante|erbicidi]] come il [[glifosato]],<ref>{{Cita libro|nome=Shannon S.|cognome=Stahl|nome2=Paul L.|cognome2=Alsters|titolo=Liquid Phase Aerobic Oxidation Catalysis : Industrial Applications and Academic Perspectives|url=https://www.worldcat.org/oclc/954045948|accesso=31 agosto 2021|data=2016|editore=Wiley-VCH|oclc=954045948|ISBN=978-3-527-69012-1}}</ref> iprodione, glifosina, imiprotrina ed eglinazina.<ref name=":1" />
=== Ricerca di laboratorio ===
La glicina è un componente significativo di alcune soluzioni utilizzate nel metodo di analisi delle proteine nell'[[elettroforesi su gel di poliacrilammide]]. Serve come tampone che mantiene stabile il pH e previene il danneggiamento del campione durante l'elettroforesi. La glicina viene anche utilizzata per rimuovere gli anticorpi che solitamente vengono usati per etichettare le proteine nel [[Western blot]] quando sono numerose. Ciò consente di estrarre più dati dallo stesso campione, aumentando l'affidabilità dei dati, riducendo la quantità di elaborazione del campione e il numero di campioni richiesti. Questo processo è noto come stripping.
▲Uno studio (Antonio et al., 2002) ha esaminato l'effetto dell'ingestione acuta glicina sulle prestazioni nel [[sollevamento pesi]]. Questo studio esaminava il potenziale effetto tempone della glutammina sulla produzione di acido lattico durante l'esercizio coi pesi (fino al cedimento muscolare). Un'ora dopo l'ingestione di glutammina (0.3g/kg), l'ingestione glicina (0.3g/kg), o l'ingestione di un placebo, i soggetti eseguirono 2 serie di leg press (al 200% del peso corporeo) e panca (al 100% del peso corporeo). Ciò equivale a una media di ~23g di aminoacidi ingeriti tutti in una volta, ma non sono stati segnalati disturbi al tratto gastrointestinale. Ogni soggetto ha consumato uno dei tre supplementi prima delle tre sessioni di prova separate da una settimana. Non vi è stato alcun effetto della glicina sul numero di ripetizioni eseguite rispetto all'ingestione di placebo o di glutammina. Questi risultati indicano che una dose elevata di glicina ingerita prima dell'esercizio non ha effetti sulle prestazioni nel sollevamento pesi su soggetti allenati<ref name="Antonio">Antonio et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11834123 The effects of high-dose glutamine ingestion on weightlifting performance]''. J Strength Cond Res. 2002 Feb;16(1):157-60.</ref>.
== Presenza nello spazio ==
▲Nel [[1994]] un gruppo di astronomi dell'Università dell'Illinois, guidati da Lewis Snyder, annunciò di aver scoperto molecole di glicina nello spazio, ma la notizia si rivelò infondata. Otto anni dopo, nel [[2002]] Lewis Snyder e Yi-Jehng Kuan dell'Università Normale Nazionale di Taiwan rifecero la scoperta, questa volta vera. L'evidenza dell'esistenza di molecole di glicina nello [[Spazio (astronomia)|spazio]] interstellare è venuta dall'identificazione di 10 linee spettrali tipiche della glicina in segnali raccolti da [[radiotelescopio|radiotelescopi]].
Il rilevamento di glicina nel mezzo interstellare è stato confermato il 28 maggio [[2016]]<ref name=Snyder>{{Cita pubblicazione|coautori=Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, etal |titolo=A rigorous attempt to verify interstellar glycine |rivista=Astrophys J |volume=619 |numero=2 |pp=914–930 |anno=2005 |doi=10.1086/426677 |bibcode=2005ApJ...619..914S | arxiv = astro-ph/0410335}}</ref>. Nel [[2008]] un composto simile alla glicina, l'[[amminoacetonitrile]], fu scoperto dal [[Max Planck Institute]] per la Radioastronomia<ref>{{Cita web|url=http://www.sciencedaily.com/releases/2008/03/080326161658.htm|titolo=Organic Molecule, Amino Acid-Like, Found In Constellation Sagittarius 27 March 2008 - Science Daily|autore=Staff|accesso=16 settembre 2008}}</ref> nella nube di gas Heimat, nel centro galattico, in direzione della costellazione del Sagittario. La prima scoperta della glicina al di fuori della [[Terra]] avvenne nel [[2009]], quando ne fu confermata la presenza in un campione prelevato nel [[2004]] dalla cometa [[Wild 2]] dal velivolo [[NASA]] [[Sonda Stardust|Stardust]], sebbene fu identificata in precedenza nel meteorite [[Murchison (meteorite)|Murchison]] nel [[1970]]<ref>{{Cita pubblicazione|titolo=Evidence for extraterrestrial amino-acids and hydrocarbons in the Murchison meteorite |cognome=Kvenvolden |nome=Keith A. |cognome2=Lawless |nome2=James |cognome3=Pering |nome3=Katherine |cognome4=Peterson |nome4=Etta |cognome5=Flores |nome5=Jose |cognome6=Ponnamperuma |nome6=Cyril |cognome7=Kaplan |nome7=Isaac R. |cognome8=Moore |nome8=Carleton |rivista=[[Nature (journal)|Nature]] |volume=228 |numero=5275 |pp=923–926 |anno=1970 |url=http://chemport.cas.org/cgi-bin/sdcgi?APP=ftslink&action=reflink&origin=npg&version=1.0&coi=1:CAS:528:DyaE3MXisVCnsg%3D%3D&pissn=0028-0836&pyear=1983&md5=cb8b015f54156458fa2be8cdca44789f |doi=10.1038/228923a0 |pmid=5482102 |bibcode=1970Natur.228..923K }}</ref>, all'interno del quale fu dimostrata la presenza di più di 100 amminoacidi. ▼
▲Sulla base di simulazioni condotte al computer ed esperimenti di laboratorio, si ipotizza che la glicina si sia formata per esposizione alla luce ultravioletta di ghiaccio d'[[acqua]] contenente semplici molecole organiche ([[metano]], [[ammoniaca]]).
▲Prima della glicina furono scoperte più di altre 130 molecole organiche nello spazio, tra esse gli zuccheri e l'[[etanolo]], ma la scoperta degli [[amminoacidi]], che rappresentano i mattoni fondamentali della vita, destò molto più interesse. Questo non prova che la vita esista fuori dalla [[Terra]], ma ne rende certamente la possibilità più probabile; è anche un indiretto appoggio all'idea della [[panspermia]], secondo la quale la vita sulla Terra è giunta dallo spazio.
▲Il rilevamento di glicina nel mezzo interstellare è stato confermato il 28 maggio [[2016]]<ref name=Snyder>{{Cita pubblicazione|coautori=Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, etal |titolo=A rigorous attempt to verify interstellar glycine |rivista=Astrophys J |volume=619 |numero=2 |pp=
Il 30 maggio [[2016]] viene riportato su [[Science
== Note ==
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== Voci correlate ==
* [[Amminoacido]]
* [[Glicinato di etile cloridrato]]
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== Collegamenti esterni ==
* {{Collegamenti esterni}}
{{clear}}
{{Amminoacido}}
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