Antiossidante: differenze tra le versioni

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Le specie reattive dell'ossigeno prodotte nelle cellule includono [[perossido di idrogeno]] (H₂O₂), [[acido ipocloroso]] (HClO) e [[Radicale libero|radicali liberi]] come il [[Gruppo ossidrilico|radicale idrossile]] (OH•) e l'[[Superossido|anione superossido]] (O₂⁻).<ref name="ReferenceA">{{cita pubblicazione|autore=Valko M, Leibfritz D, Moncol J, Cronin M, Mazur M, Telser J|titolo=Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease|rivista=Int J Biochem Cell Biol|volume=39|numero=1|pp=44-84|anno=2007 |pmid=16978905}}</ref> Il radicale idrossile è particolarmente instabile e reagisce rapidamente e non selettivamente con la maggior parte delle molecole biologiche. Questa specie è prodotta da perossido di idrogeno nelle reazioni [[Ossidoriduzione|redox]] [[Catalisi|catalizzate]] da metalli come la [[Reattivo di Fenton|reazione di Fenton]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=Stohs S, Bagchi D|titolo=Oxidative mechanisms in the toxicity of metal ions|url=https://archive.org/details/sim_free-radical-biology-medicine_1995-02_18_2/page/321|rivista=Free Radic Biol Med|volume=18|numero=2|pp=321-36|anno=1995 |pmid=7744317}}</ref> Questi ossidanti possono danneggiare le cellule iniziando reazioni chimiche a catena come la [[perossidazione lipidica]], oppure ossidando il [[DNA]] o le [[proteine]].<ref name=Sies/> Un danneggiamento del DNA può causare [[Mutazione genetica|mutazioni genetiche]] e [[Neoplasia|cancro]] se non riparato da meccanismi di [[riparazione del DNA]],<ref>{{cita pubblicazione|autore=Nakabeppu Y, Sakumi K, Sakamoto K, Tsuchimoto D, Tsuzuki T, Nakatsu Y|titolo=Mutagenesis and carcinogenesis caused by the oxidation of nucleic acids |rivista=Biol Chem|volume=387|numero=4|pp=373-9|anno=2006|pmid=16606334}}</ref><ref>{{cita pubblicazione|autore=Valko M, Izakovic M, Mazur M, Rhodes C, Telser J|titolo=Role of oxygen radicals in DNA damage and cancer incidence|url=https://archive.org/details/sim_molecular-and-cellular-biochemistry_2004-11_266_1-2/page/37|rivista=Mol Cell Biochem|volume=266|numero=1-2|pp=37-56|anno=2004|pmid=15646026}}</ref> mentre danni alle proteine causano [[Inibitore enzimatico|inibizione enzimatica]], [[denaturazione delle proteine|denaturazione]] e [[Proteasoma|degradazione delle proteine]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=Stadtman E|titolo=Protein oxidation and aging |rivista=Science|volume=257|numero=5074|pp=1220-4|anno=1992|pmid=1355616}}</ref>

L'uso di O₂ come parte del processo di generazione dell'energia metabolica produce specie reattive all'ossigeno.<ref name=Raha>{{cita pubblicazione|autore=Raha S, Robinson B |titolo=Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing|rivista=[[Trends Biochemin SciBiochemical Sciences]]|volume=25 |numero=10|pp=502-8|anno=2000|pmid=11050436}}</ref> In questo processo, l'anione superossido è prodotto in diversi stadi nella [[catena di trasporto degli elettroni]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=Lenaz G|titolo=The mitochondrial production of reactive oxygen species: mechanisms and implications in human pathology|rivista=IUBMB Life|volume=52|numero=3-5|pp=159-64|anno=2001|pmid=11798028}}</ref> Particolarmente importante è la riduzione del [[coenzima Q]] in complesso III, poiché si forma come intermedio un radicale altamente reattivo (Q•⁻); questo intermedio instabile può portare ad una "fuoriuscita" di elettroni quando gli elettroni saltano direttamente sulla molecola di O₂ e formano l'anione superossido, anziché muoversi lungo la serie di reazioni sotto controllo della catena di trasporto degli elettroni.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Finkel T, Holbrook NJ|titolo=Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing|rivista=Nature|anno=2000|pp=239-47|volume=408|numero=6809|pmid=11089981}}</ref> In reazioni simili che avvengono nelle piante, le specie reattive dell'ossigeno sono prodotte anche durante la [[fotosintesi clorofilliana]] in condizioni di luce intensa.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Krieger-Liszkay A|titolo=Singlet oxygen production in photosynthesis|url=http://jxb.oxfordrivistas.org/cgi/content/full/56/411/337|rivista=J Exp Bot|volume=56|numero=411|pp=337-46|anno=2005|pmid=15310815|urlmorto=sì}}</ref> Questo effetto è parzialmente compensato dal coinvolgimento di [[carotenoidi]] nella [[fotoinibizione]], che comporta la reazione di questi antiossidanti con forme sovraridotte dei [[Centro di rezione fotosintetica|centri di reazione fotosintetica]] e quindi prevenendo la produzione di superossido.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Szabó I, Bergantino E, Giacometti G|titolo=Light and oxygenic photosynthesis: energy dissipation as a protection mechanism against photo-oxidation|url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=15995679 |rivista=EMBO Rep|volume=6|numero=7|pp=629-34|anno=2005|pmid=15995679}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|cognome= Venturi Sebastiano|titolo= Evolution of Dietary Antioxidant Defences |volume=European EpiMarker, 11 |numero= 3|data= 2007 |pp= 1-11 |url= https://www.researchgate.net/profile/Venturi_Sebastiano2/publication/234162439_epimarker_3_07_Antioxidants/links/02bfe50fa320b02e18000000.pdf }}</ref>

==Evoluzione degli antiossidanti<ref>{{Cita pubblicazione|cognome= Venturi Sebastiano|titolo= Evolution of Dietary Antioxidant Defences |volume=European EpiMarker, 11 |numero= 3|data= 2007 |pp= 1-11|url=https://www.researchgate.net/profile/Venturi_Sebastiano2/publication/234162439_epimarker_3_07_Antioxidants/links/02bfe50fa320b02e18000000.pdf }}</ref> ==

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[[File:Peroxiredoxin.png|thumb|upright=1.4|[[Struttura quaternaria]] dell'AhpC, una 2-cisteina [[perossiredossina]] [[Bacteria|batterica]] dalla ''[[Salmonella|Salmonella typhimurium]]''.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Parsonage D, Youngblood D, Sarma G, Wood Z, Karplus P, Poole L|titolo=Analysis of the link between enzymatic activity and oligomeric state in AhpC, a bacterial peroxiredoxin |rivista=Biochemistry|volume=44|numero=31|pp=10583-92|anno=2005|pmid=16060667}} [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1YEX PDB 1YEX]</ref>]]

Le [[Perossiredossina|perossiredossine]] sono [[perossidasi]] che catalizzano la riduzione di perossido di idrogeno, [[Perossido organico|perossidi organici]] e [[perossinitriti]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=Rhee S, Chae H, Kim K|titolo=Peroxiredoxins: a historical overview and speculative preview of novel mechanisms and emerging concepts in cell signaling|rivista=Free Radic Biol Med|volume=38|numero=12|pp=1543-52|anno=2005|pmid=15917183}}</ref> Sono divise in tre classi: 2-cisteina perossiredossine tipiche, 2-cisteina perossiredossine atipiche e 1-cisteina perossiredossine.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Wood Z, Schröder E, Robin Harris J, Poole L|titolo=Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins |rivista=[[Trends Biochemin SciBiochemical Sciences]]|volume=28|numero=1|pp=32-40|anno=2003|pmid=12517450}}</ref> Questi enzimi condividono lo stesso meccanismo catalitico di base, in cui la redox-attiva [[cisteina]] (la cisteina perossidatica) nel sito attivo è ossidata ad [[acido solfinico]] dal substrato perossido.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Claiborne A, Yeh J, Mallett T, Luba J, Crane E, Charrier V, Parsonage D|titolo=Protein-sulfenic acids: diverse roles for an unlikely player in enzyme catalysis and redox regulation|rivista=Biochemistry|volume=38|numero=47|pp=15407-16|anno=1999|pmid=10569923}}</ref> Le perossiredossine sembrano essere importanti nel metabolismo antiossidante, in quanto topi cui manca la perossiredossina 1 o 2 hanno vita breve e soffrono di [[anemia emolitica]], mentre le piante usano le perossiredossine per rimuovere il perossido di idrogeno che si genera nei cloroplasti.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Neumann C, Krause D, Carman C, Das S, Dubey D, Abraham J, Bronson R, Fujiwara Y, Orkin S, Van Etten R|titolo=Essential role for the peroxiredoxin Prdx1 in erythrocyte antioxidant defence and tumour suppression|rivista=Nature|volume=424|numero=6948|pp=561-5|anno=2003|pmid=12891360}}</ref><ref>{{cita pubblicazione|autore=Lee T, Kim S, Yu S, Kim S, Park D, Moon H, Dho S, Kwon K, Kwon H, Han Y, Jeong S, Kang S, Shin H, Lee K, Rhee S, Yu D|titolo=Peroxiredoxin II is essential for sustaining life span of erythrocytes in mice|url=http://www.bloodrivista.org/cgi/content/full/101/12/5033|rivista=Blood|volume=101|numero=12|pp=5033-8|anno=2003|pmid=12586629|urlmorto=sì}}</ref><ref>{{cita pubblicazione|autore=Dietz K, Jacob S, Oelze M, Laxa M, Tognetti V, de Miranda S, Baier M, Finkemeier I|titolo=The function of peroxiredoxins in plant organelle redox metabolism|url=https://archive.org/details/sim_journal-of-experimental-botany_2006_57_8/page/1697|rivista=J Exp Bot|volume=57|numero=8|pp=1697-709|anno=2006|pmid=16606633}}</ref>

=== Sistemi tioredossina e glutatione ===