Collagene: differenze tra le versioni

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{{W|biologia|marzo 2025|mancano molti wikilink utili}}

{{proteina

| Name = Collagene (tipo I, α1)

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| LocusSupplementaryData = <!-- Altri dati sulla posizione del gene umano -->

}}

Il '''collagene''' (o '''collageno''') è la principale [[proteina fibrosa]] del [[tessuto connettivo]] negli [[animali]]. È la proteina più abbondante nei [[mammiferi]] (circa il 25% della massa proteica totale),<ref>{{Cita pubblicazione|nome1=Gloria A. |cognome1=Di Lullo |nome2=Shawn M. |cognome2=Sweeney |nome3=Jarmo |cognome3=Körkkö |nome4=Leena |cognome4=Ala-Kokko |nome5=James D. |cognome5=San Antonio |titolo=Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen |url=https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_2002-02-08_277_6/page/4222 |rivista=[[Journal of Biological Chemistry|J. Biol. Chem.]] |volume=277 |numero=6 |pp=4223-31 |anno=2002 |pmid=11704682 |doi=10.1074/jbc.M110709200 }}</ref> rappresentando nell'[[uomo|essere umano]] circa il 6% del peso corporeo, e ha la forma di una tripla elica.

Il collagene tende a diminuire con l'età siccome la sua produzione rallenta e il collagene prodotto è minore e di qualità più scarsa. Altri fattori ambientali contribuiscono ulteriormente a degradarlo. La degradazione e calo di collagene è una delle cause legate all'invecchiamento cutaneo, per cui questa proteina è di grande interesse nel mondo dell'estetica e [[cosmeceutica]]; in particolare, due prodotti di punta sono le creme al collagene e i [[Peptide|peptidi]] di collagene.

== Struttura ==

La più stabile disposizione e riarrangiamento del collagene è quella della tripla elica proprio per la presenza della [[prolina]]. L'unità strutturale del collagene è rappresentata dal ''[[tropocollagene'']] (o ''tropocollageno''), una proteina con una massa molecolare di circa 285 [[kilodalton]] formata da tre [[polipeptidi|catene polipeptidiche]] con andamento sinistrorso che si associano a formare una tripla elica destrorsa (trans di tipo - 2). Solitamente, per il collagene di tipo I, sono presenti due catene ''alfa 1'' e una catena ''alfa 2'', di composizione leggermente differente.<ref>{{Cita pubblicazione|data=1º gennaio 2005|titolo=Molecular Structure of the Collagen Triple Helix |url=https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0065323305700097|rivista=Advances in Protein Chemistry|lingua=en|volume=70|pp=301-39|doi=10.1016/S0065-3233(05)70009-7|issn=0065-3233|cognome1=Brodsky|nome1=Barbara|cognome2=Persikov|nome2=Anton V.|pmid=15837519|isbn=978-0120342709}}</ref>

Tutte le unità di tropocollagene hanno la stessa lunghezza, la stessa ripetitività di [[Amminoacido|amminoacidi]]. Sono presenti infatti motivi amminoacidici ripetuti del tipo glicina-[[prolina]]-X e [[glicina]]-X-[[idrossiprolina]], dove X è un qualsiasi altro amminoacido.<ref name="SzpakJAS"/> I filamenti di tropocollagene sono tenuti insieme da legami idrogeno. Questi legami sono possibili grazie alla presenza di glicine e dalle modifiche post-traduzionali di lisina e prolina.

Entrambi questi amminoacidi subiscono un'[[idrossilazione]], cioè (aggiunta di un [[gruppo ossidrile)]]. La prolina è modificata a idrossiprolina dall'enzima Prolil[[prolil Idrossilasiidrossilasi]], che inserisce il gruppo -OH in corrispondenza del secondo [[carbonio]] dell'anello; mentre la lisina è modificata a [[idrossilisina]] dall'enzima [[lisil idrossilasi]], che inserisce il gruppo -OH nel Cδ ("carbonio delta") della catena laterale della lisina. Entrambi gli enzimi agiscono in presenza del co-fattore acido ascorbico ([[vitamina C]]) e del co-substrato alfa-chetoglutarato. Queste modifiche sono necessarie per aumentare la possibilità di formazione dei legami H e per diminuire l'ingombro sterico. Le tre unità strutturali assumono una forma simile a una treccia.

Le varie fibre sono legate da legami crociati tra due allisine o tra una lisina e un'[[allisina.]]; Lala lisina è convertita in allisina dall'enzima Lisina[[L-lisina ossidasi|lisina Ossidasiossidasi]], che inserisce un [[gruppo aldeidico]] al posto del [[gruppo amminico]] della catena laterale della lisina in corrispondenza dell'ultimo carbonio, Cε ("carbonio epsilon"). Quando si forma il legame crociato, si verifica una condensazione tra il gruppo amminico e il gruppo aldeidico che unisce le due catene con un [[legame imminico]].

==Composizione chimica==

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==Biosintesi==

[[File:Collagen biosynthesis (it).JPG|upright=1.8|thumb|Schema riassuntivo della biosintesi del collagene]]

La [[biosintesi]] del collagene avviene ad opera di diversi tipi cellulari a seconda del tessuto (ad esempio [[fibroblasti]] nel [[tessuto connettivo]], [[osteoblasti]] nell'[[osso]]). Il processo inizia con la trascrizione del gene o dei geni e laparte [[maturazionedi dell'mRNA]].essa Sonoè presenti sequenze che codificano per lunghi peptidi in eccesso rispetto alle molecole di collagene matureintracellulare, quindimentre il collagene nasce come procollagene, che possiede rispetto al collagene due peptidi terminali, uno [[N-terminale]] e uno [[C-terminale]], che hannoresto strutturaè globulareextracellulare.

Il processo inizia con la trascrizione del gene o dei geni e la [[maturazione dell'mRNA]]. Sono presenti sequenze che codificano per lunghi peptidi in eccesso rispetto alle molecole di collagene mature, quindi il collagene nasce come procollagene, che possiede rispetto al collagene due peptidi terminali, uno [[N-terminale]] e uno [[C-terminale]], che hanno struttura globulare. La [[traduzione (biologia)|traduzione]] avviene a livello dei [[ribosomi]] a ridosso della parete del ''RER ([[reticolo endoplasmatico rugoso]])''.

Per dare il processo processo completo di biosintesi del collagene:

In particolare la biosintesi del collagene avviene in base a diverse tappe, di cui alcune intracellulari e altre extracellulari:

1.* i ribosomi legati all’[[RNA messaggero|mRNA]] contenente i geni del collagene si legano al RER. La sequenza segnale facilita il legame dei ribosomi al RER e guida il trasferimento della catena polipeptidica all’interno delle cisterne del RER.

2.* Nel lume del RER vengono sintetizzati due tipi di catena (preprocollagene) dette α1 e α2, che a questo livello contengono dei residui C- e N-terminali.

3.* Le due catene di preprocollagene vengono rilasciate nel lume del RER e; qui viene eliminata la sequenza segnale. Si ha la formazione di procatene α1 e α2 precursori del collagene.

2. Nel lume del RER vengono sintetizzati due tipi di catena (preprocollagene) α1 e α2, che a questo livello contengono dei residui C- e N-terminali.

4.* Nel lume del RER le procatene vanno incontro a modificazioni post-traduzionali, quali l’idrossilazionel’[[idrossilazione]] delle lisine e delle proline e la [[glicosilazione]] delle idrossilisine.

5.* Dopo essere state idrossilate e glicosilate, le procatene α formano il procollagene, un precursore del collagene la cui regione centrale a tripla elica è affiancata da tratti ammino- e carbossiterminali chiamati propeptidi. La formazione del procollagene inizia con la formazione di legami disolfuro a ponte tra i peptidi carbossiterminali delle procatene α. Ciò porta le tre catene α in una disposizione favorevole alla formazione dell’elica. Una volta formato il procollagene, la sua regione centrale mostra già una struttura a tripla elica ed è affiancata da tratti ammino- e carbossiterminali chiamati propeptidi.

3. Le due catene di preprocollagene vengono rilasciate nel lume del RER e qui viene eliminata la sequenza segnale. Si ha la formazione di procatene α1 e α2 precursori del collagene.

* La molecola a tripla elica di procollagene viene trasferita in un organello all'interno delle cellule, l'[[Apparato del Golgi|apparato di Golgi]], dove viene completata la glicosilazione; la glicosilazione dunque è completata nello spazio intracellulare. La molecola viene successivamente immessa in vescicole che si fondono con la [[membrana plasmatica]], cioè la membrana cellulare. Dunque, sono trasportate all’esterno della cellula, nello spazio extracellulare.

7.* Dopo la liberazione all’esterno delle cellule, le molecole di procollagene subiscono dei tagli da parte di N- e C- procollagene peptidasi, le quali rimuovono i propeptidi terminali, liberando delle molecole di tropocollagene a tripla elica.

4. Nel lume del RER le procatene vanno incontro a modificazioni post-traduzionali, quali l’idrossilazione delle lisine e delle proline e la glicosilazione delle idrossilisine.

8.* Le molecole di tropocollagene si associano spontaneamente, formando dellele fibrille; esse assumono una disposizione parallela e sfalsata, nella quale le molecole di collagene si sovrappongono a quelle vicine per circa ¾ della loro lunghezza.

9.* Le fibrille di collagene con la loro disposizione ordinata sono il substrato della lisil ossidasi. Questo enzima extracellulare catalizza la [[deaminazione]] ossidativa di alcuni dei residui di lisina e di idrossilisina del collagene; ne derivano delle aldeidi reattive (allisina e idrossiallisina) che danno luogo a reazioni di condensazione con alcuni residui di lisina o idrossilisina delle molecole di collagene, formando legami covalenti tra catene. La formazione di tali legami crociati è essenziale affinché si raggiunga la resistenza alla trazione necessaria per un corretto funzionamento del tessuto connettivo. Quindi qualsiasi mutazione che interferisca con la capacità delle molecole di collagene di formare fibrille rinsaldate da legami crociati, influenzerà la stabilità del collagene.

5. Dopo essere state idrossilate e glicosilate le procatene α formano procollagene, un precursore del collagene la cui regione centrale a tripla elica è affiancata da tratti ammino- e carbossiterminali chiamati propeptidi. La formazione del procollagene inizia con la formazione di legami disolfuro a ponte tra i peptidi carbossiterminali delle procatene α. Ciò porta le tre catene α in una disposizione favorevole alla formazione dell’elica.

10.* Le fibrille infine possono disporsi in fasci ondulati o paralleli per formare ''fibre'' e le fibre possono formare ''fasci di fibre''.<ref>{{Cita libro|autore=Champe, Harvey, Ferrier|titolo=Le basi della biochimica|anno=|editore=Zanichelli|città=|pp=44-48}}</ref>

6. La molecola di procollagene viene trasferita nel Golgi, dove viene completata la glicosilazione e viene successivamente immessa in vescicole che verranno trasportate all’esterno della cellula. Queste vescicole si fondono con la membrana plasmatica, liberando le molecole di procollagene nello spazio extracellulare.

7. Dopo la liberazione all’esterno delle cellule, le molecole di procollagene subiscono dei tagli da parte di N- e C- procollagene peptidasi, le quali rimuovono i propeptidi terminali, liberando delle molecole di tropocollagene a tripla elica.

8. Le molecole di tropocollagene si associano spontaneamente, formando delle fibrille; esse assumono una disposizione parallela e sfalsata, nella quale le molecole di collagene si sovrappongono a quelle vicine per circa ¾ della loro lunghezza.

9. Le fibrille di collagene con la loro disposizione ordinata sono il substrato della lisil ossidasi. Questo enzima extracellulare catalizza la deaminazione ossidativa di alcuni dei residui di lisina e di idrossilisina del collagene; ne derivano delle aldeidi reattive (allisina e idrossiallisina) che danno luogo a reazioni di condensazione con alcuni residui di lisina o idrossilisina delle molecole di collagene, formando legami covalenti tra catene. La formazione di tali legami crociati è essenziale affinché si raggiunga la resistenza alla trazione necessaria per un corretto funzionamento del tessuto connettivo. Quindi qualsiasi mutazione che interferisca con la capacità delle molecole di collagene di formare fibrille rinsaldate da legami crociati, influenzerà la stabilità del collagene.

10. Le fibrille infine possono disporsi in fasci ondulati o paralleli per formare ''fibre'' e le fibre possono formare ''fasci di fibre''.<ref>{{Cita libro|autore=Champe, Harvey, Ferrier|titolo=Le basi della biochimica|anno=|editore=Zanichelli|città=|pp=44-48}}</ref>

==Tipi di collagene==

Esistono numerosi tipi di collagene propriamente detto e diverse proteine che hanno struttura polipeptidica largamente assimilabile al collagene. In letteratura sono stati finora descritti 28 tipi di collagene, caratterizzati da differenti funzionalità.<ref name="Franzke">{{Cita pubblicazione|cognome1=Franzke |nome1=CW |cognome2=Bruckner |nome2=P |cognome3=Bruckner-Tuderman |nome3=L |titolo=Collagenous transmembrane proteins: recent insights into biology and pathology. |rivista=The Journal of Biological Chemistry |data=11 febbraio 2005 |volume=280 |numero=6 |pp=4005-08 |doi=10.1074/jbc.R400034200 |pmid=15561712}}</ref> In un secondo momento, è stato scoperto il 29º tipo di collagene.

{| class="wikitable"

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|-

| XXVIII || - || {{Gene|COL28A1}}

|-

|XXIX

| -

|''COL29A1''

|}

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==== C-Telopeptide ====

Il C-telopeptide (telopeptide C-terminale del collagene di tipo I, (CTx)) è il frammento [[Dominio C-terminale|carbossi-terminale]] della molecola di collagene, proteina della matrice ossea. In quanto [[biomarcatore|marcatore]] osseo, la sua determinazione, su campione di sangue o urine, serve a monitorare il processo di formazione e riassorbimento dell'osso.

==== N-Telopeptide ====

L'N-telopeptide (telopeptide N-terminale del collagene di tipo I, (NTx)) è il frammento [[Dominio N-terminale|ammino-terminale]] della molecola di collagene, proteina della matrice ossea. In quanto [[biomarcatore|marcatore]] osseo, la sua determinazione, su campione di sangue o urine, serve a monitorare il processo di formazione e riassorbimento dell'osso. Tuttavia, vista la sensibile fluttuazione di dell'NTx, non è considerato molto specifico.<ref name=Rosen>{{Cita pubblicazione|cognome=Rosen|nome=HN|autore2=Moses, AC |autore3=Garber, J |autore4=Iloputaife, ID |autore5=Ross, DS |autore6=Lee, SL |autore7= Greenspan, SL |titolo=Serum CTX: a new marker of bone resorption that shows treatment effect more often than other markers because of low coefficient of variability and large changes with bisphosphonate therapy.|rivista=Calcified tissue international|data=febbraio 2000|volume=66|numero=2|pp=100-3|pmid=10652955|doi=10.1007/pl00005830}}</ref> Per questo i livelli di dell'NTx non sono considerati di evidenza convincente per provare l'effetto del trattamento e gli sono preferiti i più precisi livelli di marcatore osseo CTx.<ref name="ROSEN">{{Cita pubblicazione|cognome=Rosen|nome=HN|autore2=Moses, AC |autore3=Garber, J |autore4=Ross, DS |autore5=Lee, SL |autore6= Greenspan, SL |titolo=Utility of biochemical markers of bone turnover in the follow-up of patients treated with bisphosphonates.|rivista=Calcified tissue international|data=novembre 1998|volume=63|numero=5|pp=363-8|pmid=9799818|doi=10.1007/s002239900541}}</ref>

== Stimolazione della produzione di collagene ==

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=== Studi sui peptidi di collagene ===

I peptidi di collagene sono una forma di collagene che è idrolizzata, cioè pre-digerita chimicamente. Il collagene infatti è una proteina complessa che è poco biodisponibile per l'organismo se ingerita direttamente sottoformasotto forma di brodo di ossa, di zampe di gallina o gelatina. Pertanto, la sua forma idrolizzata consiste nella sua scomposizione in gruppetti di due/tre amminoacidi detti "peptidi" (dipeptidi, tripeptidi) con un basso peso molecolare. Il collagene in peptidi è più biodisponibile ed è digerito e assorbito in tempi più rapidi rispetto al collagene come proteina intera.

Il collagene può essere di due tipi: animale (bovino, porcino, marino/di pesce, avicolo/di pollo, di membrana d'uovo, di medusa, di stella marina, di cetriolo di mare, di calamaro, di seppia) e vegano (sintetizzato da lieviti geneticamente modificati e batteri). Nel 2021, non erano stati ancora svolti studi sugli effetti del collagene vegano sulle articolazioni e recupero muscolare.<ref name=":1">{{Cita pubblicazione|nome=Mishti|cognome=Khatri|nome2=Robert J.|cognome2=Naughton|nome3=Tom|cognome3=Clifford|data=2021-10|titolo=The effects of collagen peptide supplementation on body composition, collagen synthesis, and recovery from joint injury and exercise: a systematic review|rivista=Amino Acids|volume=53|numero=10|pp=1493–1506|lingua=en|accesso=2025-07-06|doi=10.1007/s00726-021-03072-x|url=https://link.springer.com/10.1007/s00726-021-03072-x}}</ref>

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* Secondo la stessa review, gli uomini che fanno attività fisica per ricreazione mostrano un moderato effetto sul recupero fisico e un forte effetto sulla diminuzione del dolore muscolare se dopo l'attività fisica assumono collagene in peptidi (3g per 6 settimane oppure 20g per 7 giorni). L'ingestione di collagene (15g) con vitamina C un'ora prima di una sessione di allenamento ha mostrato un aumento dei marcatori di biosintesi di pro-collagene nelle ossa PINP (''N-terminal peptide of procollagen''); il pro-collagene è il precursore del collagene. Tuttavia, la sintesi proteica muscolare è maggiore con l'assunzione di proteine di siero rispetto a peptidi di collagene; inoltre, l'aumento del marcatore PINP non è stato osservato in altri due studi, ma questa discrepanza deriverebbe dal tipo di test usato per rintracciare il PINP e dal fatto che hanno usato la gelatina al posto dei peptidi di collagene.<ref name=":1" />

* Una review di studi di Jalili, Moradi et al. (2022) si è focalizzato sugli effetti dei peptidi di collagene sulla salute cardiovascolare: la somministrazione di collagene diminuisce la massa grassa del corpo, abbassa il colesterolo cattivo LDL (cioè una lipoproteina che trasporta il colesterolo dal fegato al resto del corpo) nel siero sanguigno e diminuisce la pressione sistolica; tuttavia, gli indicatori glicemici non hanno subito modifiche. La somministrazione andava da 0,9 grammi a 15 grammi di collagene per 6-12 settimane e i soggetti erano sia sani che affetti da cardiopatie. Ulteriori indagini possono espandere le scoperte nella review.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Zahra|cognome=Jalili|nome2=Faramarz|cognome2=Jalili|nome3=Sajjad|cognome3=Moradi|data=2023-03-14|titolo=Effects of collagen peptide supplementation on cardiovascular markers: a systematic review and meta-analysis of randomised, placebo-controlled trials|rivista=British Journal of Nutrition|volume=129|numero=5|pp=779–794|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1017/S0007114522001301|url=https://www.cambridge.org/core/product/identifier/S0007114522001301/type/journal_article}}</ref>

* Una review di 26 studi ha mostrato come l'ingestione di peptidi di collagene aumenta l'elasticità e idratazione della pelle; gli effetti variano in base al tipo di collagene utilizzato e alla durata dell'assunzione. Il collagene mostra i primi effetti sulla pelle dopo un'ora dall'ingestione: le catene di amminoacidi (peptidi) di alanina-idrossiprolina-glicina e di serina-idrossiprolina-glicina sono già rintracciabili nel sangue e depositate nella pelle. La somministrazione di collagene inoltre ha stimolato la produzione di acido ialuronico per la pelle; l'acido ialuronico è fondamentale per preservare l'idratazione dell'epidermide e diminuisce con l'età. Gli studi avevano un tempo di somministrazione di 5-16 settimane, ma gran parte di essi ha avuto un tempo di somministrazione di 8-12 settimane; gli studi hanno visto la somministrazione di 0,32-10g10 g di peptidi. Gli effetti più pronunciati sulla pelle sono stati osservati dopo almeno 8 settimane di integrazione. Il collagene più potente sull'idratazione della pelle è quello di pesce, che mostra una composizione amminoacidica diversa da quello mammifero (bovino, porcino, avicolo); il collagene marino ha anche mostrato effetti positivi sull'aumento dell'elasticità della pelle. Inoltre, il collagene marino è quello più biodisponibile, cioè maggiormente assorbito dal corpo; il collagene in peptidi comunque è già in partenza più facile da digerire e assorbire rispetto alla proteina intera di collagene o alla gelatina animale (cioè all'estratto di pelle e ossa tagliate in dischetti e bollite). Gli studi in vivo su soggetti umani e topi hanno mostrato la presenza di peptidi nel sangue dopo l'ingestione di peptidi di collagene. La somministrazione di 1g di collagene avicolo (estratto dalla cartilagine dello sterno dei polli) ha aumentato del 12,5% l'idratazione della pelle dei partecipanti dopo 6-12 settimane. Alcuni studi che si sono concentrati sull'elasticità della pelle su soggetti umani hanno indicato come gli effetti sono diventati visibili dopo 12 settimane, ma i risultati da uno studio all'altro sono difficili da comparare in primis a causa dell'eterogeneità dei tipi di collagene usati. Secondo uno studio citato, la vitamina A, C, E e lo zinco agiscono in sinergia con i peptidi di collagene e portano a una maggiore elasticità della pelle. A margine, alcuni studi della review sono stati anche svolti su topi senza pelo. Degli studi su campioni più vasti di soggetti umani possono confermare ulteriormente gli effetti positivi dei peptidi di collagene sull'elasticità e idratazione della pelle.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Szu-Yu|cognome=Pu|nome2=Ya-Li|cognome2=Huang|nome3=Chi-Ming|cognome3=Pu|data=2023-04-26|titolo=Effects of Oral Collagen for Skin Anti-Aging: A Systematic Review and Meta-Analysis|rivista=Nutrients|volume=15|numero=9|pp=2080|lingua=en|accesso=2025-07-06|doi=10.3390/nu15092080|url=https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC10180699/}}</ref>

* Secondo uno studio citato nella review di Dias Campos, de Almeida Santos Junior et al. (2023), dopo 7 giorni di ingestione di collagene idrolizzato (300mg300&nbsp;mg/kg), sono individuabili 17 tipi di peptidi nel siero sanguigno dei soggetti umani, in particolare è alto il livello di peptide Gly-Pro-Hyp (glicina, L-prolina e 3-idrossi-L-prolina); uno studio simile ha riportato risultati simili. Questo e un terzo studio hanno aggiunto che la maggiore concentrazione di peptidi nel sangue è osservabile dopo 2 ore dall'ingestione. La concentrazione è dimezzata due ore dopo il picco. Quest'ultimo risultato conferma la resistenza della prolina e idrossiprolina alla proeasi (decomposizione delle proteine e peptidi in amminoacidi liberi) nell'intestino, per cui il peptide resta conservato. Sibilla et al. (2015) sottolinea come i peptidi di collagene idrolizzato abbiano una doppia azione siccome forniscono al corpo gli amminoacidi necessari per produrre collagene e fibre di elastina e, in alternativa, stimolano la produzione di nuovo collagene, elastina e acido ialuronico. Secondo uno studio di Czakja et al. (2018), il collagene marino ha mostrato una riduzione dell'elastasi solare (degradazione dell'elastina dovuta all'azione costante dei raggi UV) e una migliore organizzazione delle fibre di collagene. In generale, tutti gli studi citati nella review si basano su somministrazioni di 1-10g10 g di collagene per periodi di 8 e 12 settimane; i soggetti erano tutti donne di 30-60 anni circa, per cui gli uomini non sono stati presi in considerazione nonostante nel 2023 era presente un incremento di interesse degli uomini verso l'estetica. In generale, i peptidi di collagene sono un mix di uno scarso numero di amminoacidi essenziali, per cui il valore biologico di questa proteina è basso; tuttavia, il mix di amminoacidi è uguale a quello del tessuto connettivo umano. Secondo l'intera review, il collagene in base agli esperimenti su soggetti umani e animali ha mostrato effetti positivi sulla struttura osteoarticolare (per la precisione, sulla forza delle ossa, sulla densità minerale ossea, sul volume della cartilagine e sul numero di [[Condrocita|condrociti]]), per cui ha benefici contro l'osteoporosi. Sempre secondo la review, il collagene aiuta a lenire il dolore alle articolazioni dovuto alla vecchiaia o all'attività fisica; i soggetti negli studi hanno assunto da 0,1mg1&nbsp;mg a 10 a10gg di collagene per periodi da 1 a 48 settimane (quasi un anno, durante il quale venivano consumati 10g10 g di collagene al giorno). Un grande limite degli studi citati nella review è l'assenza di un periodo di follow-up per vedere se i risultati durano e quanto durano se si interrompe la somministrazione di collagene. Un altro limite indicato da Rustad et al. (2022) è lo scarso campione di soggetti osservati e la diversità tra studi tra tipo di collagene usato, periodo e dose di somministrazione.<ref name=":3">{{Cita pubblicazione|nome=Luana Dias|cognome=Campos|nome2=Valfredo de Almeida Santos|cognome2=Junior|nome3=Júlia Demuner|cognome3=Pimentel|data=2023-04-01|titolo=Collagen supplementation in skin and orthopedic diseases: A review of the literature|rivista=Heliyon|volume=9|numero=4|lingua=en|accesso=2025-07-07|doi=10.1016/j.heliyon.2023.e14961|url=https://www.cell.com/heliyon/abstract/S2405-8440(23)02168-0}}</ref>

* Una review di 11 studi di Choi et al. (2019) ha indicato come il consumo di collagene idrolizzato aumenta l'elasticità della pelle, l'idratazione e la densità del collagene, ha effetti anti-age e migliora anche la guarigione delle ferite.<ref name=":3" />

* Una review di 10 studi di Barati et al. (2020) indica come il consumo di collagene migliora la salute della pelle attraverso la sintesi della matrice cellulare (un mix di collagene, elastina e proteoglicani) oppure attraverso l'interazione dei linfociti T e dei macrofagi di tipo 2 (dunque due tipi di globuli bianchi), per cui il corpo non ha un'eventuale risposta autoimmunitaria al proprio collagene, per cui la pelle è costantemente infiammata.<ref name=":3" />

* Una review di 19 studi De Miranda, Weimer e Rossi (2021) corrobora i risultati di Barati et al. (2020). Gli studi citati erano caratterizzati da una somministrazione di collagene durata 60-90 giorni che ha portato a un incremento dell'elasticità della pelle e della sua densità e a una riduzione delle rughe facciali. Gli autori però hanno notato una grande eterogeneità tra studi riguardo al tipo di collagene usato, al periodo di somministrazione e alla dose.<ref name=":3" />

* Ruff et al. (2018) ha osservato come il consumo di collagene di membrana d'uovo ha migliorato i biomarcatori di danneggiamento muscolare, infiammazione e apoptosi cellulare nelle donne in menopausa. La dose somministrata era pari a 0,5g di collagene.<ref name=":3" />

* Secondo uno studio, i peptidi di collagene hanno mostrato effetti positivi sulle rughe, desquamazione del viso, elasticità e idratazione dopo essere stati somministrati ogni giorno (1650mg1650&nbsp;mg, cioè 1,65g) per 12 settimane sulle donne di 30-60 anni. La desquamazione del viso e idratazione hanno mostrato i primi risultati dopo 4 settimane, mentre la diminuzione delle rughe e l'aumento di elasticità della pelle è aumentato dopo 12 settimane. In particolare, la desquamazione del viso rispetto al gruppo di controllo è migliorata di 8,74 volte dopo 4 settimane e di 19,82 volte dopo 8 settimane, per poi attestarsi a 5,19 volte dopo 12 settimane. Le rughe intorno agli occhi ("effetto a zampa di gallina") sono migliorate di 4,57 volte dopo 12 settimane. Soltanto la pelle degli avambracci ha mostrato miglioramenti più scarsi. Nessuna delle partecipanti ha mostrato effetti collaterali. Il collagene usato conteneva specificatamente due dipeptidi bioattivi (glicina-prolina e prolina-idrossiprolina) con vitamine e antiossidanti. Secondo lo stesso studio, il collagene ha anche mostrato effetti anti-ipertensivi in base alle osservazioni sui ratti affetti da ipertensione. Il collagene inoltre riduce la cellulite, l'osteoporosi e il dolore alle articolazioni e ha un effetto positivo sui follicoli piliferi. Tuttavia, gli autori indicano come il collagene usato negli studi era arricchito con vitamine e antiossidanti,<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Miyeong|cognome=Lee|nome2=Eunjoung|cognome2=Kim|nome3=Hyunwoo|cognome3=Ahn|data=2023|titolo=Oral intake of collagen peptide NS improves hydration, elasticity, desquamation, and wrinkling in human skin: a randomized, double-blinded, placebo-controlled study|rivista=Food & Function|volume=14|numero=7|pp=3196–3207|lingua=en|accesso=2025-07-07|doi=10.1039/D2FO02958H|url=https://xlink.rsc.org/?DOI=D2FO02958H}}</ref> per cui è necessario osservare e separare gli effetti del collagene puro e del collagene arricchito da coadiuvanti.

* Secondo una review di Li, Fu, Dai et al. (2022), il collagene ha migliorato la ritenzione dell'idratazione cutanea e ha mostrato attività antiossidante e di inibizione della tirosinasi. Tutti e tre questi effetti a loro volta indicano come potenzialmente migliori il fotoinvecchiamento della pelle. I peptidi di collagene che hanno effetti anti-fotoinvecchiamento (anti-photoaging) hanno un peso molecolare (''Molecular Weight'', MW) di meno di 3kDa ([[kilodalton]]), un peso molto basso. In base alle osservazioni sui topi, la gelatina e i peptidi di collagene (dunque gli idrolisati) di pelle di salmone hanno avuto effetti anti-fotoinvecchiamento grazie alla loro capacità antiossidante e immunomodulatoria; in particolare, i peptidi con il minore peso molecolare erano quelli con l'effetto più potente. Il collagene di medusa, anche in forma di idrolisato, ha mostrato risultati simili sempre sui topi: i peptidi più efficaci contro il foto-invecchiamento erano quelli con il peso molecolare più leggero (< 5 kDa) siccome attraversano più facilmente la barriera intestinale e dunque raggiungono più facilmente il plasma sanguigno. L'effetto antiossidante del collagene, che porta al contrasto del foto-invecchiamento perlomeno sugli animali, deriva da una composizione di tipo idrofobica degli amminoacidi nei peptidi. Inoltre, in generale i peptidi che possiedono al loro interno la prolina, istidina, tirosina, triptofano, metionina e cisteina (Pro, His, Tyr, Trp, Met e Cys) sono notoriamente antiossidanti. Inoltre, i peptidi con basso peso molecolare sono più igroscopici, cioè trattengono meglio l'umidità: probabilmente, tali peptidi formano più facilmente legami di idrogeno con le molecole d'acqua. Il collagene di [[stella marina]], di [[cetriolo di mare]] e di ''[[Nibea japonica]]'' (in inglese: ''giant croaker'') hanno mostrato effetti promettenti contro il foto-invecchiamento. La review aggiunge inoltre che il collagene riduce la protezione di melanina; controintuitivamente, questa riduzione ha effetti positivi sulla pelle. Infatti, la melanina è una sostanza prodotta dai melanociti che assorbe i raggi UV e protegge la pelle, tuttavia, la melanina produce specie reattive all'ossigeno (ROS) e dunque ha effetti ossidanti che possono portare a mutazioni nelle cellule. La produzione eccessiva di melanina, inoltre, può portare a macchie e cancro alla pelle. L'inibizione della produzione della melanina avviene grazie al calo di un enzima, la tirosinasi, per cui la tirosina nel collagene non può essere usata per produrre melanina. Il collagene che ha effetti anti-tirosinasi (e dunque anti-melanina) è contenuto nella pelle di merluzzo del Pacifico, meduse, calamaro e pelle di maiale. Lo studio aggiunge poi che, nonostante i peptidi con basso peso molecolare abbiano effetti anti-fotoinvecchiamento e attraversino meglio la barriera intestinale, i peptidi con maggiore effetto antiossidante sono quelli con peso molecolare più alto (1400 Da); di contro, quelli con 900 Da e 200 Da hanno un effetto antiossidante minore. Svariati studi sull'effetto antiossidante del collagene sono stati svolti in vitro. Il collagene di pelle di [[calamaro di Humboldt]] (o "''jumbo squid''"), dell'osso di [[tonno striato]] (''skipjack tuna''), della testa di [[Thamnaconus degeni]] (''bluefin leatherjacket''), della pelle di seppia e del muscolo di ''[[Pinctada fucata]]'' mostra grandi effetti antiossidanti. I peptidi di collagene resistono ai danni dei radicali liberi e i loro effetti antiossidanti (e dunque di ridurre lo stress ossidativo) derivano dall'inibizione della dismutasi superossida, della catalasi e della perossidasi del glutatione, come osservato da studi in vivo sui topi.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Chongyang|cognome=Li|nome2=Yu|cognome2=Fu|nome3=Hongjie|cognome3=Dai|data=2022-03-01|titolo=Recent progress in preventive effect of collagen peptides on photoaging skin and action mechanism|rivista=Food Science and Human Wellness|volume=11|numero=2|pp=218–229|lingua=en|accesso=2025-07-07|doi=10.1016/j.fshw.2021.11.003|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2213453021000975}}</ref>

* Secondo una review di 26 studi di Pu, Huang et al. (2023) svolti su soggetti umani e su topi, l'assunzione di peptidi di collagene può migliorare l'idratazione della pelle e l'elasticità. Gli studi erano basati su una somministrazione da 2 a 12 settimane di diversi tipi di collagene, in particolare quello marino, con dosi da 0,3 grammi fino a 12 grammi. In particolare, il peptide prolina-idrossiprolina stimola la produzione di acido ialuronico nei fibroblasti del derma. Gli studiosi però aggiungono che servono ulteriori studi con campioni più vasti per confermare questa scoperta.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Szu-Yu|cognome=Pu|nome2=Ya-Li|cognome2=Huang|nome3=Chi-Ming|cognome3=Pu|data=2023-04-26|titolo=Effects of Oral Collagen for Skin Anti-Aging: A Systematic Review and Meta-Analysis|rivista=Nutrients|volume=15|numero=9|pp=2080|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.3390/nu15092080|url=https://www.mdpi.com/2072-6643/15/9/2080}}</ref>

* Secondo un articolo di Miyanaga, Uchiyama, Motoyama et al. (2021), la somministrazione di 1-5 grammi di collagene fino a 12 settimane ha diminuito la dispersione di acqua trans-epidermica della pelle, per cui l'idratazione è migliorata; tuttavia, non sono stati registrati miglioramenti dell'elasticità e spessore della pelle.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Miho|cognome=Miyanaga|nome2=Taro|cognome2=Uchiyama|nome3=Akira|cognome3=Motoyama|data=2021-03-26|titolo=Oral Supplementation of Collagen Peptides Improves Skin Hydration by Increasing the Natural Moisturizing Factor Content in the Stratum Corneum: A Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Clinical Trial|rivista=Skin Pharmacology and Physiology|volume=34|numero=3|pp=115–127|lingua=ingleseen|accesso=2025-08-03|doi=10.1159/000513988|url=https://doi.org/10.1159/000513988}}</ref>

* Secondo uno studio di Reilly, Kynaston, Naseem et al. (2024), l'uso di collagene marino con vitamina C (75% VNR) ogni giorno o a giorni alterni per 12 settimane, ha aumentato l'idratazione della pelle del 13,8%, aumentato l'elasticità della pelle del 22,7% e aumentato la salute dei capelli del 31,9% rispetto al gruppo di controllo a cui è stato somministrato un placebo. Gli effetti del collagene marino con vitamina C si sono registrati in particolare nella parte superficiale del derma.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=David M.|cognome=Reilly|nome2=Liane|cognome2=Kynaston|nome3=Salma|cognome3=Naseem|data=2024|titolo=A Clinical Trial Shows Improvement in Skin Collagen, Hydration, Elasticity, Wrinkles, Scalp, and Hair Condition following 12-Week Oral Intake of a Supplement Containing Hydrolysed Collagen|rivista=Dermatology Research and Practice|volume=2024|numero=1|pp=8752787|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1155/2024/8752787|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1155/2024/8752787}}</ref>

* Secondo una meta-analisi del 2024 di 7 studi svolti in Corea, la somministrazione di collagene marino ha leggermente migliorato le rughe e ha migliorato in modo più incisivo l'idratazione e elasticità della pelle. Gli studi hanno previsto una somministrazione da 1 a 3,27 grammi di collagene per un periodo di tempo compreso tra 8 e 12 settimane. Alcuni studi erano svolti in vitro, altri su animali, altri ancora su soggetti umani.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Taehyung|cognome=Yoon|nome2=Hye-Young|cognome2=Lee|nome3=Won-Kyo|cognome3=Jung|data=2024-10-01|titolo=Skin health functionality evaluation of collagen peptide with the application of meta analytical approach|rivista=Journal of Functional Foods|volume=121|pp=106411|lingua=ingleseen|accesso=2025-08-03|doi=10.1016/j.jff.2024.106411|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1756464624004134}}</ref>

* Secondo uno studio su soggetti asiatici del 2024, la somministrazione di 5 grammi al giorno di peptidi di collagene per 84 giorni (circa 11 settimane) ha mostrato effetti positivi sull'idratazione della pelle, sull'elasticità, sulla visibilità delle rughe e sul colore delle unghie (che può essere un segnale di invecchiamento e/o salute delle unghie).<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Sara|cognome=Vleminckx|nome2=Nicolina|cognome2=Virgilio|nome3=Jerome|cognome3=Asserin|data=2024-11|titolo=Influence of collagen peptide supplementation on visible signs of skin and nail health and ‐aging in an East Asian population: A double blind, randomized, placebo‐controlled trial|rivista=Journal of Cosmetic Dermatology|volume=23|numero=11|pp=3645–3653|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1111/jocd.16458|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/jocd.16458}}</ref>

* Secondo uno studio di Carrillo-Norte et al. (2024), la somministrazione di 2,5 grammi di peptidi collagene bovino a basso peso molecolare (≤1000 Da) per 6 settimane. I partecipanti, rispetto al gruppo di controllo a cui è stato somministrato un placebo, hanno subito una riduzione del volume delle rughe del 46%, dell'area delle rughe del 44%, della profondità delle rughe del 9% e un aumento dell'idratazione della pelle del 34%. L'elasticità della pelle è rimasta quasi inalterata, mentre l'affaticamento della pelle non è migliorato. I soggetti hanno tollerato bene il prodotto. Lo studio tuttavia è stato finanziato dal produttore del collagene usato nello studio e dalla compagnia che deteneva i diritti del brevetto del collagene usato nello studio.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Juan Antonio|cognome=Carrillo-Norte|nome2=Baldomero|cognome2=García-Mir|nome3=Lluis|cognome3=Quintana|data=2024-08-12|titolo=Anti-Aging Effects of Low-Molecular-Weight Collagen Peptide Supplementation on Facial Wrinkles and Skin Hydration: Outcomes from a Six-Week Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Trial|rivista=Cosmetics|volume=11|numero=4|pp=137|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.3390/cosmetics11040137|url=https://www.mdpi.com/2079-9284/11/4/137}}</ref>

* Secondo un articolo di Proksch et al. (2025), l'ingestione di peptidi di collagene bovino stimola la sintesi della matrice dermica. Il collagene è stato somministrato in una dose di 2,5 grammi al giorno per 8 settimane. In particolare, il collagene bovino ha ridotto il volume delle rughe intorno agli occhi (rughe periorbitali) e ha leggermente migliorato l'elasticità della pelle del 9% già in 4 settimane (1 mese circa); dopo 8 settimane, gli effetti positivi erano più pronunciati (rispettivamente 25% e 9% in totale). Le osservazioni sui fibroblasti hanno confermato un impatto dei peptidi di collagene bovino sul metabolismo dermico. L'articolo contiene anche un test in vitro.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Ehrhardt|cognome=Proksch|nome2=Denise|cognome2=Zdzieblik|nome3=Steffen|cognome3=Oesser|data=2025-04-14|titolo=The Oral Intake of Specific Bovine-Derived Bioactive Collagen Peptides Has a Stimulatory Effect on Dermal Matrix Synthesis and Improves Various Clinical Skin Parameters|rivista=Cosmetics|volume=12|numero=2|pp=79|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.3390/cosmetics12020079|url=https://www.mdpi.com/2079-9284/12/2/79}}</ref>

* Secondo uno studio sempre di Proksch et al. del 2013, dunque più pionieristico rispetto agli studi successivi, la somministrazione di 2,5 o 5 grammi di peptidi di collagene per 8 settimane hanno portato a una maggiore elasticità della pelle e un leggero miglioramento dell'idratazione della pelle.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=E.|cognome=Proksch|nome2=D.|cognome2=Segger|nome3=J.|cognome3=Degwert|data=2013-08-14|titolo=Oral Supplementation of Specific Collagen Peptides Has Beneficial Effects on Human Skin Physiology: A Double-Blind, Placebo-Controlled Study|rivista=Skin Pharmacology and Physiology|volume=27|numero=1|pp=47–55|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1159/000351376|url=https://doi.org/10.1159/000351376}}</ref>

* Secondo una ricerca italiana del 2022, la somministrazione di peptidi di collagene (non è chiara la tipologia) per 56 giorni (quasi 2 mesi, 8 settimane) ha migliorato l'idratazione della pelle, l'elasticità della pelle e la profondità delle rughe. Il prodotto non ha mostrato effetti collaterali. Ulteriori studi di follow-up possono confermare questi risultati.<ref>{{Cita web|lingua=en|autore=Ferdinando Marco Bianchi|autore2=Claudio Angelinetta|autore3=Gaetana Rizzi|autore4=Antonella Praticò|autore5=Roberta Villa|url=https://jcadonline.com/efficacy-collagen-supplement-improve-skin/|titolo=Evaluation of the Efficacy of a Hydrolyzed Collagen Supplement for Improving Skin Moisturization, Smoothness, and Wrinkles|sito=JCAD - The Journal of Clinical and Aesthetic Dermatology|data=2022|accesso=2025-08-03}}</ref>

* Secondo una generica review di articoli del 2021, i peptidi di collagene hanno effetti positivi sulla salute della pelle.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Xiaocao|cognome=Zhao|nome2=Xuejiao|cognome2=Zhang|nome3=Dengyong|cognome3=Liu|data=2021-11|titolo=Collagen peptides and the related synthetic peptides: A review on improving skin health|rivista=Journal of Functional Foods|volume=86|pp=104680|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1016/j.jff.2021.104680|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1756464621003297}}</ref>

* Secondo un'altra review di studi pubblicati tra il 2010 e il 2020 svolti su soggetti umani, sia l'applicazione di integratori di collagene per via topicale che l'assunzione per via endogastrica mostra un rallentamento dell'invecchiamento cutaneo. Già questa review indicava come l'ingestione di collagene non avesse effetti collaterali e auspicava ulteriori studi con campioni più grandi e l'osservazione del periodo di follow-up per capire meglio gli effetti del collagene.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Hend|cognome=Al-Atif|data=2022-02-02|titolo=Collagen Supplements for Aging and Wrinkles: A Paradigm Shift in the Field of Dermatology and Cosmetics|rivista=Dermatology Practical & Conceptual|pp=e2022018|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.5826/dpc.1201a18|url=https://dpcj.org/index.php/dpc/article/view/dermatol-pract-concept-articleid-dp1201a18}}</ref>

* Secondo una review di 14 studi di Dewi, Arimuko, Norawati et al. (2023) svolti tra il 2017 e il 2023, l'assunzione di 0,3-10 grammi di collagene per 2-12 settimane ha effetti promettenti sull'idratazione della pelle e elasticità. Tuttavia, i tipi di collagene usati erano eterogenei tra loro, per cui la comparabilità totale degli studi è problematica: ad esempio, alcuni studi usano collagene puro, mentre uno studio usava collagene con l'aggiunta di vari coadiuvanti con azione antiossidante (vitamina C, biotina, vitamina E, zinco e estratti di frutto di [[acerola]]) e altri ancora mescolavano il collagene con il GAG ([[glicosamminoglicano]]) o l'[[L-carnitina]] (un mix di due amminoacidi, la [[lisina]] e [[metionina]]), gli estratti di [[maca]], il [[cloridrato]] di [[glucosammina]] (un [[Aminozuccheri|aminozucchero]]) e l'[[ornitina]] (un amminoacido). Inoltre, secondo gli autori, gli individui che hanno uno stile di vita salutare (e.g., buona idratazione, dieta salubre) potrebbero vedere gli effetti positivi dell'integrazione di collagene prima degli altri.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Dian Andriani Ratna|cognome=Dewi|nome2=Abraham|cognome2=Arimuko|nome3=Lilik|cognome3=Norawati|data=2023-12-09|titolo=Exploring the Impact of Hydrolyzed Collagen Oral Supplementation on Skin Rejuvenation: A Systematic Review and Meta-Analysis|rivista=Cureus|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.7759/cureus.50231|url=https://www.cureus.com/articles/207671-exploring-the-impact-of-hydrolyzed-collagen-oral-supplementation-on-skin-rejuvenation-a-systematic-review-and-meta-analysis}}</ref>

* Secondo uno studio turco del 2024, l'assunzione di 10 grammi di collagene bovino per 12 settimane 1-2 ore prima di andare a letto ha portato nel 73% dei partecipanti a degli effetti positivi sulla lunghezza media delle rughe già al 42º giorno. Questo miglioramento è continuato fino alla fine dell'esperimento. Inoltre, la ritenzione idrica della pelle (e dunque la sua idratazione) è migliorata rispetto al gruppo di controllo, che ha assunto della [[maltodestrina]] come placebo.<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=|nome2=Zehra Betül|cognome2=Ahi|nome3=Fatih|cognome3=Arıcan|data=2024-04-29|titolo=A Clinical Study of Orally Collagen Intake and Evaluation of the Effects on Human Skin Physiological Properties|rivista=Journal of Pioneering Medical Science|volume=13|numero=2|pp=150–156|accesso=2025-08-03|doi=10.61091/jpms202413221|url=https://jpmsonline.com/article/jpms-volume-13-issue-2-pages150-156-ra/}}</ref>

* Secondo una review del 2025, il collagene ha anche gli effetti positivi di promuovere la crescita delle cellule cutanee, della matrice extracellulare e dei fibroblasti. Grazie a questo e altri effetti (miglioramento della ritenzione idrica, texture, elasticità, levigatezza e morbidezza della pelle), riesce a rallentare l'invecchiamento cutaneo.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Felicia|cognome=Andrei|nome2=Ana|cognome2=Toma|nome3=Ștefania|cognome3=Avram|data=2025-01-20|titolo=Unlocking the potential of collagen: A comprehensive review on its dermocosmetic benefits and applications|rivista=Brazilian Journal of Pharmaceutical Sciences|volume=61|pp=e23983|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1590/s2175-97902025e23983|url=https://www.scielo.br/j/bjps/a/QtBfKQpgFf8cWtsx6dZBN7c/?lang=en}}</ref>

* Secondo uno studio giapponese del 2022, la somministrazione di collagene vegano prodotto dalla fermentazione del fungo ''[[Aspergillus sojae]]'' per 3 mesi (5 grammi al giorno) ha portato a un alleviamento della pigmentazione della pelle (macchie e macule) e rossore causati dall'età. L'assunzione di collagene vegano non ha portato a effetti avversi.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Ai|cognome=Himeno|nome2=Masaya|cognome2=Tsujikami|nome3=Seiko|cognome3=Koizumi|data=2022-07|titolo=Effect of Reducing Pigmentation by Collagen Peptide Intake: A Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Study|rivista=Dermatology and Therapy|volume=12|numero=7|pp=1577–1587|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1007/s13555-022-00748-4|url=https://link.springer.com/10.1007/s13555-022-00748-4}}</ref>

* Secondo uno studio cinese del 2025 svolto in vitro, il collagene marino ricavato dalla pelle di merluzzo riduce la [[colite ulcerosa]], un tipo di malattia infiammatoria intestinale. Questo effetto positivo deriva dai suoi effetti antiossidanti e [[Prebiotico|prebiotici]] verso i batteri del [[Microbiota umano|microbiota]] intestinale. La pelle del merluzzo è ricca di sostanze nutritive (proteine, vitamina D, acidi grassi omega-3 e minerali come calcio, ferro, magnesio e zinco), per cui può essere usata per produrre ad esempio il collagene marino invece che essere scartata.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Xuan-Ying|cognome=Xin|nome2=Jing|cognome2=Zhou|nome3=Gao-Ge|cognome3=Liu|data=2025-01-02|titolo=Anti-inflammatory activity of collagen peptide in vitro and its effect on improving ulcerative colitis|rivista=npj Science of Food|volume=9|numero=1|p=1|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1038/s41538-024-00367-7|url=https://www.nature.com/articles/s41538-024-00367-7}}</ref>

* Secondo uno studio giapponese del 2023, l'assunzione di 5 grammi di collagene marino al giorno per 12 settimane ha dei leggeri effetti positivi sull'insulino-resistenza e dei livelli più bassi di prodotti finali di [[glicazione]] avanzata (''Advanced Glycation End products'', AGE) nella pelle e nelle pareti dei vasi sanguigni rispetto al gruppo di controllo. La glicazione è il legame di molecole di glucosio (tipicamente derivanti da zuccheri in eccesso nella dieta) alle proteine, per cui le proteine vengono denaturate e si mutano in prodotti finali di glicazione avanzata; gli AGE per esempio sono coinvolti nella [[melanogenesi]] (la produzione di melanina da parte dei [[Melanocita|melanociti]]), per cui la pelle tende a macchiarsi.<ref name=":01">{{Cita pubblicazione|nome=Seiko|cognome=Koizumi|nome2=Yoko|cognome2=Okada|nome3=Shiroh|cognome3=Miura|data=2023-08-01|titolo=Ingestion of a collagen peptide containing high concentrations of prolyl-hydroxyproline and hydroxyprolyl-glycine reduces advanced glycation end products levels in the skin and subcutaneous blood vessel walls: a randomized, double-blind, placebo-controlled study|rivista=Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry|volume=87|numero=8|pp=883–889|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1093/bbb/zbad065|url=https://doi.org/10.1093/bbb/zbad065}}</ref> Lo stesso collagene può andare in glicazione e dunque denaturarsi se la dieta è ricca di zuccheri aggiunti, provenienti ad esempio dal cibo spazzatura. Lo studio è stato finanziato dall'azienda produttrice del collagene utilizzato, ma segue i dettami della [[Dichiarazione di Helsinki]] e le Linee guida etiche internazionali per la ricerca epidemiologica (''International'' ''Ethical Guidelines for Epidemiological Research)'' del CIOMS (''[[Council for International Organizations of Medical Sciences]]'').<ref name=":01" />

* Secondo una review polacca di 31 studi del 2024, la somministrazione di peptidi di collagene è un'opzione non invasiva per migliorare la salute della pelle. In particolare, stimola la biosintesi del collagene, migliora la funzione della [[barriera cutanea]] e promuove l'idratazione della pelle.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Weronika Zofia|cognome=Marzec|nome2=Marcelina Teresa|cognome2=Marzec|nome3=Aleksandra|cognome3=Łakoma|data=2024-08-21|titolo=The Effects of Oral Collagen Supplementation on Skin Aging|rivista=Quality in Sport|volume=20|pp=53977–53977|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.12775/QS.2024.20.53977|url=https://apcz.umk.pl/QS/article/view/53977}}</ref>

* Secondo uno studio di Mei, Liu, Wu et al. (2020), il collagene di pelle di ''[[Salmo salar]]'' e di ''[[Tilapia nilotica]]'' accelera la rimarginazione delle ferite siccome controlla la reazione infiammatoria, stimola la produzione di collagene, stimola l'[[angiogenesi]] (la nascita di nuovi vasi sanguigni) e altera la colonizzazione del [[microbioma]] cutaneo. In generale, la flora batterica che si sviluppa nelle ferite in alcuni casi ha degli effetti positivi sulla rimarginazione della ferita (e.g., presenza di ''Leuconostoc'', ''Enterococcus'' e ''Bacillus)'' per un effetto antinfiammatorio; altri batteri hanno effetti negativi siccome non solo sono patogeni e aumentano l'infiammazione, ma in più diminuiscono la colonizzazione da parte di batteri benefici. La promozione della flora batterica positiva nelle ferite è causata dall'incremento del [[fattore di crescita endoteliale vascolare]] (VEGF).<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Fengfeng|cognome=Mei|nome2=Jingjie|cognome2=Liu|nome3=Jintao|cognome3=Wu|data=2020-02-12|titolo=Collagen Peptides Isolated from Salmo salar and Tilapia nilotica Skin Accelerate Wound Healing by Altering Cutaneous Microbiome Colonization via Upregulated NOD2 and BD14|rivista=Journal of Agricultural and Food Chemistry|volume=68|numero=6|pp=1621–1633|lingua=en|accesso=2025-08-03|doi=10.1021/acs.jafc.9b08002|url=https://doi.org/10.1021/acs.jafc.9b08002}}</ref>

==Note==