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{{Composto chimico
|immagine1_nome = L-Asparaginsäure - L-Aspartic acid.svg
|immagine1_dimensioni = 200 px
|
|immagine2_nome = L-aspartic-acid-3D-balls.png
|immagine2_dimensioni = 200 px
|immagine2_descrizione = Ball and stick model of the aspartic acid molecule
|nome_IUPAC = acido
|nomi_alternativi = acido
<br />acido L-α-amminosuccinico
|abbreviazioni = '''D'''<br />'''
|titolo_caratteristiche_generali = ---
|formula = <chem>C4H7NO4</chem>
|massa_molecolare = 133,10
|aspetto = solido cristallino bianco
|numero_CAS =
|note_CAS = (numero CAS miscela racema: 617-45-8)
|titolo_proprietà_chimico-fisiche = ---
|temperatura_di_fusione = 270 °C (543 K)
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|frasiS = --
|frasiH = ---
|consigliP = ---<ref>scheda dell'acido aspartico su [http://gestis-en.itrust.de
}}
L''''acido aspartico'''
È
Come tutti gli altri amminoacidi l’acido aspartico ha un [[gruppo amminico]] e un [[acido carbossilico]]. In condizioni fisiologiche il gruppo α-amminico è protonato mentre il gruppo α-carbossilico è deprotonato. Ha una catena laterale acida (<chem>CH2COOH</chem>), carica negativamente a [[pH]] fisiologico, che può reagire con altri amminoacidi, [[Enzima|enzimi]] e [[proteine]].
La forma ionizzata dell’amminoacido prende il nome di aspartato, mentre l’ammide dell’acido aspartico è l’[[asparagina]], un altro dei 20 amminoacidi.
L’aspartato nel cervello agisce come un [[neurotrasmettitore]] eccitatorio e stimola i [[Recettore NMDA|recettori NMDA]], anche se non così fortemente come il [[Acido glutammico|glutammato]].<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Philip E.|cognome=Chen|data=2005-5|titolo=Structural features of the glutamate binding site in recombinant NR1/NR2A N-methyl-D-aspartate receptors determined by site-directed mutagenesis and molecular modeling|rivista=Molecular Pharmacology|volume=67|numero=5|pp=1470–1484|lingua=inglese|accesso=2018-11-15|doi=10.1124/mol.104.008185|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15703381|nome2=Matthew T.|cognome2=Geballe|nome3=Phillip J.|cognome3=Stansfeld}}</ref>
È coinvolto anche nel [[ciclo dell'urea]], è inserito fra gli amminoacidi glucogenici in quanto per transamminazione si trasforma in [[Acido ossalacetico|ossalacetato]].<ref name=":0" />
== Scoperta ==
[[File:Asparago Bianco di Bassano del Grappa.jpg|222x222px|alt=|miniatura|Asparago bianco.]]Il farmacista francese Auguste-Arthur Plisson nel 1827 isolò l’acido aspartico dopo aver fatto reagire l’[[asparagina]], ottenuta dal succo di [[Asparagus officinalis|asparago]], con [[Idrossido di piombo(II)|idrossido di piombo]]. Chiamò l'acido ottenuto "acido aspartique" (dal latino ''aspăragus'', "asparago", acido aspartico in italiano).<ref name=":3" />
Ritthausen nel 1868 isolò l’acido aspartico da una proteina idrolizzata.<ref name=":3">{{Cita libro|autore=Alton Meister|titolo=Biochemistry of the Amino acids|edizione=Second Edition|data=1965|editore=Academic Press|lingua=inglese|volume=Volume 1}}</ref>
== Acido aspartico negli alimenti e nelle proteine ==
L'acido L-aspartico è presente in diverse proporzioni nella maggior parte delle proteine. Sono riportati in Tabella 1 esempi di alimenti ricchi di acido L-aspartico. I dati si riferiscono al contenuto in grammi di aspartato in 100 g di alimento.<ref>{{Cita web|url=https://ndb.nal.usda.gov/ndb/|titolo=USDA Food Composition Databases|lingua=inglese}}</ref>
Nella Tabella 2 è invece riportato il numero di residui di Acido aspartico per proteina.<ref name=":3" />
{| class="wikitable"
|+
Tabella 1
!Alimento
!Aspartato (g)
Riga 75 ⟶ 67:
|10.20
|-
|Stoccafisso
|6.43
|-
Riga 107 ⟶ 99:
|Asparagi
|0.56
|}<br />
{| class="wikitable"
|+
Tabella 2
!Proteina
!residui di Asp per proteina
|-
|Salmina
|0
|-
|Insulina
|3
|-
|Emoglobina di cavallo
|51
|-
|Siero albumina umana
|46
|-
|γ-globulina umana
|66.2 (in 100 g di proteina)
|-
|α-caseina
|63.2 (in 100 g di proteina)
|-
|Pepsina
|41
|-
|Cheratina della lana
|54.1 (in 100 g di proteina)
|-
|Fibroina della seta
|20.8 (in 100 g di proteina)
|-
|Collagene
|47.3 (in 100 g di proteina)
|}
==
Essendo un amminoacido chirale presenta due diverse forme enantiomeriche: acido L-aspartico e acido D-aspartico. Con il nome “acido aspartico” si intende la forma L dell’amminoacido o la [[Racemo (chimica)|miscela racemica]]. L'[[enantiomero]] L è uno dei 20 amminoacidi ordinari.
La forma L dell'amminoacido ha un sapore leggermente amaro, mentre la forma D è insapore.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Clarence P.|cognome=Berg|data=1953-04|titolo=Physiology of the D-Amino Acids|rivista=Physiological Reviews|volume=33|numero=2|pp=145–189|lingua=en|accesso=2018-11-15|doi=10.1152/physrev.1953.33.2.145|url=https://www.physiology.org/action/captchaChallenge?redirectUrl=https%3A%2F%2Fwww.physiology.org%2Fdoi%2Fabs%2F10.1152%2Fphysrev.1953.33.2.145}}</ref>
Nel 2010 Tu Lee e Yu Kun Lin, hanno dimostrato sperimentalmente che in condizioni simili a quelle si suppone vigessero sulla Terra primordiale, i cristalli sinistrorsi di acido aspartico si formano più facilmente e in maggiore quantità di quelli destrorsi.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Tu|cognome=Lee|data=2010-04-07|titolo=The Origin of Life and the Crystallization of Aspartic Acid in Water|rivista=Crystal Growth & Design|volume=10|numero=4|pp=1652–1660|lingua=EN|accesso=2018-11-15|doi=10.1021/cg901219f|url=https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/cg901219f|nome2=Yu Kun|cognome2=Lin}}</ref>
{| class="wikitable"
|+
!Nome
|Acido L-aspartico
|Acido D-aspartico
|-
!Formula di struttura
|[[File:L-Asparaginsäure - L-Aspartic acid.svg|senza_cornice|151x151px]]
|[[File:D-Aspartic acid.svg|senza_cornice|152x152px]]
|-
!Numero CAS
|56-84-8
|1783-96-6
|}
<br />
== Biosintesi e produzione industriale ==
L’[[aspartato]] può essere sintetizzato dal corpo umano e per questo viene classificato come un amminoacido non essenziale.
Nel corpo umano viene frequentemente sintetizzato tramite transamminazione dell’[[ossaloacetato]] facilitata da un enzima amminotrasferasi. Il trasferimento del gruppo amminico da molecole come l’[[alanina]] o [[glutammina]] produce aspartato e un [[Α-chetoacido|alfa-cheto acido]].<ref name=":0">{{Cita libro|nome=Voet,|cognome=Donald,|nome2=Pratt, Charlotte|cognome2=W.,|titolo=Fundamentals of biochemistry : life at the molecular level|url=https://www.worldcat.org/oclc/910538334|accesso=2018-11-15|edizione=Fifth edition|lingua=inglese|OCLC=910538334|ISBN=9781118918401}}</ref>
Successivamente l’aspartato, tramite una reazione di ammidazione catalizzata da asparagina sintetasi, forma l’asparagina.
[[File:Sintesi aspartato e asparagina.png|centro|miniatura|790x790px|Sintesi di aspartato e asparagina.]]
=== Sintesi di Acido L-aspartico mediante aspartato-ammoniaca liasi===
Dal punto di vista industriale l’acido L-aspartico viene sintetizzato a partire dall’[[acido fumarico]]. La reazione prevede l’uso dell’[[ammoniaca]] e di un [[catalizzatore]]: l’aspartato ammoniaca liasi (detta Aspartasi).<ref name=":1">{{Cita libro|nome=Hughes, Andrew|cognome=B.|titolo=Amino acids, peptides, and proteins in organic chemistry|url=https://www.worldcat.org/oclc/436262310|accesso=2018-11-15|data=©2009-|editore=Wiley-VCH|lingua=inglese|OCLC=436262310|ISBN=9783527320967}}</ref>
[[File:Sintesi acido L-aspartico.jpg|sinistra|miniatura|370x370px|Schema di sintesi di acido L-aspartico]]
Il primo utilizzo di questo catalizzatore si fa risalire ad un processo discontinuo<ref name=":1" /> del 1953 che fu poi convertito, nel 1973, a processo continuo per la produzione di acido L-aspartico. Questa nuova sintesi prevedeva l’uso di una colonna contenente cellule di ''E.Coli'' immobilizzate in un reticolo di [[Gel di poliacrilammide|poliacrilammide]].<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Ichiro|cognome=Chibata|data=1986-12|titolo=Continuous production of L-aspartic acid|rivista=Applied Biochemistry and Biotechnology|volume=13|numero=3|pp=231–240|lingua=en|accesso=2018-11-15|doi=10.1007/bf02798461|url=https://link.springer.com/article/10.1007%2FBF02798461|nome2=Tetsuya|cognome2=Tosa|nome3=Tadashi|cognome3=Sato}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=T.|cognome=Tosa|data=1974-5|titolo=Basic studies for continuous production of L-aspartic acid by immobilized Escherichia coli cells|rivista=Applied Microbiology|volume=27|numero=5|pp=886–889|lingua=en|accesso=2018-11-30|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4598223|nome2=T.|cognome2=Sato|nome3=T.|cognome3=Mori}}</ref>Per ottenere miglioramenti nel processo, si iniziò nel 1978 ad utilizzare come gel di intrappolamento la κ-carragenina.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Tadashi|cognome=Sato|data=1979-09|titolo=Immobilization of Escherichia coli cells containing aspartase activity with κ-carrageenan. Enzymic properties and application for l-aspartic acid production|rivista=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology|volume=570|numero=1|pp=179–186|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1016/0005-2744(79)90212-2|url=http://dx.doi.org/10.1016/0005-2744(79)90212-2|nome2=Yutaka|cognome2=Nishida|nome3=Tetsuya|cognome3=Tosa}}</ref> Nel 1983 invece si iniziò ad usare cellule EAPC-7 immobilizzate in χ-carragenina, eliminando inoltre la conversione dell’acido fumarico ad [[Acido malico|acido L-malico]].<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Isao|cognome=Umemura|data=1984-11|titolo=Improvement of production of l-aspartic acid using immobilized microbial cells|rivista=Applied Microbiology and Biotechnology|volume=20|numero=5|pp=291–295|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1007/bf00270588|url=http://dx.doi.org/10.1007/bf00270588|nome2=Satoru|cognome2=Takamatsu|nome3=Tadashi|cognome3=Sato}}</ref>
Si sono così susseguiti vari tentativi di miglioramento per la produzione dell’acido L-aspartico: dall’uso di cellule di ''E.Coli'' intrappolate in poliazetidina<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Louis L.|cognome=Wood|data=1984-12|titolo=A Novel Method of Immobilization and its Use in Aspartic Acid Production|rivista=Bio/Technology|volume=2|numero=12|pp=1081–1084|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1038/nbt1284-1081|url=http://dx.doi.org/10.1038/nbt1284-1081|nome2=Gary J.|cognome2=Calton}}</ref><ref>{{Cita brevetto|inventore=Louis L. Wood; Gary J. Calton|assegnatario=Purification Engineering, Inc., Columbia, Md.|titolo=IMMOBILIZATION OF CELLS WITH A POLYAZETDNE PREPOLYMER|numeropubblicazione=US4732851A|lingua=EN}}</ref>, all’uso di cellule intatte di un batterio corineforme, il ''Brevibacterium flavum'' MJ-233, con una membrana ad ultrafiltrazione.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=H.|cognome=Yamagata|data=1994-12|titolo=A novel industrial process for l-aspartic acid production using an ultrafiltration-membrane|rivista=Catalysis Today|volume=22|numero=3|pp=621–627|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1016/0920-5861(94)80127-4|url=http://dx.doi.org/10.1016/0920-5861(94)80127-4|nome2=M.|cognome2=Terasawa|nome3=H.|cognome3=Yukawa}}</ref> Tutti questi processi hanno in comune l’utilizzo di un eccesso di ammoniaca per cercare di spostare l’equilibrio della reazione verso la produzione di acido L-aspartico.<ref name=":1" /><ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Almuth-Sigrun|cognome=Jandel|data=1982|titolo=Continuous production of L-alanine from fumarate in a two-stage membrane reactor|rivista=European Journal of Applied Microbiology and Biotechnology|volume=15|numero=2|pp=59–63|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1007/bf00499507|url=http://dx.doi.org/10.1007/bf00499507|nome2=Helmut|cognome2=Hustedt|nome3=Christian|cognome3=Wandrey}}</ref>
Si è poi provato a migliorare il biocatalizzatore impiegato: l’aspartasi. Esempi sono: la preparazione di un nuovo microrganismo del genere ''E.Coli'', integrando un [[plasmide]] con un [[DNA|acido desossiribonucleico]] che trasporta il gene per l’aspartasi<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Noriyuki|cognome=Nishimura|data=1989-01|titolo=Hyperproduction of aspartase by a catabolite repression-resistant mutant of Escherichia coli B harboring multicopy aspA and par recombinant plasmids|rivista=Journal of Fermentation and Bioengineering|volume=67|numero=2|pp=107–110|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1016/0922-338x(89)90189-x|url=http://dx.doi.org/10.1016/0922-338x(89)90189-x|nome2=Tomoyasu|cognome2=Taniguchi|nome3=Saburo|cognome3=Komatsubara}}</ref><ref>{{Cita brevetto|inventore=Masahiko Kisumi;Saburo Komatsubara;Tomoyasu Taniguchi|assegnatario=Tanabe Seiyaku Co., Ltd., Osaka, Japan|titolo=METHOD FOR PRODUCING LASPARTIC ACID|numeropubblicazione=US4692409A|lingua=EN}}</ref>(che ha portato a una più vantaggiosa sintesi dell’amminoacido) e l’identificazione di un’aspartasi altamente termostabile nei ''Bacillus sp.'' YM55-1.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Yasushi|cognome=Kawata|data=1999-06|titolo=Purification and Characterization of Thermostable Aspartase fromBacillussp. YM55-1|rivista=Archives of Biochemistry and Biophysics|volume=366|numero=1|pp=40–46|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1006/abbi.1999.1186|url=http://dx.doi.org/10.1006/abbi.1999.1186|nome2=Koichi|cognome2=Tamura|nome3=Shigeru|cognome3=Yano}}</ref> Successivi studi sulla struttura ai raggi X dell’aspartasi di ''E.Coli''<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Wuxian|cognome=Shi|data=1997-07|titolo=The Structure ofl-Aspartate Ammonia-Lyase fromEscherichia coli†,‡|rivista=Biochemistry|volume=36|numero=30|pp=9136–9144|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1021/bi9704515|url=http://dx.doi.org/10.1021/bi9704515|nome2=Jennifer|cognome2=Dunbar|nome3=Maithri M. K.|cognome3=Jayasekera}}</ref> e di ''Bacillus sp.'' YM55-1<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Tomomi|cognome=Fujii|data=2003-05|titolo=Crystal Structure of Thermostable Aspartase from Bacillus sp. YM55-1: Structure-based Exploration of Functional Sites in the Aspartase Family|rivista=Journal of Molecular Biology|volume=328|numero=3|pp=635–654|lingua=en|accesso=2018-11-30|doi=10.1016/s0022-2836(03)00310-3|url=http://dx.doi.org/10.1016/s0022-2836(03)00310-3|nome2=Hisanobu|cognome2=Sakai|nome3=Yasushi|cognome3=Kawata}}</ref> hanno permesso all'ingegneria proteica di migliorarsi in questo campo, sempre di più.
La continua ottimizzazione delle singole componenti del processo ha fatto si che i processi basati sull’aspartasi siano tra i processi enzimatici più efficienti ed economicamente più convenienti conosciuti ad oggi.<ref name=":1" /><ref>{{Cita pubblicazione|autore=Bommarius, A.S.|titolo=Comparison of Different
Chemoenzymatic Process Routes to
Enantiomerically Pure Amino Acids|rivista=Chimia|volume=55|pp=50-59|lingua=EN|autore2=Schwarm, M.|autore3=Drauz, K.}}</ref><br />
[[File:Sintesi a partire da aspartato.png|miniatura|370x370px|Sintesi di vari amminoacidi a partire da acido aspartico |alt=]]
=== Sintesi a partire dall'acido aspartico ===
L'acido aspartico viene utilizzato come [[Precursore chimico|precursore]] nella sintesi di altri amminoacidi.
Nei [[Bacteria|batteri]] porta alla formazione di: la [[lisina]], la [[metionina]] e la [[treonina]]. A partire dall’acido aspartico il procedimento sintetico è inizialmente uguale per i tre amminoacidi. Si ha per prima cosa la [[fosforilazione]] dell’aspartato catalizzata da [[Aspartato chinasi|aspartatochinasi]] che produce aspartil-β-fosfato; da quest’ultimo poi si produce β-Aspartato-semialdeide dal quale si seguono infine differenti vie metaboliche per la produzione dei tre amminoacidi.<ref name=":0" />
Anche la sintesi dell'[[alanina]] prevede l'uso di acido L-aspartico come precursore, in questo processo si usa come catalizzatore l'Aspartato-β-decarbossilasi.<br />[[File:Sintesi alanina.png|centro|miniatura|512x512px|Sintesi di L-alanina a partire da acido L-aspartico]][[File:Ciclo dell'acido citrico.png|miniatura|404x404px|Ciclo dell'acido citrico. In blu sono riportati gli amminoacidi coinvolti nelle varie degradazioni. |alt=]]
== Metabolismo==
Gli amminoacidi sono degradati a composti che possono essere metabolizzati a <chem>CO2</chem> e <chem>H2O</chem> , oppure usati nella [[gluconeogenesi]]. Gli amminoacidi “standard” possono essere degradati in uno dei sette intermedi metabolici: [[piruvato]], [[α-chetoglutarato]], [[succinil-CoA]], [[fumarato]], [[ossalacetato]], [[acetil-CoA]] o [[acetoacetato]].<ref name=":0" />[[File:Degradazione aspartato.png|340x340px|alt=|miniatura|Degradazione dell'acido aspartico e dell'asparagina|sinistra]]
L’aspartato viene degradato a ossalacetato, che è un precursore del [[glucosio]] e per questo motivo è classificato come amminoacido glucogenico.<ref name=":0" />
L’ossalacetato viene prodotto direttamente dalla [[Transaminazione|transamminazione]] dell’aspartato. Anche l’asparagina che viene idrolizzata in aspartato tramite la L-asparaginasi porta alla formazione di ossalacetato.<ref name=":0" />
<br />
== Antagonisti==
Alcuni [[Antagonista (biochimica)|antagonisti]] dell'acido aspartico sono: acido cisteico, acido β-metilaspartico, aspartofenone, acido β-idrossiaspartico, acido diamminosuccinico, idrazide dell'acido β-aspartico, acido α-metilaspartico e acido α-amminolevulinico.<ref name=":3" />
[[File:Antagonisti acido aspartico.svg|miniatura|Formule di struttura degli antagonisti dell'acido aspartico.|alt=|304x304px|sinistra]]<br />
== Usi e applicazioni ==
L’acido L-aspartico è utilizzato ampiamente nella [[nutrizione parenterale]] ed [[Nutrizione enterale|enterale]], come acidificante, come precursore della L-alanina e dell’[[aspartame]] (dolcificante artificiale).<ref name=":1" />
Viene inoltre utilizzato come materiale di partenza per la [[Sintesi asimmetrica|sintesi stereoselettiva]] di vari composti chimici organici chirali.<ref>{{Cita libro|nome=Coppola, Gary M. (Gary Mark),|cognome=1948-|titolo=Asymmetric synthesis : construction of chiral molecules using amino acids|url=https://www.worldcat.org/oclc/14212737|accesso=2018-11-16|data=1987|editore=Wiley|lingua=inglese|OCLC=14212737|ISBN=0471828742}}</ref>
L’acido poliaspartico è un polimero [[Idrofilia|idrosolubile]], [[Biodegradazione|biodegradabile]], prezioso in numerose applicazioni industriali, mediche e agricole per sostituire molti [[Polimero|polimeri]] non biodegradabili in uso.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Sunita M.|cognome=Thombre|data=2005-09|titolo=Synthesis and Biodegradability of Polyaspartic Acid: A Critical Review|rivista=Journal of Macromolecular Science, Part A|volume=42|numero=9|pp=1299–1315|lingua=en|accesso=2018-11-15|doi=10.1080/10601320500189604|url=https://www.tandfonline.com/action/captchaChallenge?redirectUri=%2Fdoi%2Fabs%2F10.1080%2F10601320500189604|nome2=Bhimrao D.|cognome2=Sarwade}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=V. L.|cognome=Goosey|data=2000-1|titolo=Effect of push frequency on the economy of wheelchair racers|rivista=Medicine and Science in Sports and Exercise|volume=32|numero=1|pp=174–181|lingua=inglese|accesso=2018-11-15|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10647546|nome2=I. G.|cognome2=Campbell|nome3=N. E.|cognome3=Fowler}}</ref>
Il mercato globale di acido aspartico (che quindi comprende: integratori alimentari, medicina, acido poliaspartico, aspartame, L-alanina) dovrebbe raggiungere i 101,0 milioni di dollari entro il 2022. La domanda globale di acido aspartico è stata di 35,6 chilo tonnellate nel 2012.<ref name=":2" /> Nel 1996, invece, la produzione industriale di acido aspartico era di 7000 tonnellate all’anno, per via enzimatica.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Masato|cognome=Ikeda|data=2003|titolo=Amino acid production processes|rivista=Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology|volume=79|numero=|pp=1–35|lingua=inglese|accesso=2018-11-15|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12523387}}</ref>
<br />
== Acido D-aspartico ==
D-aspartato (D-Asp) è uno dei principali regolatori della [[neurogenesi]] adulta e svolge un ruolo importante nello sviluppo della funzione endocrina. D-Asp è presente nei tessuti endocrini, neuroendocrini e nei [[Testicolo|testicoli]] e regola la sintesi e la secrezione di [[Ormone|ormoni]] e la [[spermatogenesi]]. Anche le proteine degli alimenti contengono D-amminoacidi che sono naturalmente originati o indotti da processi che coinvolgono alte temperature, trattamenti con acidi o processi di [[fermentazione]]. Infatti, la presenza di D-aminoacidi nei [[latticini]] è indice di un trattamento termico o di contaminazione microbica.<ref name=":4">{{Cita pubblicazione|nome=Giuseppe|cognome=Genchi|data=2017-07-05|titolo=An overview on d-amino acids|rivista=Amino Acids|volume=49|numero=9|pp=1521–1533|lingua=en|accesso=2018-11-15|doi=10.1007/s00726-017-2459-5|url=https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00726-017-2459-5}}</ref>
Durante lo stadio embrionale degli uccelli e la prima vita postnatale dei mammiferi, un'alta concentrazione transitoria di D-Asp è presente nel [[cervello]] e nella [[retina]]. Questo amminoacido è stato rilevato nei sinaptosomi e nelle vescicole sinaptiche, dove viene rilasciato dopo stimoli chimici (ioni (<chem>K+</chem>), [[ionomicina]]) o elettrici. Inoltre, D-Asp aumenta il cAMP nelle cellule neuronali e viene trasportato dalle fessure sinaptiche alle cellule nervose presinaptiche attraverso un trasportatore specifico. Nel [[Apparato endocrino|sistema endocrino]], invece, D-Asp è coinvolto nella regolazione della sintesi e del rilascio ormonale. Ad esempio, nell'[[ipotalamo]] di ratto, aumenta il rilascio della [[Gonadotropina corionica|gonadotropina]] (GnRH) e induce la sintesi dell'mRNA, di [[ossitocina]] e [[vasopressina]]. Nella [[Ipofisi|ghiandola pituitaria]], stimola la secrezione dei seguenti ormoni: [[prolattina]] (PRL), [[ormone luteinizzante]] (LH) e [[Somatotropina|ormone della crescita]] (GH) Nei testicoli, è presente nelle [[Cellula di Leydig|cellule di Leydig]] ed è coinvolta nel rilascio di [[testosterone]] e [[progesterone]].<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Antimo|cognome=D'Aniello|data=2007-02|titolo=d-Aspartic acid: An endogenous amino acid with an important neuroendocrine role|rivista=Brain Research Reviews|volume=53|numero=2|pp=215–234|lingua=inglese|accesso=2018-11-15|doi=10.1016/j.brainresrev.2006.08.005|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0165017306001020}}</ref>
=== Utilizzo dell'acido D-aspartico ===
Il D-Asp è coinvolto nella sintesi e nel rilascio di [[testosterone]] e per questo si presume possa essere usato per l’aumento del testosterone negli uomini. Studi hanno rivelato che il D-Asp esogeno aumenta effettivamente i livelli di testosterone negli animali, mentre gli studi sull'uomo hanno prodotto risultati inconsistenti a causa del numero ridotto di ricerche condotte.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=Farzad|cognome=Roshanzamir|data=2017-1|titolo=The putative effects of D-Aspartic acid on blood testosterone levels: A systematic review|rivista=International Journal of Reproductive Biomedicine (Yazd, Iran)|volume=15|numero=1|pp=1–10|lingua=inglese|accesso=2018-11-15|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28280794|nome2=Seyyed Morteza|cognome2=Safavi}}</ref>
La presenza di acido D-aspartico nei prodotti alimentari, ad esempio nei formaggi, può essere usata per quantificare un'eventuale contaminazione microbica o eventuali trattamenti termici o alcalini del prodotto.<ref name=":4" />
La [[Racemizzazione degli amminoacidi|racemizzazione]] dell'acido aspartico è uno dei principali tipi di modificazione covalente non enzimatica che porta ad un accumulo dipendente dall'età di D-Asp nei tessuti umani. La racemizzazione avviene durante l'invecchiamento delle proteine e si correla con l'età delle proteine a lunga vita. La racemizzazione può provocare una perdita della funzione proteica dovuta alla [[proteolisi]] o causa di cambiamenti nella struttura molecolare. La racemizzazione in vivo può anche aumentare in condizioni patologiche. Infatti questo processo è rilevante nella patogenesi di malattie della vecchiaia come l'[[aterosclerosi]], l'[[Enfisema|enfisema polmonare]], la [[presbiopia]], la [[cataratta]], le malattie degenerative della cartilagine e le disfunzioni correlate all'età cerebrale.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|nome=S|cognome=RITZTIMME|data=2002-02|titolo=Racemization of aspartic acid in human proteins|rivista=Ageing Research Reviews|volume=1|numero=1|pp=43–59|lingua=inglese|accesso=2018-11-15|doi=10.1016/s0047-6374(01)00363-3|url=https://doi.org/10.1016/S0047-6374(01)00363-3|nome2=M|cognome2=COLLINS}}</ref>
== Note ==
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* [[Aspartato transaminasi]]
*[[Aspartame]]
*[[Asparagina]]
*[[Acido N-metil-D-aspartico|NMDA]]
*[[Acido N-metil-D-aspartico]]
== Altri progetti ==
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{{Portale|anatomia|chimica|medicina}}
[[:Categoria:Amminoacidi|Aspartico, acido]]
[[:Categoria:Neurotrasmettitori|Aspartico, acido]]
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