Sarcomero: differenze tra le versioni

Versione delle 12:35, 23 mar 2019

Versione attuale delle 15:19, 25 ago 2025

(38 versioni intermedie di 26 utenti non mostrate)

Riga 1:

{{F|istologia|fisiologia|arg2=anatomia|febbraio 2015}}
{{Infobox anatomia|Immagine=Sarcomere.gif|Didascalia=In alto, immagine di un sarcomero al microscopio elettronico a trasmissione, sotto, rappresentazione schematica del sarcomero}}

Il '''sarcomerosarcòmero''' ([[Lingua greca|gr]]. σάρξ ''sarks'' 'carne, corpo', μέρος ''meros'' 'parte' ) è l'unità contrattile del [[tessuto muscolare]] striato]], compresa tra due linee Z. consecutive.

Le fibre muscolari contengono numerose [[Miofibrilla|miofibrille]] tubolari composte da sezioni ripetute di sarcomeri, che appaiono al microscopio ottico come un 'alternanza tra bande scure e chiare. I sarcomeri sono composti da lunghe proteine ​​fibrosefibrose che scivolano una sull'altra durante la contrazione muscolare.

Due delle proteine più ​​importantiimportanti presenti nel sarcomero sono la [[miosina]], che forma il filamento spesso e l'[[actina]], che forma il filamento sottile.

Le miofibrille delle [[Tessuto muscolare liscio|cellule muscolari lisce]] non sono organizzate in sarcomeri. Il sarcomero è stato descritto per la prima volta da [[Antoni van Leeuwenhoek|Antoni Van Leeuwenhoek]].<ref>{{Cita pubblicazione|nome=A. N.|cognome=Martonosi|data=2000|titolo=Animal electricity, Ca2+ and muscle contraction. A brief history of muscle research|rivista=Acta Biochimica Polonica|volume=47|numero=3|pp=493–516493-516|accesso=2019-03-23 marzo 2019|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11310955}}</ref>

Le miofibrille delle [[Tessuto muscolare liscio|cellule muscolari lisce]] non sono organizzate in sarcomeri.

Il sarcomero è stato descritto per la prima volta da [[Antoni van Leeuwenhoek|Antoni Van Leeuwenhoek]].<ref>{{Cita pubblicazione|nome=A. N.|cognome=Martonosi|data=2000|titolo=Animal electricity, Ca2+ and muscle contraction. A brief history of muscle research|rivista=Acta Biochimica Polonica|volume=47|numero=3|pp=493–516|accesso=2019-03-23|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11310955}}</ref>

== Anatomia ==

I sarcomeri sono ciò che dannodà ai muscoli scheletrici e cardiaci il loro aspetto striato.<ref>{{Cita libro|nome=Campbell, Neil A.,|cognome=1946-2004.|titolo=Biology|url=https://www.worldcat.org/oclc/47521441|accesso=2019-03-23 marzo 2019|edizione=6th ed|data=2002|editore=Benjamin Cummings|OCLCoclc=47521441|ISBN=0805366245}}</ref> Sono costituiti da due tipi di filamenti: quelli sottili di [[actina]] e quelli spessi di [[miosina]]. I filamenti sottili sono costituiti da due catene proteiche avvolte a [[spirale]], mentre quelli spessi sono costituiti da sei fascetti di miosina, a loro volta divisi in catene proteiche, due catene pesanti e quattro catene leggere.

Un'estremità dei filamenti di miosina è rigonfia e prende il nome di ''testa della miosina'' e ha due funzioni: si attacca ai filamenti di actina permettendo l'accorciamento del sarcomero e inoltre funge da [[enzima]] necessario alla scissione dell'[[Adenosina trifosfato|ATP]] in [[Adenosindifosfato|ADP]]+Pi (fosfato inorganico), poiché la contrazione necessita di [[energia]].

Quando le fibre muscolari vengono stimolate, i filamenti di miosina, grazie alle teste, si legano ai filamenti di actina creando dei ponti trasversali. Le teste della miosina spingono verso l'interno i filamenti di actina, accorciando così il sarcomero.

Riga 21 ⟶ 19:

=== Visione microscopica ===

[[File:Sarcomere.jpg|miniatura|Bande del sarcomero]]

* Le ''strie'', o ''linee'', ''Z'' di natura proteica delimitano il sarcomero. Nelle [[Micrografia|micrografie]] elettroniche la linea Z (dal [[Lingua tedesca|tedesco]] "zwischenscheibe", disco ''intermedio''intercalato, da "zwischen", "in mezzo a due") appare come una serie di linee scure. Le linee Z Fungono da punto di ancoraggio dei filamenti di actina .

Il sarcomero si presenta come un'alternanza di bande chiare e bande scureː

* Le ''strie'', o ''linee'', ''Z'' di natura proteica delimitano il sarcomero. Nelle [[Micrografia|micrografie]] elettroniche la linea Z (dal [[Lingua tedesca|tedesco]] "zwischenscheibe", disco ''intermedio'') appare come una serie di linee scure. Le linee Z Fungono da punto di ancoraggio dei filamenti di actina .

* La ''banda I'', di colore chiaro, si trova ai lati delle linee Z, ed è costituita da filamenti sottili di actina. Viene chiamata così perché è [[isotropia|isotropa]] alla luce polarizzata.

* La ''banda A'', di colore scuro, si trova andando verso l'interno, ed è costituita da filamenti di actina e filamenti di miosina interposti tra di loro. Viene chiamata così perché è [[anisotropia|anisotropa]] alla luce polarizzata.

* La ''banda H'' è una piccola zona centro della ''banda A'' che appare più chiara (dal tedesco "heller", ''luminosopiu chiaro''). La banda H contiene solo dei filamenti spessi e non ha actina.

* La ''linea M'', di colore scuro, si trova al centro della banda H, ed è costituita da proteine citoscheletriche che interconnettono i filamenti di miosina. Il nome deriva dal tedesco "mittelscheibe", "disco nel ''mezzointermedio".''

Quindi i filamenti di actina sono il componente principale della banda I e si estendono nella banda A. I filamenti di miosina invece si estendono per tutta la banda A e si interconnettono tra loro al centro dalla bandalinea M.

Le bande, in base allo stato di riposo o di contrazione del muscolo, si presentano con lunghezze diverse. In condizione di riposo del muscolo, il sarcomero può avere una lunghezza di oltre 4 µm mentre in condizioni di contrazione può ridursi fino a misurare circa 1 µm.<ref>{{Cita libro|nome=Sergio|cognome=Adamo|titolo=Istologia|url=https://www.worldcat.org/oclc/1045938698|accesso=2022-05-12|edizione=7. ed|data=2018|editore=Piccin|OCLC=1045938698|ISBN=978-88-299-2813-2}}</ref>

La proteina [[titina]], si estende dalla linea Z del sarcomero, dove si lega al sistema di filamenti spessi di miosina, sino alla alla banda M, dove si pensa che interagisca con i filamenti spessi. La titina (e le sue isoforme) è la più grande proteina altamente elastica presente in natura. Fornisce siti di legame per numerose proteine ​​e si ritiene che giochi un ruolo importante nell'assemblaggio del sarcomero. Si ipotizza che un'altra gigantesca proteina, la nebulina, si estenda lungo i sottili filamenti e l'intera banda I. Si pensa che agisca come la titina, e abbia un ruolo nell'assemblaggio del filamento.

La proteina [[titina]], si estende dalla linea Z del sarcomero, dove si lega al sistema di filamenti spessi di miosina, sino alla alla banda M, dove si pensa che interagisca con i filamenti spessi. La titina (e le sue isoforme) è la più grande proteina altamente elastica presente in natura. Fornisce siti di legame per numerose proteine ​​ee si ritiene che giochi un ruolo importante nell'assemblaggio del sarcomero. Si ipotizza che un'altra gigantesca proteina, la nebulina, si estenda lungo i sottili filamenti e l'intera banda I. Si pensa che agisca come la titina, e abbia un ruolo nell'assemblaggio del filamento.

== Contrazione ==

{{Vedi anche|Contrazione muscolare}}

{{Vedi anche|Contrazione muscolare}}[[File:Human skeletal muscle tissue 1 - TEM.jpg|miniatura|Visione in microscopia elettronica dell'organizzazione sarcomerica del muscolo striato scheletrico|alt=|sinistra]]Durante la contrazione le bande I e la zona H si accorciano, mentre le bande A non cambiano la loro lunghezza (1,85 micrometri nei muscoli scheletrici dei [[Mammalia|mammiferi]]). Questo fa sì che le linee Z si avvicinino.<ref name=":0">{{Cita libro|nome=Lieber, Richard|cognome=L.|titolo=Skeletal muscle structure, function & plasticity : the physiological basis of rehabilitation|url=https://www.worldcat.org/oclc/50124456|accesso=2019-03-23 marzo 2019|edizione=2nd ed|data=2002|editore=Lippincott Williams & Wilkins|OCLCoclc=50124456|ISBN=0781730619}}</ref>

La proteina [[tropomiosina]] copre i siti di legame della [[miosina]] sulle molecole di [[actina]]. Per consentire alla cellula muscolare di contrarsi, la tropomiosina deve spostarsi per scoprire questi siti di legame sull'actina. Gli ioni di [[Calcio (elemento chimico)|calcio]] si legano con le molecole di [[Troponina C|troponina C]] (disperse lungo tutta la proteina della tropomiosina) e alterano la struttura della tropomiosina, costringendola a scoprire il sito di legame del ponte sull'actina.

La concentrazione di calcio all'interno delle cellule muscolari è controllata dal [[Reticolo sarcoplasmatico|reticolo sarcoplasmatico]], una forma di [[Reticolo endoplasmatico|reticolo endoplasmatico]] presente nel [[sarcoplasma]] . La contrazione muscolare termina quando gli ioni di calcio vengono ricaptati nel reticolo sarcoplasmatico, consentendo alle cellule muscolari di rilassarsi.

Durante la stimolazione della cellula muscolare, il [[Motoneurone|neurone motorio]] rilascia il neurotrasmettitore [[acetilcolina]], che viaggia attraverso la [[Giunzione neuromuscolare|giunzione neuromuscolare]] (la [[sinapsi]] tra la porzione terminale del neurone e la cellula muscolare). L'acetilcolina si lega a un [[Recettore nicotinico|recettore nicotinico]] post-sinaptico. Il cambiamento nella conformazione del recettore consente un afflusso di ioni [[sodio]] e l'inizio di un [[Potenziale d'azione|potenziale d'azione]] post-sinaptico. Il potenziale d'azione quindi viaggia lungo i [[Sarcolemma|tubuli T]] fino a raggiungere il reticolo sarcoplasmatico. Qui, la membrana depolarizzata attiva i [[Canale del calcio di tipo L|canali del calcio di tipo L]] voltaggio-dipendenti presenti nella membrana plasmatica. I canali del calcio di tipo L sono in stretta associazione con i [[Rianodina|recettori della rianodina]] presenti sul reticolo sarcoplasmatico. Il flusso interno di calcio dai canali del calcio di tipo L attiva i recettori della rianodina per rilasciare ioni calcio dal reticolo sarcoplasmatico. Questo meccanismo è chiamato rilascio di calcio indotto dal calcio. Non è chiaro se l'apertura fisica dei canali del calcio di tipo L o la presenza di calcio causi l'apertura dei recettori della rianodina. Il deflusso del calcio consente alle teste di miosina di accedere ai siti di legame dell'actina, consentendo la contrazione muscolare. <ref name=":0" />

== Riposo ==

A riposo, la testa della miosina è legata a una molecola di [[Adenosina trifosfato|ATP]] in una configurazione a bassa energia e non è in grado di accedere ai siti di legame cross-bridge sull'actina. Tuttavia, la testa della miosina può idrolizzare l'ATP in [[Adenosina difosfato|adenosina difosfato]] (ADP) e uno [[Fosfato|ione fosfato]] inorganico. Una parte dell'energia rilasciata in questa reazione modifica la forma della testa della miosina e promuove una configurazione ad alta energia. Attraverso il legame sull'actina, la testa della miosina rilascia ADP e uno ione fosfato inorganico, cambiando la sua configurazione di nuovo a quella di bassa energia. La miosina rimane attaccata all'actina in uno stato noto come ''rigore'', fino a quando una nuova molecola di ATP lega la testa della miosina. Il legame dell'ATP alla miosina rilascia l'actina mediante dissociazione cross-bridge. La miosina associata all'ATP è pronta per un altro ciclo, a cominciare dall'[[Idrolisi|idrolisi dell'ATP]].

La maggior parte delle cellule muscolari immagazzina ATP sufficiente solo per un piccolo numero di contrazioni muscolari. Le cellule muscolari immagazzinano anche il [[glicogeno]] ma la maggior parte dell'energia richiesta per la contrazione deriva dai fosfageni. Uno di questi, la [[Creatinfosfato|creatina fosfato]], viene utilizzato come fonte di ADP e gruppo fosfato per la sintesi di ATP nei [[Vertebrata|vertebrati]].<ref name=":0" />

== Note ==

Riga 57:

== Altri progetti ==

{{interprogetto|commons=Category:Sarcomeres}}

== Collegamenti esterni ==

* {{Collegamenti esterni}}

{{tessuto muscolare}}

[[Categoria:{{Portale|anatomia microscopica]]}}

[[Categoria:Anatomia microscopica]]

[[Categoria:Tessuto muscolare]]