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Il programma è stato progettato come un sistema di [[deep learning]].<ref name=mittr20201130>{{Cita web|titolo=DeepMind's protein-folding AI has solved a 50-year-old grand challenge of biology|url=https://www.technologyreview.com/2020/11/30/1012712/deepmind-protein-folding-ai-solved-biology-science-drugs-disease/|accesso=30 novembre 2020|sito=MIT Technology Review|lingua=en}}</ref>
Il software di AlphaFold è stato rilasciatodistribuito in duepiù versioni. La prima nel 2018 '''AlphaFold 1''' colcon la quale un'equipe di ricercatori si è posizionata al primo posto del 13° [[Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction]] (Valutazione critica di tecniche per la predizione della struttura delle proteine).
Con la versione '''AlphaFold 2''' del 2020 si posizionaè posizionata nuovamente al 1º posto nella 14ª edizione del torneo [[CASP]].<ref name=cnbc20201130>{{Cita news |cognome=Shead|nome=Sam |data=30 novembre 2020 |titolo=DeepMind solves 50-year-old 'grand challenge' with protein folding A.I. |url=https://www.cnbc.com/2020/11/30/deepmind-solves-protein-folding-grand-challenge-with-alphafold-ai.html |accesso=30 novembre 2020|sito=CNBC|lingua=en}}</ref>. L'equipe ha raggiunto un livello di accuratezza distaccando nettamente tutti gli altri<ref name=mittr20201130/><ref name="Stoddart">{{Cita pubblicazione|cognome1=Stoddart |nome1=Charlotte |titolo=Structural biology: How proteins got their close-up |rivista=Knowable Magazine |data=1º marzo 2022 |doi=10.1146/knowable-022822-1|url=https://knowablemagazine.org/article/living-world/2022/structural-biology-how-proteins-got-their-closeup |accesso=25 marzo 2022}}</ref>
Ha raggiunto un ponteggiopunteggio superiore a 90 per circa i 2/3 delle proteine del [[Global distance test]] di CASP, un test che misura il grado di un programma computazionale di predire una struttura proteica- comparata ad una struttura determinata in un esperimento di laboratorio, con valore 100 come riscontro perfetto<ref name=mittr20201130/><ref name=science20201130>Robert F. Service, [https://www.science.org/content/article/game-has-changed-ai-triumphs-solving-protein-structures ‘The game has changed.’ AI triumphs at solving protein structures], ''[[Science (periodico)|Science]]'', 30 November 2020</ref><ref>{{cita news| url = https://edge9.hwupgrade.it/news/innovazione/alphafold-2-di-google-risolve-uno-dei-piu-grandi-problemi-della-biologia-il-ripiegamento-delle-proteine_93989.html | titolo = AlphaFold 2 di Google risolve uno dei più grandi problemi della biologia, il ripiegamento delle proteine |pubblicazione = hwupgrade.it|data = 7 dicembre 2020|accesso =1º agosto 2022}}</ref>.
Il 22 luglio [[2021]] viene pubblicato la base dati [[AlphaFold Protein Structure Database]], con uno sforzo congiunto tra alphafoldAlphaFold e [[EMBL-EBI]] (Istituto europeo di bioinformatica), è stata pubblicata la base dati [[AlphaFold Protein Structure Database]] che contiene quasi tutte le strutture proteiche predette (circa 365.000 ca.) del proteoma umano [[UniProt]] e di 20 organismi modello.
Il 28 luglio [[2022]] vengonosono state pubblicate le strutture tridimensionali di oltre 200 milioni di proteine.<ref>{{cita news| url = https://www.ansa.it/canale_scienza_tecnica/notizie/biotech/2022/07/29/lia-mette-a-nudo-quasi-tutte-le-proteine-note-oltre-200-milioni-_fafedcaa-5c27-4fff-9e8f-85e911236fe9.html | titolo = L’IA mette a nudo quasi tutte le proteine note, oltre 200 milioni |pubblicazione = ansa.it|data = 29 luglio 2022|accesso =1º agosto 2022}}</ref><ref>{{cita news| url = https://www.dday.it/redazione/43366/lintelligenza-artificiale-di-deepmind-ha-ricostruito-la-struttura-3d-di-tutte-le-proteine-conosciute | titolo = L'Intelligenza Artificiale di DeepMind ha ricostruito la struttura 3D di tutte le proteine conosciute |pubblicazione = ansa.it|data = 28 luglio 2022|accesso =1º agosto 2022}}</ref> Le proteine provengono da oltre 1 milioni di individui tra esseri umani, animali, piante, batteri e altri organismi. L'archivio è [[open source]] e liberamente consultabile su [[GitHub]].<ref>{{cita web|url=https://www.agendadigitale.eu/sanita/alphafold-come-lintelligenza-artificiale-rivoluziona-la-biologia/|titolo=AlphaFold, come l’intelligenza artificiale rivoluziona la biologia}}</ref>
Sempre nel 2022, il software rivale Meta AI ha predetto la struttura di 600 milioni di proteine.<ref>{{cita web|url=https://www.lescienze.it/news/2022/11/04/news/forma_milioni_proteine_microbiche_alphafold_metagenomica_meta_esmfold-10558966/|titolo=Il nuovo rivale di AlphaFold? Meta AI ha previsto la forma di 600 milioni di proteine|data=4 novembre 2022}}</ref>
L'8 maggio [[2024]] viene prodotta ''''AlphaFold 3''' che è in grado di predire oltre alla struttura delle proteine, del DNA, e dell'RNA, anche dei [[Ligando (biochimica)|ligandi]] e le loro interazioni grazie ad una architettura di deep learning denomiantadenominata ''Pairformer'', versione evoluta dal precedente ''EvoFormer''<ref>{{cita news| url = https://www.hwupgrade.it/news/web/alphafold-3-il-nuovo-modello-ia-di-deepmind-prevede-la-struttura-e-le-interazioni-di-tutte-le-molecole-della-vita_126991.html |titolo = AlphaFold 3, il nuovo modello IA di DeepMind prevede la struttura e le interazioni di tutte le molecole della vita |pubblicazione = hwupgrade.it |data = 10 maggio 2024|accesso = 10 maggio 2024}}</ref>
== Note ==
* [https://predictioncenter.org/casp14/index.cgi CASP 14]
* [https://www.youtube.com/watch?v=gg7WjuFs8F4 AlphaFold: The making of a scientific breakthrough], DeepMind, via YouTube.
* [https://github.com/sokrypton/ColabFold ColabFold] ({{cita pubblicazione |cognome1=Mirdita |nome1=Milot |cognome2=Schütze |nome2=Konstantin |cognome3=Moriwaki |nome3=Yoshitaka|cognome4=Heo |nome4=Lim |cognome5=Ovchinnikov |nome5=Sergey |cognome6=Steinegger |nome6=Martin |titolo=ColabFold: Making protein folding accessible to all |rivista=Nature Methods |data=30 maggio 2022 | volume=19 | numero=6 |pp=679–682679-682 | doi=10.1038/s41592-022-01488-1 | pmid=35637307 | pmc=9184281 |lingua=en }}), [https://colab.research.google.com/github/sokrypton/ColabFold/blob/main/AlphaFold2.ipynb version] for homooligomeric prediction and complexes
* [https://alphafold.ebi.ac.uk/ AlphaFold Protein Structure Database]
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