Emoglobina: differenze tra le versioni

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{{nota disambigua|un elenco dei tipi di Hb|[[Emoglobina (disambigua)]]}}

{{Disclaimer medico}}

{{F|medicina|febbraio 2011}}

{{proteina

| Name = Emoglobina, catena α1

| caption = Struttura quaternaria del 98% dell' emoglobina adulta (α₂β₂) (il 2% invece è costituito da emoglobina α₂δ₂)

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| LocusSupplementaryData =

}}

L{{'}}'''emoglobina''' (indicata con le sigla '''Hb o hgb''', dall'inglese ''hemoglobin'' o ''haemoglobin''<ref>{{Cita web|url=https://www.farmacoecura.it/diagnostici/emoglobina-alta-bassa-valori-normali-pericoli/|titolo=Emoglobina: alta, bassa, valori normali e pericoli|sito=farmacoecura.it|data=2018-09-17|lingua=it|accesso=2021-11-22}}</ref>) è una [[proteina globulare]] con [[struttura quaternaria]] formata da quattro [[subunità]]. È solubile e di colore rosso ([[cromoproteina]]). È presente nei [[globulo rosso|globuli rossi]] dei [[vertebrati]] (esclusi alcuni pesci [[Antartide|antartici]]), per i quali svolge la funzione vitale di trasporto dell'[[ossigeno]] molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O₂, il [[sangue]] [[Arteria|arterioso]], ai [[Tessuto (biologia)|tessuti]].

Ognuna delle sue quattro catene [[Polipeptide|polipeptidiche]] è legata [[Legame covalente|covalentemente]] a un [[Cofattore (biologia)|gruppo prostetico]] detto [[eme]], costituito da una molecola di [[protoporfirina]] IX (che rappresenta la componente organica) coordinante uno ione [[ferro]] Fe²⁺ (rappresentante la componente inorganica) che sporge leggermente dal piano della molecola. Laddove la protoporfirina IX incontri lo ione ferroso, legandolo, si va a formare la cosiddetta "ferroprotoporfirina" (che altro non è che il gruppo "eme" per come lo troviamo all'interno della proteina). Lo spazio che racchiude lo ione ferroso viene anche chiamato "spazio tetradentato" per la sua forma caratteristica.

[[File:FisiologiaEmoglobina.jpg|180px|thumb|Omeostasi di eritrociti ed emoglobina]]

L'emoglobina è inoltre una proteina [[Regolazione allosterica|allosterica]]. Viene sintetizzata inizialmente a livello dei [[proeritroblasti]] policromatofili (precursori dei [[globuli rossi]]), rimanendo poi in alte concentrazioni all'interno dell'[[eritrocita]] maturo (che ha perso il [[Nucleo cellulare|nucleo]]).

L''''emoglobina''' è una proteina globulare di [[struttura quaternaria]] solubile di colore rosso presente nei [[globulo rosso|globuli rossi]] del [[sangue]] dei vertebrati, responsabile del trasporto dell'[[ossigeno]] molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O₂ ai tessuti che ne hanno bisogno. Ognuno dei suoi 4 globuli proteici, detto '''[[globina]]''', ha al suo interno una molecola di [[protoporfirina]] che coordina un atomo di [[ferro]] (Fe II) posto leggermente al di fuori del piano della molecola, nell'insieme chiamata Gruppo [[Eme]]. L'emoglobina è inoltre una proteina allosterica.

Le alterazioni di origine genetica della [[proteina|struttura primaria]] della molecola, che ne alterano la funzione, o della sua espressione, che ne alterano la quantità in circolo, vanno sotto il nome di [[emoglobinopatie]] (esempi sono l'[[anemia falciforme]] e la [[talassemia]]).

L'emoglobina (che si indica con il simbolo Hb), viene sintetizzata inizialmente a livello dei [[proeritroblasti]] policromatofili (precursori dei [[globuli rossi]]), rimanendo poi in alte concentrazioni all'interno dell'[[eritrocita]] maturo. Quando si lega all'ossigeno viene chiamata '''ossiemoglobina''', nella forma non legata '''deossiemoglobina'''.

== Struttura ==

Le alterazioni di origine genetica della [[proteina|struttura primaria]] della molecola, che ne alterano la funzione, o della sua espressione che alterano la quantità in circolo, vanno sotto il nome di [[emoglobinopatie]].

[[File:Hemoglobin.jpg|thumb|Struttura dell'emoglobina|270x270px]]

L'emoglobina è stata soggetto di innumerevoli lavori. Il primo che riuscì a cristallizzarla e a determinarne la struttura con la [[cristallografia]] a [[raggi X]] fu [[Max Perutz]] nel 1959.

=== Struttura quaternaria e geni ===

È una [[proteine#Classificazione|proteina coniugata]] tetramerica solubile pesante circa {{formatnum:64000}} [[Unità di massa atomica|dalton]]. Le catene del [[tetramero]] fisiologicamente sono a due a due uguali (vedi [[emoglobinopatia]] per le aberrazioni): due appartenenti alla classe α (in giallo nella figura) e due alla classe β (in rosso). Del gruppo α fanno parte le catene α₁, α₂ e ζ mentre del gruppo β fanno parte le catene β, Aγ, Gγ (queste due molto simili per struttura ed espressione), δ, e infine ε. Nell'uomo i geni delle catene α si trovano sul cromosoma 16 e sono intervallati da due [[pseudogene|pseudogeni]], mentre quelli del gruppo β sono sul cromosoma 11 con interposto un unico pseudogene.

Ogni subunità è a contatto con le altre: le interazioni α₁-β₁ (e α₂-β₂) coinvolgono 35 [[amminoacidi]], α₁-β₂ (e α₂-β₁) ne coinvolgono 19 e l'interfaccia tra α₁-α₂ e β₁-β₂ è formata da un basso numero variabile di [[Amminoacidi|residui]], in quanto è interposto un canale acquoso centrale.

=== Struttura primaria e secondaria ===

I monomeri hanno una struttura secondaria quasi totalmente identica nonostante gli amminoacidi in comune siano intorno al 20%. Sono tutte formate da otto α eliche (indicate con le lettere da A a H) intervallate da brevi segmenti di congiunzione indicate con la coppia di lettere delle eliche che la precedono e la seguono (es. ansa BC). La catena α manca del segmento D.

=== Struttura terziaria ===

Ogni monomero ha una [[proteina|struttura terziaria]] simile a quella della [[mioglobina]] e ognuno ospita in una tasca idrofobica il gruppo prostetico (il gruppo [[eme]]), vero cuore della macromolecola, legato covalentemente con un'istidina responsabile di importanti funzioni che verranno esaminate in seguito; interazioni ioniche e idrofobiche e interazioni π-π con un residuo di [[fenilalanina]] contribuiscono a mantenere l'eme in posizione. Ogni eme è costituito da un [[complesso (chimica)|complesso]] ferro-protoporfirina IX responsabile del legame facilmente reversibile con l'ossigeno. Nella proteina l'eme deossigenato assume una struttura lievemente concava (vedi figure). Il gruppo prostetico, al legame con l'ossigeno, subisce un cambiamento, appiattendosi. Il "collasso della cupola" provoca lo spostamento di {{m|0,6|ul=Å}} dello ione ferroso e dell'istidina a esso legata, la quale fa muovere l'α elica di cui fa parte rispetto alle parti di proteina (idealmente fisse) che legano il complesso porfirinico, provocando un cambiamento conformazionale che coinvolge tutte e quattro le subunità; le conseguenze di questo evento saranno descritte in dettaglio nella prossima sezione.

=== Strutture limite ===

L'emoglobina presenta due strutture limite, la prima prevalentemente rappresentata dalla deossiemoglobina, definita come '''"struttura tesa" (T)''', la seconda relativa, invece, alla ossiemoglobina, chiamata questa volta '''"struttura rilassata" (R)'''. Con "strutture limite" si intendono due differenti assetti che la molecola può acquisire in base al formarsi o venir meno di determinati legami ([[Legame a idrogeno|legami a idrogeno]], interazioni ioniche e interazioni idrofobiche) che sussistono all'interno della molecola e ne caratterizzano la struttura quaternaria.

È possibile trovare strutture intermedie fra le due, ma statisticamente la T e la R rappresentano la maggior parte delle molecole di Hb presenti.

Queste due "forme" sono caratterizzate da una differente affinità per l'ossigeno, infatti la struttura T presenta un'affinità minore rispetto alla struttura R. Ogni emoglobina è capace di assumere la prima o la seconda conformazione a seconda dell'ambiente in cui si trova, in prossimità del circolo polmonare, ad esempio, l'alta pressione parziale di ossigeno farà sì che questo si leghi alla molecola, modificando la sua conformazione successivamente a una vera e propria "mobilitazione" dei due protomeri (α₁β₁ α₂β₂) che causerà la rottura di determinati legami, passando quindi dalla struttura T alla struttura R (ossiemoglobina). L'inverso accadrà nei tessuti periferici, dove la pressione parziale dell'ossigeno cala e diventa preponderante la forma T (quindi la forma deossigenata, è qui infatti che l'emoglobina tende a cedere l'ossigeno).

== L'emoglobina nella respirazione ==

Questa molecolaL'emoglobina (come altremolecole perdiverse che svolgono funzioni affini in altri animali) è necessariauna proteina nonostanteindispensabile perché la quantità di l'ossigeno che si sciolgascioglie nell'acqua perchéè la quantità così solubilizzata sarebbenormalmente troppo bassa per le esigenze metaboliche di un animale di dimensioni superiori ada 1&nbsp;mm; la sua presenza della proteina che reagisce con l'ossigeno permette di svincolarsi dalla [[legge di Henry]], facendoe seguireportare ilcosì flusso delll'ossigeno dallanecessario [[Fasea (chimica)|fase]]tutti gassosai alladistretti fasedel liquidacorpo iltramite flussoi dato dalla reazione chimica, permettendo il mantenimento delglobuli flussorossi.

Le reazioni di scambio gassoso sono rese possibili dalla presenza di ioni ferro in ogni gruppo. Questo cofattore metallico nella sua forma Fe²⁺ lega l'ossigeno durante il passaggio del sangue nei [[polmoni]], e lo cede successivamente ai [[Tessuto (biologia)|tessuti]] nella [[circolazione sanguigna|circolazione]] periferica. Il passaggio dell'[[ossigeno]] (O₂) avviene perché i legami con l'[[eme]] sono labili e perché, nei tessuti, viene prodotta [[anidride carbonica]], gas che riduce l’affinità tra emoglobina e ossigeno per ilaltri cambiamentofattori delapprofonditi [[pH]].nel Taleparagrafo regolazione viene detta [[effetto Bohr]]successivo.

=== La saturazione dell'emoglobina === <!-- QUI PUNTANO DEI #REDIRECT -->

La saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno è influenzata dalla pressione parziale dell'ossigeno che con [[legame cooperativo]] aumenta l'affinità dell'emoglobina verso l'ossigeno in risposta ad un aumento della quantità di ossigeno per cui l'emoglobina cambia conformazione passando da uno stato conformazionale a bassa affinità per l'ossigeno, definito Stato T (teso) ad uno ad alta affinità per l'ossigeno, definito Stato R (rilasciato), ciò si verifica a livello alveolare permettendo la cattura dell'ossigeno da parte dell'emoglobina mentre il contrario succede a livello periferico dove l'emoglobina passa dallo stato R allo stato T rilasciando ossigeno ai tessuti che possono così assumerlo per utilizzarlo attraverso le ossidazioni. L'emoglobina ha un comportamento altamente cooperativo: [[coefficiente di Hill]]=2,8.

{{vedi anche|Saturazione arteriosa dell'ossigeno}}

[[File:Hemoglobin saturation curve.svg|miniatura|Curva di saturazione dell'emoglobina]]

Quando si lega all'ossigeno, l'emoglobina viene chiamata '''ossiemoglobina'''; invece nella forma non legata '''deossiemoglobina'''.

La saturazione indica il rapporto percentuale tra il numero medio di molecole di ossigeno (O₂) realmente legate alle molecole di emoglobina, e il massimo numero di molecole di ossigeno che potrebbero essere legate alle stesse molecole di emoglobina. Non indica la mera percentuale di ossigeno legata all'emoglobina rispetto all'ossigeno totale nel sangue.

Altre influenze sulla saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno sono: la [[temperatura]] e il [[2,3-difosfoglicerato]], quest'ultimo presente nei [[globuli rossi]] riduce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno perché stabilizza la sua forma deossigenata. La sua quantità presente nel globulo rosso è regolata dalla pressione parziale dell'ossigeno nell'ambiente per un ottimale rilascio ai tessuti. Per cui se una persona che vive a livello del mare si sposta in montagna, dove la pressione dell'ossigeno è minore, ha nei primi giorni una carenza di [[DPG]] e quindi una ridotta capacità a fare lavoro perché l'emoglobina ha un'elevata affinità per l'ossigeno e non ne rilascia abbastanza nei capillari. Man mano che la concentrazione di DPG aumenta nei suoi eritrociti diminuendo l'affinità per l'ossigeno, può fare più lavoro e si dice che acquista il "passo del montanaro".

Il DPG, svolge anche un importante ruolo nell'approvvigionamento di ossigeno al feto. Infatti, l'emoglobina fetale, ha un'affinità per la DPG nettamente inferiore a quella dell'individuo adulto. Questo permette il passaggio dell'ossigeno dal sangue della madre a quello del feto.

Sebbene esista una piccola percentuale di ossigeno non legata all'emoglobina (pari a circa 0,3 mL/100 mL di sangue, lo 0,3%), il resto dell'ossigeno è legato e trasportato dall'emoglobina. La saturazione emoglobinica indica quindi la percentuale di emoglobina impiegata nel trasporto di ossigeno rispetto al totale impiegabile.

== La proteina ==

{{vedi anche|Istidina prossimale|Istidina distale}}

[[File:Hemoglobin.jpg|left|thumb|180px|Struttura dell'emoglobina.]]

L'emoglobina è stata soggetto di innumerevoli lavori. Il primo che riuscì a cristallizzarla ed a determinarne la struttura con la [[cristallografia]] a [[raggi X]] fu [[Max Perutz]] nel [[1959]].

Ogni molecola di emoglobina è in grado di legarsi, al massimo, con quattro molecole di O₂ e quando ciò accade si dice sia satura. Se tutte le molecole di emoglobina fossero legate a quattro molecole di O₂, allora la saturazione sarebbe pari al 100%; se invece, per esempio, mediamente ogni molecola di emoglobina fosse legata a due molecole di ossigeno, allora la saturazione sarebbe pari al 50%.

=== Struttura quaternaria e geni ===

È un'[[oloproteina]] tetramerica solubile, pesante circa 64.000 [[Unità di massa atomica|dalton]]. Le catene del [[tetramero]] fisiologicamente sono a due a due uguali (vedi [[emoglobinopatia]] per le aberrazioni): due appartenenti alla classe α (in giallo nella figura) e due alla classe β (in rosso). Del gruppo '''α''' fanno parte le catene α₁, α₂ e ζ mentre del gruppo '''β''' fanno parte le catene β, Aγ, Gγ (queste due molto simili per struttura ed espressione), δ, ed infine ε. Nell' uomo i geni delle catene α si trovano sul cromosoma 16 e sono intervallati da 2 [[pseudogene|pseudogeni]] mentre quelli del gruppo β sono sul cromosoma 11 con interposto un unico pseudogene.

==== Fattori che influenzano la saturazione ====

Vi sono contatti di ogni subunità con le altre: α₁-β₁ (e α₂-β₂) con interazioni che coinvolgono 35 [[amminoacidi]]; α₁-β₂ (e α₂-β₁) che ne coinvolgono 19; l'interfaccia tra α₁-α₂ e β₁-β₂ è formata da un basso numero variabile di [[Amminoacidi|residui]], in quanto è interposto un canale acquoso centrale.

La saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno è influenzata dalla pressione parziale dell'ossigeno che con [[legame cooperativo]] aumenta l'affinità dell'emoglobina verso l'ossigeno in risposta a un aumento della quantità di ossigeno, per cui l'emoglobina cambia conformazione passando da uno stato conformazionale a bassa affinità per l'ossigeno, definito stato T (teso), a uno ad alta affinità per l'ossigeno, definito stato R (rilassato). Ciò si verifica a livello alveolare permettendo la cattura dell'ossigeno da parte dell'emoglobina, mentre il contrario succede a livello periferico, dove l'emoglobina passa dallo stato R allo stato T rilasciando ossigeno ai tessuti che possono così assumerlo per utilizzarlo attraverso le ossidazioni. L'emoglobina ha un comportamento altamente cooperativo, con un [[coefficiente di Hill]] teorico pari a 4 e uno sperimentale pari a 2,8.

Altre influenze sulla saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno sono: la [[temperatura]] e il [[2,3-bisfosfoglicerato]] (BPG). Quest'ultimo, presente nei [[globuli rossi]], riduce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno perché stabilizza la sua forma deossigenata. La sua quantità presente nel globulo rosso è regolata dalla pressione parziale dell'ossigeno nell'ambiente per un ottimale rilascio ai tessuti. Per cui se una persona che vive a livello del mare si sposta in montagna, dove la pressione dell'ossigeno è minore, ha nei primi giorni una carenza di BPG e quindi una ridotta capacità a fare lavoro, perché l'emoglobina ha un'elevata affinità per l'ossigeno e non ne rilascia abbastanza nei tessuti. Man mano che la concentrazione di BPG aumenta nei suoi eritrociti diminuendo l'affinità per l'ossigeno, può fare più lavoro e si dice che acquista il "passo del montanaro". Il BPG svolge anche un importante ruolo nell'approvvigionamento di ossigeno al feto. Infatti, l'emoglobina fetale ha un'affinità per la BPG nettamente inferiore a quella dell'individuo adulto. Questo permette il passaggio dell'ossigeno dal sangue della madre a quello del feto.

=== Struttura terziaria ===

Ogni monomero ha una [[proteina|struttura terziaria]] simile a quella della [[mioglobina]]. Ogni catena peptidica di cui è composta ospita in una tasca idrofobica il gruppo prostetico (il gruppo ''[[eme]]''), vero cuore della macromolecola, legato alla proteina per mezzo dei suoi sostituenti laterali per interazioni ioniche e idrofobiche, ma anche l'eme stesso si lega tramite interazioni π-π con un residuo di [[fenilalanina]] ed anche per il legame dativo del ferro con un'istidina responsabile di importanti funzioni che verranno esaminate in seguito. Ogni eme è costituito da un [[complesso (chimica)|complesso]] ferro-protoporfirina IX responsabile del legame facilmente reversibile con l'ossigeno. Nella proteina l'eme deossigenato assume una struttura lievemente concava (vedi figure). La molecola del cofattore, al legame con l'ossigeno subisce un cambiamento: si appiattisce. Il "collasso della cupola" provoca lo spostamento di 0,6Å dello ione ferroso e dell' istidina ad esso legata, quest'ultima fa muovere l'α elica a cui è legata rispetto alle parti di proteina (idealmente fisse) che legano il gruppo prostetico provocando un cambiamento conformazionale che coinvolge tutte e quattro le subunità, le cui conseguenze saranno viste in dettaglio nella prossima sezione.

Infine l'efficacia dell'emoglobina è influenzata anche dalla maggiore presenza di CO₂a livello dei tessuti che, grazie al suo comportamento acido in acqua, rilascia protoni che si legano all'emoglobina favorendo la formazione di ponti salini caratteristici della conformazione T; si ha quindi il rilascio di ossigeno. Inoltre, la CO₂che non si è ancora dissociata si lega ai gruppi amminici delle catene β dell'emoglobina formando così la [[carbodiossiemoglobina]] e quindi si ha il rilascio di ossigeno da parte della stessa. Questi due fenomeni insieme prendono il nome di [[effetto Bohr]].

=== Struttura secondaria e primaria ===

I monomeri hanno anche una struttura secondaria quasi totalmente identica nonostante gli amminoacidi in comune siano intorno al 20%. Sono tutte formate da 8 α eliche (indicate con le lettere da A a H) intervallate da brevi segmenti di congiunzione indicate con la coppia di lettere delle eliche che la precedono e la seguono (Es. ansa BC). Un'eccezione è data dalla catena α che manca del segmento D.

=== Veleni respiratori ===

Fisiologicamente o per azione di determinate sostanze ossidanti ([[perossido di idrogeno|acqua ossigenata]], [[permanganato di potassio]], [[nitrito (chimica)|nitrito]] (NO₂^-), ecc.) o di certi farmaci eo di alcune sostanze contenute nelle [[Vicia faba|fave]] (vedi [[favismo]]), lo ione ferro(II)Fe²⁺ ([[ferro|ione ferroso]]) si trasforma in ione ferro(III) ([[ferro|ione ferrico]]) (Fe³⁺ (ione ferrico) e l'emoglobina si trasforma in [[metaemoglobina]] (MetHb), conincapace di legare l'ossigeno legato al ferro mediante legame forte (covalente) che lo rende non disponibile ai tessuti (anemia funzionale). Nel sangue è normale una presenza del 2% di MetHb,; se questa percentuale sale, la respirazione viene compromessa. La riconversione a ione ferroso avviene tramite un meccanismo enzimaticol'enzima [[Riduzione (chimica)|riducente]] basatometaemoglobina sureduttasi, dicon una [[reazione a catena]] che comporta l'[[ossidazione]] del [[NADPH]] pere ridurrela ilriduzione del [[glutatione]], che mantiene la cellula in uno stato riducente prevenendo la formazione di MetHb<br />.

Un altro pericolo per la respirazione è il [[monossido di carbonio]] (CO): l'emoglobina ha una un'affinità 200circa 250 volte superiore per questo gas che per l'ossigeno:, si lega quindi rapidamente al CO e praticamenteil inlegame modoformato irreversibileè alestremamente COdifficile da scindere (quasi irreversibile normalmente). Se nell'aria è presente una percentuale di CO pari a 1/200250 quella dell'ossigeno (circa unaquattro parteparti per mille di ariaossigeno), la metà dell'emoglobina si combinerà con l'ossido di carbonio, dando luogo a [[carbossiemoglobina]] (HbCO), incapace di legare ossigeno. La carbossiemoglobina viene prodotta in quantità minime anche all'interno dei tessuti, in quanto il CO ha funzione di trasmettitore di segnali.

== Tipi di L'emoglobina umana ==

{{vedi anche|Lista di emoglobine}}

* Forme fisiologiche:

**L'emoglobina si può presentare in varie [[Isoforma proteica|isoforme]] fisiologiche: [[emoglobina di Portland|Hb di Portland]], ζ[[emoglobina Gower|Hb Gower]], [[emoglobina fetale|HbF]], HbA, [[emoglobina A2|HbA₂γ₂, forma [[embrione|embrionale]].

** [[emoglobina Gower|Hb Gower]], due forme embrionarie: ζ₂ε₂ l'Hb Gower I, e α₂ε₂ l'Hb Gower II.

** [[emoglobina F|HbF]], α₂γ₂, forma [[feto|fetale]].

** HbA, α₂β₂, è l'Hb fisiologica dell'adulto.

** [[emoglobina A2|HbA₂]], α₂δ₂, Hb dell'adulto presente in bassissime quantità (2%).

Esistono poi forme di emoglobine patologiche: [[emoglobina di Barts|Hb di Barts]], [[emoglobina H|HbH]], [[emoglobina S|HbS]], [[emoglobina C|HbC]], [[emoglobina SC|HbSC]], [[emoglobina E|HbE]], [[emoglobina Lepore|Hb Lepore]], [[emoglobina Philly|Hb Philly]], [[emoglobina Genova|Hb Genova]], [[emoglobina Köln|Hb Köln]], [[emoglobina Yakima|Hb Yakima]], [[emoglobina Kansas|Hb Kansas]].

* Emoglobine patologiche:

** [[emoglobina di Barts|Hb di Barts]], γ₄ forma presente nell'[[alfa talassemia]].

** [[emoglobina H|HbH]], β₄, forma presente in caso di delezione di tutti i quattro [[gene|geni]] emoglobinici ''alfa''.

** [[emoglobina S|HbS]], α₂β₂ (dall'[[lingua inglese|inglese]] ''Sickle'', falce) nella quale però un [[aminoacido]] è stato cambiato (da [[glutammato]] a [[valina]] in posizione 6). È tipica dell'[[anemia falciforme]].

** [[emoglobina C|HbC]], α₂β₂, nella quale però un [[aminoacido]] è stato cambiato (da [[glutammato]] a [[lisina]] in posizione 6).

** [[emoglobina E|HbE]]: in posizione 26 il [[glutammato]] viene sostituito da una [[lisina]].

** [[emoglobina Lepore|Hb Lepore]] è dovuta a un crossover ineguale, per cui si fondono i geni ''beta'' e ''delta'': la forma sarà α₂(δβ)₂.

** [[emoglobina Philly|Hb Philly]], nel cui gene ''beta'' è presente una [[mutazione puntiforme]] in posizone 35, da [[tirosina]] a [[fenilalanina]].

** [[emoglobina Genova|Hb Genova]], in posizione ''beta'' 28 vi è sostituzione di una [[leucina]] con [[prolina]].

** [[emoglobina Köln|Hb Köln]], in ''beta'' 98 una [[valina]] viene sostituita con una [[metionina]].

** [[emoglobina Yakima|Hb Yakima]], che ha in posizione ''beta'' 99 un'[[istidina]] al posto dell'[[aspartato]].

** [[emoglobina Kansas|Hb Kansas]], dove l'[[asparagina]] in ''beta'' 102 è sostituita con [[treonina]].

I legami chimici dell'emoglobina ne determinano vari stati chimico-fisici:

* Altro:

** ossiemoglobina, quando si lega all'[[ossigeno|O₂]].

** deossiemoglobina[[carbodiossiemoglobina]] (o ''emoglobina ridotta[[carbaminoemoglobina]]''), quando ha ceduto l'[[ossigeno|O₂]] e ha captato una parte dell'anidride carbonica ([[anidride carbonica|CO₂]]).

* deossiemoglobina (o ''emoglobina ridotta''), quando ha ceduto l'[[ossigeno|O₂]]. Se presente in quantità maggiore di 5 g/dL si avrà cianosi.

** [[carbodiossiemoglobina]] (o ''carbammemoglobina''), quando ha ceduto l'[[ossigeno|O₂]] ed ha captato una parte dell'anidride carbonica ([[anidride carbonica|CO₂]]). È funzione fisiologica, sebbene non precipua, quella dell'Hb di trasportare, come tutte le [[proteina|proteine]], i bicarbonati, svolgendo [[soluzione tampone|funzione tampone]].

* [[cianoemoglobina]], Hb che lega CN^-;

** [[carbossiemoglobina]], Hb che lega [[Monossido di carbonio|CO]]. La CO ha un'affinità per l'Hb maggiore di 240 volte rispetto all'[[ossigeno]].

* [[carbossiemoglobina]], Hb che lega [[Monossido di carbonio|CO]].

** [[metaemoglobina]], quando il ferro presente nella molecola si [[ossidazione|ossida]], passando dallo [[ferro#Composti|stato ferroso ''2+'' a ferrico ''3+'']], provocando un caratteristico colore marrone-bluastro, con tendenza al grigio.

* [[metaemoglobina]], quando il ferro presente nella molecola si [[ossidazione|ossida]], passando dallo [[ferro#Composti|stato ferroso (Fe²⁺) a ferrico (Fe³⁺)]].

** [[cianoemoglobina]], Hb ridotta, a cui, cioè, è legato uno [[ione]] [[idrogenione|H<sup>+<sup!>]]. Quando è presente più del 5% di riduzione si ha [[cianosi]].

* [[Solfoemoglobinemia|solfoemoglobina]], formata dalla combinazione del ferro emico con un atomo di [[zolfo]].<ref>{{Cita web|url=http://www.treccani.it/enciclopedia/solfoemoglobina/|titolo=solfoemoglobina nell'Enciclopedia Treccani|accesso=31 ottobre 2016}}</ref>

=== L'emoglobina nelle fasi della vita ===

[[File:Hemoglobin 3up.jpg|thumb|upright=1.5|L'artista [[Julian Voss-Andreae]] ha creato nel 2005 una scultura dal titolo ''Cuore d'Acciaio'' (''Heart of Steel''), basata sulla struttura della proteina stessa. La scultura è realizzata in vetro e acciaio patinato. L'arrugginimento intenzionale dell'opera, inizialmente lucida, riflette la reazione chimica fondamentale dell'emoglobina, che lega l'ossigeno al ferro. Le immagini mostrano la scultura, alta 1,60 m, subito dopo l'installazione, dopo 10 giorni e dopo alcuni mesi di esposizione agli agenti atmosferici<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Constance|cognome=Holden|anno=2005|mese=settembre|titolo=Blood and Steel|rivista=[[Science]]|volume=309|numero=5744|p=2160|lingua=en|doi=10.1126/science.309.5744.2160d|url=https://www.sciencemag.org/cgi/reprint/309/5744/2160d.pdf|cid=harv|giorno=30|formato=pdf}}</ref><ref>{{Cita libro|autore=Moran L, Horton RA, Scrimgeour G, Perry M|titolo=Principles of Biochemistry|anno=2011|editore=Pearson|città=Boston|lingua=en|pagine=127|isbn=0-321-70733-8}}</ref>.]]

==== Periodo intrauterino ====

La composizione della molecola di Emoglobinaemoglobina varia nel corso della vita intrauterina ed è diversa da quella degli adulti (che si inizia a formare nei primi mesi di vita) .

La differenza principale consiste nella predominanza delladell'emoglobina fetale (HbF) con una un'affinità, ''[[in vivo]]'', molto elevata per l'O₂. Questa differenza porta, in condizioni fisiologiche, ada un passaggio favorevole dell'O₂ dall'HbA (emoglobina dell'adulto) della madre all'HbF del feto. Il fatto non è stato chiarito fino alla scoperta che un'altra molecola, il [[2,3-difosfogliceratobisfosfoglicerato]] (DPGBPG), eraè presente in condizioni fisiologiche e si lega alle deossiemoglobine. La HbF lega più debolmente il DPGBPG della HbA, dal momento che le due subunità γ dell'emoglobina fetale contengono un numero inferiore di aminoacidiamminoacidi capaci di carica positiva che possano interagire con le cariche negative del 2,3DPG3-BPG; poiché il 2,3DPG3-BPG diminuisce l'affinità per l'O₂ delle emoglobine il risultato nella HbF è un aumento dell'affinità per l'O₂ della stessa. Lo stesso DPGBPG è inoltre implicato nell'adattamento dell'emoglobina in condizioni di ipossia (patologica o anche dovuta all'alta quota) [...]

==== Adulto ====

L'emoglobina nell' adulto è dicostituito tipoda HbA 96% (α₂β₂) per il 96%, da HbA₂ (α₂δ₂) per il 3% e da HbF (α₂γ₂) al 1%.

== Il valore diagnostico dell'emoglobina ==

Per gli adulti il valore dev'essere compreso tra 12,0 e 16,0 g/dL per le donne, e tra 13,5 e 16,717 g/dL per gli uomini. Per i bambini può considerarsi normale il valore minimo di 10 g/dL. Nel caso in cui siano sottoposti a chemioterapia, abbiano subito interventi chirurgici o perdite di sangue piuttosto importanti, il valore può scendere considerevolmente e in questo caso la maggioranza dei medici procede con una trasfusione di sangue{{Senza fonte}}.

Per i bambini può considerarsi normale il valore minimo di 10 g/dl. Nel caso in cui siano sottoposti a chemioterapia il valore può scendere considerevolmente ed in questo caso la stragrande maggioranza dei medici procede con una trasfusione di sangue.

Nella medicina forense veniva utilizzato il [[test di Kastle-Meyer]] per evidenziare eventuali tracce di emoglobina sulla scena del crimine.

== Note ==

<references />

== Voci correlate ==

* HDW (misura dell'ampiezza della distribuzione dell'emoglobina)

* [[Istidina prossimale]]

* [[Istidina distale]]

* [[Mioglobina]]

* [[Carbodiossiemoglobina]]

* [[Eme]]

* [[Anemia sideropenica]]

* [[Eritropoietina]]

* [[Varianti emoglobiniche]]

== Altri progetti ==

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== Collegamenti esterni ==

* {{Collegamenti esterni}}

<!-- *[http://iwasa.hms.harvard.edu/hemoglobin.html Video sulle variazioni conformazionali dell'emoglobina durante la respirazione] -->

* [{{cita web|http://www.umass.edu/molvis/tutorials/hemoglobin |Rappresentazione 3D della molecola]}}

* {{cita web|http://goldbook.iupac.org/H02780.html|IUPAC Gold Book, "hemoglobins"|lingua=en}}

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[[Categoria:Emoproteine]]

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