Sito attivo: differenze tra le versioni

Versione delle 17:08, 23 dic 2011

Versione attuale delle 06:31, 13 mar 2025

(33 versioni intermedie di 17 utenti non mostrate)

Riga 1:

{{S|biochimica}}

{{Cinetica chimica}}

Il '''sito attivo''' (o '''centro attivo'''<ref>{{en}} [http://goldbook.iupac.org/A00108.html IUPAC Gold Book, "active site in heterogeneous catalysis"]</ref>) di un [[catalizzatore]] o di un [[enzima]] è la porzione di [[molecola]] direttamente implicata nel processo di [[catalisi]] e nella formazione dei [[legame chimico|legami]] con i [[reagente|reagenti]].

==Siti attivi di un catalizzatore==

Riga 13 ⟶ 12:

==Siti attivi di un enzima==

La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo di un enzima permettono il riconoscimento e il legame col [[Substrato (biochimica)|substrato]] specifico.

Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola "tasca" posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore_cofattore (biologia)|cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.

La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo di un enzima permettono il riconoscimento e il legame col substrato specifico.

Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola "tasca" posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore_(biologia)|cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.

===Azione===

I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa deldell'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.

Sono stati proposti due modelli su come il sito attivo dell'enzima possa adattarsi al suo specifico substrato: il modello della chiave-serratura e l'ipotesi dell'adattamento indotto.

I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa del'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.

=== Modello chiave-serratura ===

===Ipotesi===

Il primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da [[Hermann Emil Fischer]] nel [[1894]], secondo il quale l'enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un ''incastro'' perfetto.<ref>{{de}} {{Cita pubblicazione |autore= Fischer E.|anno= 1894|titolo= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| rivista=Ber. Dt.

Chem. Ges.|volume=27|pp=2985-2993|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer}}</ref> Tale modello è spesso definito come ''chiave-serratura''. Tale modello esplica bene la specificità del sito attivo dell'enzima nei confronti del substrato, ma è decisamente meno affidabile nello spiegare la stabilizzazione dello [[stato di transizione]] che l'enzima raggiunge durante il legame con il substrato.

===Ipotesi dell'adattamento indotto===

Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]]. Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}

Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].<ref name=Sullivan2008>{{en}} {{Cita pubblicazione|autore=Sullivan SM |titolo=Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection|rivista=[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |volume=105 |anno=2008 |pp=13829-13834 | doi=10.1073/pnas.0805364105 }}

Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].</ref> Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}

[[ImmagineFile:IpotesiDiagramma Adattamentoadattamento Substratoindotto.JPGsvg|thumb|500pxupright=2.3|center|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima]]

==Note==

{{Portale|chimica}}

<references/>

== Altri progetti ==

{{interprogetto}}

== Collegamenti esterni ==

* {{Collegamenti esterni}}

{{Controllo di autorità}}

{{Portale|biologia|chimica}}

[[Categoria:Enzimologia]]

[[Categoria:Catalisi]]

[[ar:الموقع النشط]]

[[cs:Aktivní místo]]

[[da:Aktivt sæde]]

[[de:Aktives Zentrum]]

[[en:Active site]]

[[es:Sitio activo]]

[[fi:Aktiivinen kohta]]

[[fr:Site actif]]

[[he:אתר פעיל]]

[[hr:Aktivno mjesto]]

[[hy:Ֆերմենտի ակտիվ կենտրոն]]

[[ja:活性部位]]

[[kk:Активті өзек]]

[[pl:Miejsce aktywne]]

[[ru:Активный центр ферментов]]

[[sl:Aktivno mesto encima]]

[[sv:Aktivt centrum]]

[[tr:Aktif bölge]]

[[uk:Активний центр]]

[[zh:活性位点]]