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La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo di un enzima permettono il riconoscimento e il legame col [[Substrato (biochimica)|substrato]] specifico.
Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola "tasca" posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[
===Azione===
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=== Modello chiave-serratura ===
Il primo modello a essere stato messo a punto per spiegare la specificità degli enzimi è quello suggerito da [[Hermann Emil Fischer]] nel [[1894]], secondo il quale l'enzima e il substrato possiedono una forma esattamente complementare che ne permette un ''incastro'' perfetto.<ref>{{de}} {{Cita pubblicazione |autore= Fischer E.|anno= 1894|titolo= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| rivista=Ber. Dt.
Chem. Ges.|volume=27|
===Ipotesi dell'adattamento indotto===
Studi recenti hanno notato che il sito attivo è ''modellabile'', cioè ha la capacità di adattarsi al ''substrato'', modificando la conformazione dell'[[enzima]].<ref name=Sullivan2008>{{en}} {{Cita pubblicazione|autore=Sullivan SM |titolo=Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection|rivista=[[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |volume=105 |anno=2008 |pp=
</ref> Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.{{citazione necessaria}}
[[File:Diagramma adattamento indotto.svg|thumb|upright=2.3|center|Schema dell'ipotesi dell'adattamento indotto tra substrato ed enzima]]
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== Collegamenti esterni ==
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{{Controllo di autorità}}
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