Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni
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|nomi_alternativi = Moco
|titolo_caratteristiche_generali = ----
|massa_molecolare = 521,27
|aspetto =
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| issn = 0969-2126| volume = 10| numero = 1| pagine = 115-125
| cognome = Truglio| nome = James J.| coautori = Karsten Theis, Silke Leimkühler, Roberto Rappa, K. V. Rajagopalan, Caroline Kisker| titolo = Crystal Structures of the Active and Alloxanthine-Inhibited Forms of Xanthine Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus| rivista = Structure
| data = 2002-01}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione| numero = 21▼
▲}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione| numero = 21
| pagine = 4053-4068| cognome = Romão| nome = Maria João
| titolo = Molybdenum and tungsten enzymes: a crystallographic and mechanistic overview
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| doi = 10.1016/j.jmb.2008.03.051| issn = 1089-8638
| volume = 379
| numero = 4| pagine = 881-899| cognome = Zhang| nome = Yan| coautori = Vadim N Gladyshev| titolo = Molybdoproteomes and evolution of molybdenum utilization| rivista = Journal of Molecular Biology| data=13 giugno 2008| url =
== Biosintesi del cofattore molibdeno ==
[[Immagine:Biosintesi del cofattore molibdeno.png|thumb|upright=2.3|Principali passaggi della biosintesi del cofattore molibdeno. In blu sono riportate le proteine coinvolte nella biosintesi batterica, mentre in rosa sono mostrate le proteine analoghe umane.]]
La biosintesi del cofattore molibdeno (Moco) segue un'antica e onnipresente sequenza di reazioni che portano all'attivazione biochimica del molibdeno. Difetti genetici nella via biosintetica del Moco per l'uomo causano forti anormalità neurologiche e morte nella prima infanzia. In totale più di 10 geni sono coinvolti in tale biosintesi, e le corrispondenti proteine sono state trovate altamente conservate in vari organismi.
La biosintesi, studiata principalmente in batteri, può essere divisa in 4
* Formazione del '''precursore Z'''
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Nella biosintesi batterica le proteine '''[[MoaA]]''' e '''[[MoaC]]''' sono coinvolte nella trasformazione del GTP in precursore Z.
MoaA appartiene alla superfamiglia degli enzimi [[metilasi]] dipendenti dal [[coenzima]] [[S-adenosil metionina]] (SAM), le quali con [[centri di ferro-zolfo|centri ferro-zolfo]] [4Fe-4S]<sup>2+</sup> formano un [[radicale libero|radicale]] mediante la divisione riduttiva del SAM. Caratteristica delle proteine MoaA è di contenere addirittura due centri ferro-zolfo. Il ruolo di MoaC non è ancora molto chiaro, due possibili funzioni gli sono state supposte. La prima è di enzima
Le analoghe proteine umane a MoaA e MoaC sono conosciute come MOCS1A e MOCS1B, rispettivamente<ref name=autogenerato1 />.
[[Immagine:Formazione del precursore Z dalla guanosina.png|thumb|upright=4.5|center|Biosintesi del precursore Z partendo dal [[Guanosintrifosfato|GTP]]. Il carbonio aldeidico è trasferito come formile tra due carboni del ribosio. Il precursore Z è mostrato nella sua forma di [[tetraidropirano]] e nel prodotto idratato]]
=== Inserzione di zolfo e formazione di MPT ===
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Nonostante l'inserzione di molibdeno in MPT possa avvenire senza aiuto di proteine, ''in vitro'' per esempio si può ottenere ad alte concentrazioni di [[molibdato]]<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1111/j.1742-4658.2008.06694.x| issn = 1742-4658| volume = 275| numero = 22| pagine = 5678-5689| cognome = Neumann| nome = Meina| coautori = Silke Leimkühler| titolo = Heavy metal ions inhibit molybdoenzyme activity by binding to the dithiolene moiety of molybdopterin in Escherichia coli| rivista = The FEBS journal| data = 2008-11}}</ref>, MogA e MoeA sono essenziali per le concentrazioni fisiologiche a cui si può trovare il molibdeno all'interno delle cellule.
Negli eucarioti, proteine simili alla MogA e MoeA sono fuse insieme in una singola catena polipeptitica. Nell'uomo la [[gefirina]] è la proteina coinvolta nell'insersione del molibdeno in MPT, infatti presenta omologia sia tra il suo [[dominio N-terminale]] e la MogA, che il suo [[dominio C-terminale]] con la MoeA<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1073/pnas.96.4.1333| issn = 0027-8424, 1091-6490| volume = 96| numero = 4| pagine = 1333-1338| cognome = Stallmeyer| nome = B.| coautori = G. Schwarz, J. Schulze, A. Nerlich, J. Reiss, J. Kirsch, R. R. Mendel| titolo = The neurotransmitter receptor-anchoring protein gephyrin reconstitutes molybdenum cofactor biosynthesis in bacteria, plants, and mammalian cells| rivista = Proceedings of the National Academy of Sciences| accesso=9 novembre 2012| data=16 febbraio 1999| url = http://www.pnas.org/content/96/4/1333}}</ref>. La gefirina è coinvolta nella biosintesi del Moco nei tessuti non nervosi, mentre si può trovare anche nei terminali postsinaptici dove è di cruciale importanza per l'addensamento dei recettori della glicina nel tessuto nervoso centrale<ref>
[[Immagine:Inserzione del molibdeno e formazione del Moco.png|thumb|upright=4.5|center|Le proteine MoeA e MogA catalizzano la formazione del Moco dalla MPT tramite l'intermedio MPT adenilato. MogA è responsabile della formazione dell'intermedio mentre MoeA media l'insersione del molibdeno]]
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== Note ==
<references/>
== Altri progetti ==
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