Enzima: differenze tra le versioni
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In biochimica, si definisce '''enzima''' un [[catalizzatore]] dei processi [[biologia|biologici]].<ref name="iupac">{{en}} [http://goldbook.iupac.org/E02159.html IUPAC Gold Book, "enzymes"] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20130806121445/http://goldbook.iupac.org/E02159.html |data=6 agosto 2013 }}</ref>
Gli enzimi sono costituiti da [[proteine|proteine globulari]] idrosolubili in grado di catalizzare una [[reazione chimica]] similmente ai [[ribozimi]], che invece sono costituiti da [[molecole]] di [[RNA]].
Il processo di [[catalisi]] [[Catalisi enzimatica|indotto da un enzima]] (come da un qualsiasi altro catalizzatore positivo) consiste in un aumento della [[velocità di reazione]]<ref name=iupac/> e quindi in un più rapido raggiungimento dello stato di [[equilibrio termodinamico]]. Un enzima incrementa unicamente le velocità delle reazioni chimiche, diretta e inversa (dal composto A al composto B e viceversa), intervenendo sui processi che ne regolano la spontaneità, mediante riduzione dell'[[energia di attivazione]]. In altre parole, agiscono dal punto di vista [[cinetica chimica|cinetico]], senza modificare la [[termodinamica]] del processo, favorendo così reazioni che, a causa di un'elevata energia d'attivazione, avverrebbero troppo lentamente o non avverrebbero affatto (pur essendo termodinamicamente favorite), se non in condizioni non compatibili con la vita stessa, ad esempio a temperature troppo elevate (vedi l'ossidazione degli zuccheri).
La spontaneità di una reazione è infatti legata strettamente all'energia d'attivazione, cioè alla cinetica, prima ancora che alla stabilità termodinamica dei prodotti. A titolo d'esempio si pensi al legno, la cui reazione con l'ossigeno (combustione) è termodinamicamente molto favorita, ma non può avvenire spontaneamente a causa dell'elevata energia d'attivazione richiesta dalla stessa (necessita infatti elevata temperatura per innescarla).
Il ruolo di un enzima consiste nel facilitare le reazioni attraverso l'interazione tra il ''[[substrato (biochimica)|substrato]]'' (la molecola o le molecole che partecipano alla reazione) e il proprio ''[[sito attivo]]'' (la parte di enzima in cui avvengono le reazioni), formando un ''complesso''. Avvenuta la reazione, il prodotto viene allontanato dall'enzima, che rimane disponibile per iniziarne una nuova. L'enzima infatti non viene consumato durante la reazione.
== Concetti generali ==
Come tutti i catalizzatori positivi, anche gli enzimi permettono una riduzione dell'[[energia di attivazione]] (Ea) di una reazione, accelerando in modo consistente la sua velocità. La maggior parte delle reazioni biologiche catalizzate da enzimi ha una velocità superiore di milioni di volte alla velocità che avrebbero senza alcun [[catalizzatore]]. Come per tutti i catalizzatori, gli enzimi non sono solitamente ''consumati'' dalla reazione che catalizzano, né alterano l'[[equilibrio chimico]] della reazione.
In ogni caso, la differenza principale degli enzimi dagli altri catalizzatori chimici è la loro estrema specificità di [[substrato (biochimica)|substrato]]. Essi infatti sono in grado di catalizzare solo una reazione o pochissime reazioni simili, poiché il sito attivo interagisce con i reagenti in modo ''stereospecifico'' (è sensibile anche a piccolissime differenze della struttura tridimensionale).
Secondo la [[banca dati]] ''ExplorEnz'' della [[IUBMB]], sono state individuate finora {{formatnum:4038}} reazioni biochimiche catalizzate da enzimi.<ref>Fonte: [http://www.enzyme-database.org/stats.php ''ExplorEnz''] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20070222054503/http://www.enzyme-database.org/stats.php |data=22 febbraio 2007 }}</ref> Tutti gli enzimi sono [[proteine]], ma non tutti i catalizzatori biologici sono enzimi, dal momento che esistono anche catalizzatori costituiti di [[RNA]], chiamati [[ribozimi]].<ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Lilley D |anno=2005 |titolo=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |rivista=Curr Opin Struct Biol |volume=15 |numero=3 |pp=313-23 |PMID=15919196}}</ref>
L'[[attività enzimatica]] può essere influenzata da altre molecole. Esistono infatti molecole in grado di [[inibizione enzimatica|inibire]] tale attività (molti [[farmaco|farmaci]] e [[veleno|veleni]] sono inibitori enzimatici). Sono note anche molecole [[attivazione enzimatica|attivatrici]] dell'enzima, in grado di aumentarne l'attività. L'attività è anche influenzata dalla [[temperatura]], dal [[pH]] e dalla concentrazione di substrato.
Alcuni enzimi sono utilizzati per fini industriali. La [[sintesi chimica]] di numerosi farmaci, ad esempio, è portata a termine attraverso l'utilizzo di enzimi. Anche diversi prodotti di uso domestico fanno ampio uso di enzimi. Diversi [[detersivo|detersivi]] contengono enzimi per velocizzare la degradazione delle proteine e dei [[lipidi]] che compongono le macchie. La [[papaina]], enzima estratto dalla [[papaia]], è invece utilizzato in numerosi prodotti per le sue caratteristiche [[proteasi|proteolitiche]]: dall'intenerimento della carne, processo noto già agli [[indigeno|indigeni]] americani, all'utilizzo in applicazioni topiche sulle ferite e sulle cicatrici.
== Storia ==
[[File:Louis Pasteur, foto av Paul Nadar, Crisco edit.jpg|thumb|upright|left|[[Louis Pasteur]]]]
Gli uomini primitivi trovandosi nella necessità di conservare il più a lungo possibile il [[latte]] cominciarono a produrre il [[formaggio]]: per caso o per osservazione dei visceri di animali macellati scoprirono che lo [[abomaso|stomaco]] dei [[Bos taurus|vitelli]] e delle giovani [[Capra hircus|capre]] cagliava il latte. Solo molte centinaia di anni dopo si comprese che il caglio non era altro che il prodotto di un enzima.<ref>{{Cita web |url=http://www.taccuinistorici.it/newsbrowser.php?news_id=129&news_dove=2 |titolo=Leggende e fonti letterarie sull'uso del caglio nell'antichità |accesso=7 giugno 2007 |urlarchivio=https://web.archive.org/web/20070928093756/http://www.taccuinistorici.it/newsbrowser.php?news_id=129&news_dove=2 |dataarchivio=28 settembre 2007 |urlmorto=no}}</ref> Sebbene fin dalla fine del [[XVII secolo]] processi come la digestione della [[carne]] a opera dei [[secrezione|secreti]] [[stomaco|gastrici]]<ref name="Reaumur1752">{{Cita pubblicazione |nome=RAF |cognome=de Réaumur |wkautore=René Antoine Ferchault de Réaumur |anno=1752 |titolo=Observations sur la digestion des oiseaux |rivista=Histoire de l'academie royale des sciences |volume=1752 |pp=266, 461}}</ref> o la conversione di [[amido]] a [[glucosio]] attraverso la [[saliva]] erano ampiamente noti, gli esatti meccanismi attraverso cui questi eventi avessero luogo, invece, erano del tutto sconosciuti.<ref>{{en}} Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120509114830/http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |data=9 maggio 2012 }} Harper and Brothers (New York) Accessed 04 April 2007</ref>
Nel [[XIX secolo]], [[Louis Pasteur]] suggerì che fosse la presenza di entità da lui chiamate [[fermento|fermenti]], contenute all'interno delle [[cellula|cellule]] di [[lievito]], e prive di ogni funzione all'esterno delle cellule, a far avvenire questi processi. Scrisse che ''la fermentazione alcolica è un processo correlato con la vita e l'organizzazione delle cellule di lievito, e non con la morte e la putrefazione delle cellule stesse.''<ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Dubos J. |anno=1951 |titolo=Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822-1895)--chance and the prepared mind. |rivista=Trends Biotechnol |volume=13 |numero=12 |pp=511-515 |PMID=8595136}}</ref>
La parola ''enzima'' fu utilizzata per la prima volta nel [[1878]] dal [[fisiologia|fisiologo]] [[Wilhelm Kühne]]. Egli scelse tale parola (in [[lingua greca|greco]] {{lang|grc|ἐν ζύμῳ}} - ''en zýmō'' - significa ''all'interno del lievito'')<ref>{{en}} Smith AD (Ed) ''et al.'' (1997) ''Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology'' Oxford University Press ISBN 0-19-854768-4</ref> proprio perché si riteneva che entità del genere potessero trovarsi solo all'interno di cellule di lievito.
[[File:Eduardbuchner.jpg|thumb|upright|[[Eduard Buchner]]]]
Nel [[1897]] [[Eduard Buchner]] iniziò a studiare la capacità degli estratti di lievito di portare a termine le fermentazioni di zuccheri, anche in assenza di cellule di lievito integre. Gli esperimenti che portò a termine presso l'[[Humboldt-Universität zu Berlin|Università di Berlino]] gli permisero di determinare che tali fermentazioni avvengono anche in assenza di cellule vive di lievito.<ref>{{en}} [https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html Biografia di Eduard Buchner presso http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20180724062819/https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html |data=24 luglio 2018 }}</ref> Egli chiamò ''[[zimasi]]'' l'enzima che aveva portato a termine la fermentazione del [[saccarosio]].<ref>{{en}} [https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html Testo della lettura magistrale di Eduard Buchner in occasione della consegna del Premio Nobel del 1907] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20180813144305/https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html |data=13 agosto 2018 }}</ref> Nel [[1907]] Buchner ricevette il [[Premio Nobel per la Chimica]] per ''le ricerche biochimiche e la scoperta della fermentazione indipendente dalla cellula''.
In seguito alla dimostrazione del funzionamento degli enzimi indipendentemente da una cellula vivente, la ricerca si focalizzò sulla natura chimica degli enzimi stessi. Numerose evidenze mostravano la stretta associazione tra proteine e attività enzimatica, ma una parte influente della comunità scientifica del primo [[XX secolo|Novecento]] (tra cui il Premio Nobel [[Richard Willstätter]]) sosteneva che le proteine non fossero altro che semplici ''trasportatori'' degli enzimi. Lo scienziato affermava che gli enzimi fossero formati da una parte colloidale proteica, chiamata [[apoenzima]] (o apofermento) e da un gruppo attivo chiamato [[coenzima]] (o cofermento). I cofermenti determinerebbero la specificità dell'azione degli enzimi.
Nel [[1926]], in ogni caso, [[James Sumner]] mostrò come l'enzima [[ureasi]] fosse una proteina vera e propria [[cristallografia|cristallizzandolo]]. Nel [[1937]] Sumner dimostrò lo stesso per la [[catalasi]]. Furono comunque i lavori di [[John Howard Northrop|Northrop]] e [[Wendell Meredith Stanley|Stanley]] sugli enzimi digestivi [[pepsina]], [[tripsina]] e [[chimotripsina]] a confermare definitivamente le ipotesi di Sumner. I tre ricercatori furono premiati con il Premio Nobel nel [[1946]].<ref>{{en}} [https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ I Premi Nobel 1946] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20171206074601/https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ |data=6 dicembre 2017 }}</ref>
La scoperta che gli enzimi fossero cristallizzabili diede il via a una corsa tesa alla definizione delle strutture tridimensionali degli enzimi attraverso tecniche come la [[cristallografia a raggi X]]. La prima [[macromolecola]] a essere definita con questa tecnica fu il [[lisozima]], enzima deputato alla digestione della [[parete batterica]] e contenuto nelle [[lacrima|lacrime]], nella [[saliva]], nell'[[albume]]. La cristallizzazione del lisozima fu portata a termine dal gruppo coordinato da [[David Chilton Phillips]] nel [[1965]]<ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. |anno=1965 |titolo=Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution. |rivista=Nature |volume=22 |numero=206 |pp=757-761 |PMID=5891407}}</ref> e segnò di fatto l'inizio della [[biologia strutturale]].
Oggi la ricerca sugli enzimi focalizza l'attenzione ai componenti derivati, ovvero i cosiddetti [[substrati]] (anche detti componenti enzimatici), che vengono lavorati dagli enzimi esternamente al corpo umano.
Tramite processi industriali e reattori sequenziali vengono elaborate e combinate sostanze primarie, come il [[mais]], con delle cascate enzimatiche, ottenendo dei prodotti che vengono immediatamente riconosciuti dalla cellula e quindi utilizzabili senza ulteriori processi a carico della cellula stessa.
I componenti generati dagli enzimi hanno la primaria funzione di alimentare energeticamente le cellule umane. Il lavoro di trasformazione dei componenti è già stato effettuato a monte da processi enzimatici indotti, o comunque artificiali, ottenendo in questo modo un prodotto utilizzabile immediatamente dalla cellula spesso riconducibile all'[[Adenosina trifosfato|ATP]].
Con questa procedura di lavorazione le molecole ottenute non rischiano di avere un deficit deformazionale che, nel caso fosse presente, come ad esempio la modifica di un aminoacido, la proteina ottenuta avrebbe una struttura tridimensionale alterata che spesso sono causa di malattie.
Si configura in questo modo la capacità di utilizzo dell'energia cellulare anche da parte di cellule malate (o comunque in stato di deficit) che riescono in questo modo ad approvvigionarsi energeticamente e quindi continuare a svolgere le loro funzioni. Questo nuovo approccio all'utilizzo degli enzimi viene identificato con il termine [[enzimologia]].
== Funzioni biologiche ==
Gli enzimi portano a termine una gran quantità di funzioni all'interno degli organismi viventi.
* Una delle caratteristiche più importanti degli enzimi è la possibilità di lavorare in successione, creando un [[pathway metabolico|''pathway'' metabolico]]. Nei
* Un'altra importante funzione degli enzimi è correlata alla [[digestione]] negli [[animali]]. Enzimi come le [[amilasi]] e le [[proteasi]] sono in grado di ridurre le macromolecole (nella fattispecie [[amido]] e [[proteine]]) in unità semplici ([[maltosio]] e [[amminoacidi]]), assorbibili dall'[[intestino]]. In alcuni casi gli enzimi necessari alla
* Essi sono anche fondamentali per la [[trasduzione del segnale]] e la regolazione dei processi cellulari. In particolare, questi processi sono coordinati solitamente da [[chinasi]] e [[fosfatasi]].<ref>{{en}} {{
* Gli enzimi sono anche in grado di generare movimento, come avviene ad esempio con la [[miosina]], che [[idrolisi|idrolizza]] l'ATP generando la [[contrazione muscolare]] o con il trasporto di molecole nei vari dipartimenti cellulari attraverso il [[citoscheletro]].<ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Berg JS, Powell BC, Cheney RE. |anno=2001 |titolo=A millennial myosin census. |rivista=Mol Biol Cell. |volume=12(4) |pp=780-794 |url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=11294886 |PMID=11294886}}</ref>
* Altre [[ATPasi]], localizzate presso le [[membrana cellulare|membrane cellulari]], sono le [[pompa ionica|pompe ioniche]], coinvolte nel [[trasporto attivo]].
* I [[Vira|virus]] contengono numerosi enzimi che permettono loro di [[infezione|infettare]] le cellule. Tra di essi figurano le [[integrasi]] e le [[trascrittasi inversa|retrotrascrittasi]].
* Gli enzimi sono anche coinvolti in funzioni più ''esotiche'', come la generazione di [[luce]] nella [[luciola|lucciola]], resa possibile dalla presenza della [[luciferasi]].<ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Meighen EA. |anno=1991 |titolo=Molecular biology of bacterial bioluminescence. |rivista=Microbiol Rev. |volume=55(1) |pp=123-142 |url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=2030669 |PMID=2030669}}</ref>
== Struttura e funzionamento ==
L'attività degli enzimi è determinata dalla [[struttura
La maggior parte degli enzimi presenta dimensioni decisamente maggiori dei substrati su cui agiscono. Solitamente la regione dell'enzima coinvolta nell'attività catalitica è molto ridotta (conta spesso solo
=== Specificità ===
[[
La maggior parte degli enzimi presenta una notevolissima specificità per la reazione catalizzata e per i substrati coinvolti. Tale specificità è legata a diversi fattori che caratterizzano l'associazione tra il substrato
Alcuni degli enzimi che mostrano la maggiore specificità sono coinvolti nella [[replicazione del DNA|replicazione]] e nell'[[espressione genica|espressione]] del [[genoma]]. Tali enzimi presentano meccanismi di ''[[proof-reading]]'' (correzione di bozze). Ad esempio
Esistono in ogni caso anche diversi enzimi caratterizzati da una specificità relativamente più bassa. Diversi enzimi sono infatti in grado di agire su un numero ampio di substrati. Una possibile spiegazione di questa evidenza è legata al fatto che, dal punto di vista [[evoluzione|evolutivo]], essa permetterebbe la costituzione di nuovi ''[[pathway]]
==== Modello ''chiave-serratura'' ====
Il primo modello
==== Modello dell'adattamento indotto ====
Nel [[1958]] [[Daniel Koshland]] propose una modifica del modello ''chiave-serratura'': dal momento che gli enzimi sono strutture relativamente flessibili, egli suggerì che il sito attivo potesse continuamente modellarsi in base alla presenza o meno del substrato.<ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Koshland D. E. |anno=1958 |titolo=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis |rivista=Proc. Natl. Acad. Sci. |volume=44 |numero=2 |pp=98-104 |accesso=25 aprile 2007 |url=http://www.pnas.org/cgi/reprint/44/2/98 |PMID=16590179 |urlarchivio=https://web.archive.org/web/20070303145503/http://www.pnas.org/cgi/reprint/44/2/98 |dataarchivio=3 marzo 2007 |urlmorto=no}}</ref> Come risultato, il substrato non si lega semplicemente a un sito attivo ''rigido'', ma genera un rimodellamento del sito stesso, che lo porta a un legame più stabile in modo da portare correttamente a termine la sua attività catalitica,<ref>{{en}} {{Cita libro |nome=Rodney |cognome=Boyer |titolo=Concepts in Biochemistry |url=https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye |accesso=21 aprile 2007 |edizione=2nd ed. |annooriginale=2002 |editore=John Wiley & Sons, Inc. |città=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |lingua=en |pp=137-138 |capitolo=6 |ISBN=0-470-00379-0}}</ref> come succede ad esempio per la [[esochinasi]]<ref>{{en}} [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.figgrp.2210 Immagine dell'adattamento indotto nella esochinasi] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090207222627/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.figgrp.2210 |data=7 febbraio 2009 }}</ref> e per altri enzimi [[glicolisi|glicolitici]]. In alcuni casi, come avviene per le [[glicosidasi]], anche il substrato può cambiare leggermente la propria forma all'ingresso nel sito attivo.<ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Vasella A, Davies GJ, Bohm M. |anno=2002 |titolo=Glycosidase mechanisms. |rivista=Curr Opin Chem Biol. |volume=6 |numero=5 |pp=619-629 |PMID=12413546}}</ref>
=== Funzionamento ===
Il legame iniziale tra enzima e substrato è necessario anche da un punto di vista energetico. L'energia del legame deriva non solo da eventuali legami [[legame covalente|covalenti]], ma anche da una fitta rete di interazioni deboli, [[legame ionico|ioniche]] o [[interazione elettrostatica|elettrostatiche]]. Solo il corretto substrato è in grado di partecipare a tutte le interazioni previste. Ciò, oltre a spiegare la sorprendente stabilità del legame tra enzima e substrato, permette di comprendere i meccanismi che conferiscono elevata specificità all'enzima stesso.
La riduzione dell'energia di attivazione può essere invece spiegata dal fatto che tutte le interazioni tra enzima e substrato sono possibili solo quando il substrato si trova nello stato di transizione. Tale stato è dunque stabilizzato (in un certo senso esso viene ''forzato'') dal legame tra enzima e substrato. Il substrato nello stato di transizione può essere considerato un vero e proprio ''nuovo'' substrato di una ''nuova'' reazione, avente un'energia di attivazione inferiore a quella ''originale''. La riduzione della ΔG<sup>‡</sup> può dunque essere intesa come conseguenza della creazione di una sorta di ''nuova'' reazione, impossibile senza la presenza dell'enzima corretto.
L'affinità dell'enzima per il substrato è quindi la condizione necessaria per il suo funzionamento; ma questo non significa che nel ''complesso'' le forze di interazione debbano essere molto elevate: se il complesso enzima-substrato fosse eccessivamente stabile, per esempio, l'enzima non tenderebbe a formare i prodotti. Se fosse invece troppo alta l'affinità tra enzima e stato di transizione (o tra enzima e prodotto) la reazione si bloccherebbe, non permettendo al complesso di dissociarsi e liberare i prodotti.
==== Strategie catalitiche ====
Alcune delle strategie comunemente messe in atto dagli enzimi per catalizzare reazioni sono le seguenti.<ref>{{en}} [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.chapter.1163 Berg Jeremy M., Tymoczko John L. and Stryer Lubert ''Biochemistry - Fifth Edition'' - W. H. Freeman and Company] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090207212358/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.chapter.1163 |data=7 febbraio 2009 }}</ref>
* Catalisi covalente. Il sito attivo contiene un gruppo reattivo (solitamente [[nucleofilo]]), che viene legato covalentemente in modo temporaneo nel corso della reazione. Questo è il meccanismo sfruttato da enzimi come la [[chimotripsina]].
* Catalisi acido-base. Nel sito attivo è presente un residuo [[amminoacidi]]co che funge da donatore o accettore di [[elettroni]]. Nella stessa chimotripsina, ad esempio, è presente un'[[istidina]] in grado di incrementare il potere nucleofilo della [[Serina (chimica)|serina]], responsabile del legame con il substrato.
* Catalisi mediata da ioni metallici. Gli ioni metallici possono svolgere funzioni catalitiche in diversi modi. Ad esempio, possono funzionare da catalizzatori [[elettrofilo|elettrofili]], che stabilizzano la carica negativa di un [[intermedio di reazione]]. In modo analogo, uno ione metallico può generare un nucleofilo incrementando l'acidità di una molecola posta nelle vicinanze, come avviene per la molecola di [[acqua]] durante l'idratazione dell'[[anidride carbonica]] catalizzata dall'[[anidrasi carbonica]]. In alcuni casi, lo ione metallico può anche legare direttamente il substrato, incrementando così l'energia di legame. Questa è la strategia seguita ad esempio dalle [[nucleoside monofosfato chinasi]] (dette anche NMP chinasi).
* Catalisi da avvicinamento. In numerose reazioni che coinvolgono più substrati, il fattore limitante è la scarsa possibilità che i substrati si dispongano vicini e nel corretto orientamento. Enzimi come le stesse NMP chinasi sono ad esempio in grado di disporre due nucleotidi vicini tra loro, facilitando il trasferimento di un [[gruppo fosfato]] da un nucleotide all'altro.
Analisi recenti hanno svelato ulteriori correlazioni tra le dinamiche interne dell'enzima e l'efficienza di catalisi risultante.<ref>{{en}} Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D. ''Enzyme dynamics during catalysis.'' Science. 2002 February 22;295(5559):1520-3. PMID 11859194</ref><ref>{{en}} Agarwal PK. ''Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes.'' J Am Chem Soc. 2005 November 2;127(43):15248-56. PMID 16248667</ref><ref>{{en}} Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D. ''Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis.'' Nature. 2005 November 3;438(7064):117-21. PMID 16267559</ref>
Le regioni interne di un enzima (dai singoli amminoacidi fino alle [[Alfa elica|eliche alfa]]) possono cambiare posizione e conformazione in tempi che vanno dai [[femtosecondo|femtosecondi]] ai secondi: sono tali spostamenti a cambiare la rete di interazioni possibili con il substrato, con conseguenze importanti a livello di aumento o un calo dell'efficienza catalitica.<ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Yang LW, Bahar I. |anno=2005 |mese=giugno |titolo=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes. |rivista=Structure. |volume=13 |pp=893-904 |url=http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X |PMID=15939021 |urlmorto=sì |giorno=5 |accesso=25 aprile 2007 |dataarchivio=26 maggio 2012 |urlarchivio=https://archive.is/20120526191929/http://www.cell.com/structure/abstract/S0969-2126(05)00167-X }}</ref><ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S. |anno=2002 |mese=marzo |titolo=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis. |rivista=Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. |volume=99 |pp=2794-9 |accesso=25 aprile 2007 |url=http://www.pnas.org/cgi/content/full/99/5/2794 |PMID=11867722 |urlarchivio=https://web.archive.org/web/20070214012600/http://www.pnas.org/cgi/content/full/99/5/2794 |dataarchivio=14 febbraio 2007 |urlmorto=no |giorno=5}}</ref><ref>{{en}} Agarwal PK, Geist A, Gorin A. ''Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A.'' Biochemistry. 2004 August 24;43(33):10605-18. PMID 15311922</ref><ref>{{en}} {{Cita pubblicazione |autore=Tousignant A, Pelletier JN. |anno=2004 |mese=agosto |titolo=Protein motions promote catalysis. |rivista=Chem Biol. |volume=11 |numero=8 |pp=1037-42 |PMID=15324804}}</ref> Questo ha conseguenze fondamentali a livello dello studio della modulazione allosterica, dell'inibizione e dell'attivazione enzimatica.
=== Modulazione allosterica ===
{{vedi anche|Regolazione allosterica}}
[[File:Phosphofructokinase 6PFK wpmp.png|thumb|L'enzima [[6-fosfofruttochinasi]], dotato di siti di modulazione allosterica]]
Alcuni enzimi sono provvisti, oltre che del sito attivo, anche di cosiddetti siti [[allosteria|allosterici]], che funzionano come degli interruttori, potendo bloccare o attivare l'enzima. Quando una molecola particolare fa infatti da substrato per questi siti, la struttura dell'enzima viene completamente modificata, al punto che esso può non funzionare più. Al contrario, può avvenire che la deformazione metta in funzione l'enzima. Molto spesso la deformazione consiste in un riorientamento dei domini che compongono l'enzima in modo da rendere il sito attivo più accessibile (attivatori) o meno accessibile (inibitori).
Queste molecole che regolano l'attività enzimatica sono dette [[effettori allosterici]] o ''modulatori allosterici''.
Il sito allosterico può essere anche lo stesso sito attivo dell'enzima: in questo caso, in genere, gli attivatori sono gli stessi reagenti, mentre gli inibitori allosterici saranno i prodotti.
Molti effettori hanno effetti simili su più enzimi diversi: in questo modo l'allosteria può essere utilizzata per sincronizzare diverse reazioni che si trovano lungo la stessa via o su vie diverse. Ad esempio l'ATP è un inibitore allosterico di molti enzimi che operano su reazioni di [[catabolismo]] (quali ad esempio [[glicolisi]] e [[ciclo di Krebs]]), per cui quando la sua concentrazione è alta (ovvero la cellula ha molta energia a disposizione) lo stesso [[adenosintrifosfato|ATP]] rallenta le vie che portano alla produzione di ulteriori molecole ad alto contenuto energetico.
<!-- [[Allosteric]] enzymes change their structure in response to binding of [[effector (biology)|effector]]s. Modulation can be direct, where the effector binds directly to [[binding site]]s in the enzyme, or indirect, where the effector binds to other proteins or [[protein subunit]]s that interact with the allosteric enzyme and thus influence catalytic activity. -->
=== Meccanismi di reazione a due substrati ===
I meccanismi di reazione a due substrati sono:
* '''Bi-Bi ordinato''': si legano i substrati S1 e S2 e si staccano i prodotti P1 e P2 in ordine (come in molte [[ossidoreduttasi]] NAD<sup>+</sup>(P) dipendenti).
* '''Bi-Bi Random''': si legano i due substrati e si staccano i due prodotti in vari ordini (come in molte [[chinasi]] e alcune [[deidrogenasi]]).
* '''Ping Pong''' (o '''doppio spostamento'''): si attacca il substrato S1 e si stacca il prodotto P1, poi si attacca S2 e si stacca P2 (come per le [[aminotransferasi]] e [[serina proteasi]]).
== Cofattori ==
{{vedi anche|Cofattore (biologia)}}
Molti enzimi contengono molecole non proteiche che partecipano alla funzione catalitica. Queste molecole, che si legano spesso all'enzima nelle vicinanze del sito attivo, vengono definite ''[[cofattore (biologia)|cofattori]]''. Combinandosi con la forma non attiva dell'enzima (''apoenzima''), esse danno origine a un enzima cataliticamente attivo (''oloenzima'').
Queste molecole spesso vengono divise in due categorie sulla base della natura chimica: i metalli e i coenzimi (piccole molecole organiche).
Sulla base del legame con l'enzima, invece, si distinguono i gruppi prostetici
== Termodinamica ==
{{vedi anche|Energia di attivazione|Equilibrio termodinamico|Equilibrio chimico}}
[[
Come per tutti i [[catalizzatori]], gli enzimi non modificano l'[[equilibrio chimico]] della reazione. Solitamente, in presenza di un enzima, la reazione si svolge nella stessa direzione in cui si svolgerebbe senza. L'unica differenza è la velocità della reazione. Di conseguenza, gli enzimi possono catalizzare in modo equivalente sia la reazione diretta che quella inversa. Ad esempio, l'[[anidrasi carbonica]] catalizza la reazione in entrambe le direzioni a seconda della concentrazione dei reagenti.
: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O
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\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!
\overrightarrow{\qquad\qquad\qquad\qquad}
H_2CO_3}</math> (nei [[tessuto (biologia)|tessuti]], con alta concentrazione di CO
: <math>\mathrm{H_2CO_3
{}^\mathrm{\quad anidrasi\ carbonica}
\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!
\overrightarrow{\qquad\qquad\qquad\qquad}
CO_2 + H_2O}</math> (nel [[polmone]], con bassa concentrazione di CO
In ogni caso, se l'equilibrio è decisamente spostato in una direzione (in caso ad esempio di una [[reazione esoergonica]]), la reazione diventa irreversibile, e l'enzima si trova ''de facto'' a poter catalizzare la reazione solo in quella direzione.
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== Cinetica ==
{{
[[
La [[cinetica enzimatica]] si occupa in modo particolare degli aspetti cinetici (cioè legati al fattore tempo) del legame enzima-substrato e della conseguente generazione di un prodotto. I dati di velocità utilizzati nelle analisi cinetiche sono ottenuti da saggi enzimatici. Nel [[1913]] [[Leonor Michaelis]] e [[Maud Menten]] proposero una teoria quantitativa della cinetica enzimatica, che è
Il maggior contributo di Michaelis e Menten fu quello di suddividere idealmente l'azione degli enzimi in due fasi. Nella prima fase, il substrato si lega reversibilmente all'enzima, formando il complesso enzima-substrato (ES), a volte chiamato complesso di Michaelis-Menten in loro onore. La fase successiva è la vera e propria conversione del substrato a prodotto.
[[
Gli enzimi sono in grado di catalizzare alcuni milioni di reazioni al secondo. Per esempio, la reazione catalizzata dalla [[Orotidina-5'-fosfato decarbossilasi|orotidina-5-fosfato decarbossilasi]] impiega circa 25 [[millisecondo|millisecondi]] per processare la stessa quantità di substrato che, in assenza dell'enzima, verrebbe convertita in 78 milioni di anni.<ref>{{en}} {{
La velocità enzimatica dipende dalle condizioni della soluzione e dalla concentrazione del substrato. Condizioni [[denaturazione delle proteine|denaturanti]], come le alte [[temperatura|temperature]], [[pH]] lontani dalla [[neutralità]] o alte concentrazioni [[sale|saline]] riducono l'attività enzimatica. Alte concentrazioni di substrato, invece, tendono
La velocità massima di una reazione enzimatica è individuabile incrementando la concentrazione di substrato fino a raggiungere
=== Le costanti cinetiche degli enzimi ===
La ''V''{{apici e pedici|b=max}} è solo una delle costanti cinetiche che caratterizzano gli enzimi. Un'altra molto usata fornisce informazioni sulla quantità di substrato necessaria per raggiungere una determinata velocità di reazione. Si tratta della [[costante di Michaelis-Menten]] (abbreviata comunemente come ''K''{{apici e pedici|b=m}}), che è un indice di affinità tra l'enzima e il substrato e coincide con la concentrazione di substrato a cui si realizza metà della ''V''<sub>max</sub>. Ogni enzima presenta una ''K''{{apici e pedici|b=m}} caratteristica relativamente a ogni diverso substrato.
Altra costante molto utilizzata è la ''k''{{apici e pedici|b=cat}} (o ''numero di turnover''), definita come il numero di molecole di substrato convertite per secondo da una singola molecola di enzima quando è saturata con il substrato.
L'efficienza dell'enzima può essere espressa come rapporto tra ''k''{{apici e pedici|b=cat}} e ''K''{{apici e pedici|b=m}}. Tale rapporto è anche definito ''costante di specificità''. Dal momento che tale costante incorpora sia l'affinità che l'abilità catalitica, spesso si utilizza per confrontare l'efficienza di diversi enzimi o quella di un unico enzima con differenti substrati. Il massimo teoretico per la costante di specificità è chiamato ''limite di diffusione'' ed è compreso tra 10{{apici e pedici|p=8}} e 10{{apici e pedici|p=9}} [[molarità|M]]{{apici e pedici|p=-1}} [[secondo|s]]{{apici e pedici|p=-1}}. In questo intervallo, ogni collisione tra enzima e substrato ha come effetto la produzione di un prodotto, e la velocità di formazione del prodotto è limitata solo dalla velocità di diffusione. Enzimi che presentano una tale proprietà sono detti ''enzimi cataliticamente perfetti'' o ''cineticamente perfetti''. Esempi di enzimi di questo tipo sono la [[trioso fosfato isomerasi]], l'[[anidrasi carbonica]], l'[[acetilcolinesterasi]], la [[catalasi]], la [[fumarasi]], la [[beta lattamasi]] e la [[superossido dismutasi]].
Alcuni enzimi possono operare con velocità maggiori dei limiti di diffusione. Sebbene ciò possa sembrare impossibile, esistono alcuni modelli in grado di spiegare il fenomeno.<ref>{{Cita pubblicazione|lingua=en |autore=Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G. |anno=2004 |titolo=How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations. |rivista=Science |volume=303 |numero=5655 |pp=186-195 |PMID=14716003}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|lingua=en |autore= Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A. |anno=2004 |titolo=Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase |rivista=J. Am. Chem. Soc. |volume=126 |numero=9 |pp=2820-1828 |PMID= 14995199}}</ref>
== Inibizione enzimatica ==
{{Vedi anche|Inibitore enzimatico}}
[[
[[
Gli ''inibitori'' enzimatici sono sostanze in grado di diminuire o annullare l'azione catalitica di un enzima. Possono agire legandosi al sito attivo competitivamente al substrato ''(inibizione competitiva)'' o legandosi
=== Inibitori reversibili ===
{{vedi anche|Inibitore reversibile}}
Sono molecole che si legano non covalentemente all'enzima motivo per cui dopo la loro rimozione l'enzima torna a essere funzionante.
==== Inibizione competitiva ====
{{vedi anche|Inibitore competitivo}}
Gli inibitori competitivi occupano il sito di legame del substrato, impedendo al substrato di legarsi correttamente (formazione di un complesso EI al posto di uno ES). Se però si verifica prima il legame enzima-substrato, l'inibitore competitivo perde di efficacia. La consistenza dell'inibizione dipende dunque sia dalla concentrazione di inibitore che da quella di substrato. Spesso gli inibitori competitivi mimano in modo notevole la forma dei substrati di cui inibiscono il legame. Ad esempio il [[metotrexato]] è un inibitore competitivo della [[diidrofolato reduttasi]], che catalizza la [[Riduzione (chimica)|riduzione]] del [[diidrofolato]] a [[tetraidrofolato]].
All'aumentare della concentrazione di inibitore la ''k''<sub>m</sub>app aumenta la velocità della reazione. Asintoticamente però la velocità tende ancora a ''V''<sub>max</sub> per cui l'effetto dell'inibitore può essere annullato aumentando la concentrazione di substrato.
==== Inibizione acompetitiva (e incompetitiva) ====
{{vedi anche|Inibitore acompetitivo}}
Un inibitore acompetitivo si lega a un sito diverso da quello del substrato, presente solamente nel complesso ES: interagisce solo con ES e non con E.
''V''<sub>max</sub> e ''k''<sub>m</sub> diminuiscono di uno stesso fattore all'aumentare della concentrazione di inibitore: ''V''<sub>max</sub>/''k''<sub>m</sub> è costante.
===
{{vedi anche|Inibitore di tipo misto}}
Variano sia ''V''<sub>max</sub> che ''k''<sub>m</sub> in modo diverso. È una generalizzazione dell'inibizione non competitiva, la quale è piuttosto rara sperimentalmente.
===== Inibizione non competitiva =====
{{vedi anche|Inibitore non competitivo}}
Gli inibitori non competitivi sono in grado di legare siti differenti dal sito attivo. Essi sono dunque in grado di legare sia l'enzima libero, sia in configurazione ES. Il loro legame all'enzima genera un cambiamento conformazionale dell'enzima stesso, che può avere come conseguenza l'inibizione del legame tra enzima e substrato. Non essendoci dunque competizione tra inibitore e substrato, l'importanza dell'inibizione dipende esclusivamente dalla concentrazione dell'inibitore stesso.
L'inibitore causa una diminuzione della ''V''<sub>max</sub> ma non modifica la ''k''<sub>m</sub>.
In pratica l'inibizione acompetitiva e l'inibizione mista avvengono solo negli enzimi con due o più substrati.
=== Inibitori irreversibili ===
{{vedi anche|Inibitore irreversibile}}
Alcuni inibitori sono in grado di reagire con l'enzima e formare un [[legame covalente]]. L'inattivazione così indotta è irreversibile. Esistono diversi composti di questo tipo: una classe importante è quella dei cosiddetti [[inibitori suicidi]], che contano al loro interno la [[eflornitina]], un [[farmaco]] utilizzato per trattare la [[malattia del sonno]].<ref name="Poulin">Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090124095637/http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150|data=24 gennaio 2009}} J Biol Chem. 1992 Jan 5;267(1):150-8. PMID 1730582</ref> Anche la [[penicillina]] e i suoi derivati agiscono in questo modo. Gli [[antibiotici]] di questa classe vengono legati dal sito attivo dell'enzima bersaglio (le [[transpeptidasi]]) e vengono convertiti in un intermedio che reagisce in modo irreversibile con alcuni residui presenti nel sito attivo.
=== Utilizzi degli inibitori ===
Gli inibitori sono spesso utilizzati come farmaci, ma possono agire anche come veri e propri veleni. In realtà, la differenza tra farmaco e veleno è esclusivamente una questione di dose del composto: la maggior parte dei farmaci, infatti, se somministrati ad alte dosi può risultare tossica, come già [[Paracelso]] evidenziò nel [[XVI secolo]]: "''In tutte le cose c'è un veleno, e senza un veleno non c'è nulla''.<ref>{{en}} Ball, Philip (2006) ''The Devil's Doctor: Paracelsus and the World of Renaissance Magic and Science.'' Farrar, Straus and Giroux ISBN 0-374-22979-1</ref>
* Un esempio di inibitore utilizzato come farmaco è l'[[aspirina]], che inibisce l'attività delle [[ciclossigenasi]] COX-1 e COX-2, che producono le [[prostaglandine]], mediatori dell'[[infiammazione]], riducendo dunque la sensazione di dolore.
* Il [[cianuro]] è invece un inibitore irreversibile che si combina con il [[rame]]
In molti organismi anche i prodotti degli enzimi possono agire come una sorta di inibitori, attraverso un meccanismo di [[feedback negativo]]. Se un enzima produce troppo prodotto, esso può infatti agire come inibitore dell'enzima stesso, riducendo o bloccando la produzione di ulteriore prodotto. Tale meccanismo è molto frequente negli enzimi coinvolti in ''[[pathway]]'' metabolici: la esochinasi, ad esempio, è inibita da alte quantità di [[glucosio-6-fosfato]].
== Regolazione dell'attività enzimatica ==
{{vedi anche|Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale}}
La cellula è in grado di controllare l'attività degli enzimi in almeno cinque modalità principali.
# '''Produzione degli enzimi'''. La [[trascrizione (biologia)|trascrizione]] e la [[sintesi proteica]] dei [[gene|geni]] relativi agli enzimi sono controllati con i comuni meccanismi che regolano l'[[espressione genica]]. In particolare, tale regolazione spesso risponde a stimoli esterni alla cellula. Ad esempio, alcuni batteri possono diventare [[
# '''Compartimentalizzazione degli enzimi'''. L'utilizzo di vescicole
# '''Feedback negativo'''. I prodotti finali di un ''pathway'' metabolico sono spesso inibitori dei primi enzimi della stessa via metabolica (solitamente quelli che caratterizzano le reazioni ''irreversibili''), regolando così l'intero flusso della via metabolica. Un tale meccanismo di regolazione è definito a [[feedback negativo]], perché la quantità di prodotto generato dipende dalla concentrazione del prodotto stesso. I meccanismi di feedback negativo sono in grado di regolare finemente l'attività degli enzimi in base alle necessità della cellula, permettendo una ottimizzazione della gestione dei metaboliti a disposizione
# '''[[Modificazioni post traduzionali]]'''. La [[fosforilazione]], la [[
# '''Attivazione in ambienti differenti da quelli di produzione'''. Un'ultima via di regolazione molto usata è la biosintesi di enzimi attivi solo in condizioni molto differenti. L'[[
== Cascate enzimatiche ==
Le [[cascate enzimatiche]] sono sistemi costituiti da più enzimi i quali agiscono tra loro causando delle modificazioni covalenti. Le cascate possono essere monocicliche, bicicliche o multicicliche.
== Effetto del pH sull'attività degli enzimi ==
Gli enzimi, come le altre [[proteine]], presentano attività massima a un [[pH]] ottimale. A [[pH]] diversi alcuni residui amminoacidici si protonano o deprotonano modificando la struttura del [[sito attivo]] e dell'enzima in generale. Questo ne diminuisce o inibisce l'attività catalitica.
== Enzimi e patologie ==
Dal momento che il controllo dell'attività enzimatica è necessario per l'omeostasi cellulare, qualsiasi suo malfunzionamento può indurre risultati patologici. [[Mutazioni]], sovrapproduzione o sottoproduzione del gene codificante per un enzima può indurre ad esempio una [[patologia genetica]]. L'importanza degli enzimi nei processi cellulari può essere ulteriormente dimostrata dal fatto che il malfunzionamento di un solo enzima (su migliaia) è in grado di indurre una patologia seria. Per ogni enzima esiste una patologia da malfunzionamento presente solitamente in percentuali di popolazione tale da renderle le tipiche patologie rare (tipicamente caratterizzate da ritardo mentale, qualora non sia possibile evitare l'assunzione alimentare dei substrati di quell'enzima o ciò sia stato fatto troppo tardi); eccezione per gli enzimi il cui malfunzionamento è incompatibile con la vita stessa che perciò nel caso di mutazione o affioramento del gene recessivo il concepimento è abortito sul nascere.<ref>{{Cita web |url=https://www.citozeatec.it/images/documenti_ricerche/NOTEVOLE_RIDUZIONE_DI-ROS.pdf |titolo=SOD e stress ossidativo |accesso=2 settembre 2019 |urlarchivio=https://web.archive.org/web/20190902081914/https://www.citozeatec.it/images/documenti_ricerche/NOTEVOLE_RIDUZIONE_DI-ROS.pdf |dataarchivio=2 settembre 2019 |urlmorto=no}}</ref>
Ad esempio la [[fenilchetonuria]] è dovuta alla mutazione di un solo amminoacido nel gene per la [[fenilalanina idrossilasi]], che catalizza il primo step nella conversione della [[fenilalanina]] a [[tirosina]], essenziale per evitare all'[[organismo]] gli effetti tossici dovuti all'accumulo [[sangue|ematico]] di fenilalanina. Tale mutazione genera la perdita di ogni attività enzimatica, con conseguenze [[neurologia|neurologiche]] gravi, tra cui un importante [[ritardo mentale]].<ref>{{en}} [
== Applicazioni industriali ==
Gli enzimi sono enormemente utilizzati nell'[[industria chimica]]
{| class="wikitable"
|
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|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="17" | '''[[Industria alimentare]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2" | '''[[Pane|Panificazione]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Catalizzano la conversione dell'[[amido]] presente nella [[farina]] in [[zuccheri]] semplici. Utilizzate nella produzione di pane in genere, si inattivano intorno ai 50 °C e sono dunque distrutte durante il processo di cottura.
|-
| ''[[Proteasi]]''
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|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Proteasi utilizzata per ''predigerire'' gli alimenti destinati ai neonati.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="6" | '''[[
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Enzimi contenuti nell'[[Orzo (alimento)|orzo]].
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Degradano amido e proteine producendo zuccheri semplici, amminoacidi e brevi peptidi, utilizzati dai lieviti per la fermentazione.
Riga 253 ⟶ 281:
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4" | '''[[Industria casearia]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |''[[Rennina]]''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Derivata dallo [[stomaco]] di giovani [[ruminanti]] (come [[
|-
| Vari enzimi prodotti da microrganismi
Riga 259 ⟶ 287:
|-
| ''[[Lipasi]]''
| Utilizzata nella produzione di formaggi come il [[Roquefort (formaggio)|Roquefort]].
|-
| ''[[Lattasi]]''
Riga 277 ⟶ 305:
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" colspan="2"|'''[[carta|industria cartiera]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |''Amilasi'', ''[[xilanasi]]'', ''cellulasi'' e ''[[ligninasi]]''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Le amilasi favoriscono la degradazione dell'amido, al fine di ottenere una [[viscosità]] inferiore. Le xilanasi favoriscono lo [[sbiancamento]] della carta. Le cellulasi ammorbidiscolo le fibre. Le ligninasi rimuovono la [[lignina]] per rendere la carta più morbida.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" colspan="2"|'''Produzione di [[biocarburanti]]'''
Riga 284 ⟶ 312:
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="3" colspan="2"| '''[[Detersivi]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Soprattutto ''proteasi'',
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Utilizzate nelle fasi di prelavaggio, con applicazione diretta sulle macchie di natura proteica.
|-
Riga 303 ⟶ 331:
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" colspan="2"|'''[[Fotografia]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |''Proteasi'' (''[[ficina]]'')
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Degradano la
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" colspan="2"|'''[[Biologia molecolare]]'''
Riga 311 ⟶ 339:
|}
== Note ==
<references/>
==
* {{Cita libro |nome=Halvor |cognome=Christensen |titolo=Cinetica enzimatica |anno=1971 |editore=Franco Angeli |Halvor |Christensen |Cinetica enzimatica |1971 |Franco Angeli}}
* {{Cita libro |nome=Hans |cognome=Bergmeyer |titolo=Principi di analisi enzimatica |anno=1982 |editore=Piccin-Nuova Libraria |Hans |Bergmeyer |Principi di analisi enzimatica |1982 |Piccin-Nuova Libraria}}
* {{Cita libro |nome=Alan |cognome=Fersht |titolo=Struttura e meccanismi d'azione degli enzimi |anno=1989 |editore=[[Nicola Zanichelli Editore|città=Zanichelli]] |Alan |Fersht |Struttura e meccanismi d'azione degli enzimi |1989 |[[Nicola Zanichelli Editore|Zanichelli]] |Bologna}}
* {{Cita libro |nome=Nicholas |cognome=Price |titolo=Principi di enzimologia |anno=1996 |editore=Delfino Antonio Editore |Nicholas |Price |Principi di enzimologia |1996 |Delfino Antonio Editore}}
* {{Cita libro |nome=Lauro |cognome=Galzigna |titolo=Elementi di enzimologia |anno=1996 |editore=Piccin-Nuova Libraria |Lauro |Galzigna |Elementi di enzimologia |1996 |Piccin-Nuova Libraria}}
* {{Cita libro |nome=Riccardo |cognome=Muzzarelli |titolo=Enzimologia |anno=1998 |editore=[[Università di Ancona]] |Riccardo |Muzzarelli |Enzimologia |1998 |[[Università di Ancona]]}}
* {{Cita libro |nome=David L. |cognome=Nelson |titolo=I Principi di Biochimica di Lehninger |ed=3 |anno=febbraio 2002 |editore=[[Nicola Zanichelli Editore|città=Zanichelli]] |ISBN=88-08-09035-3 |David L. |Nelson |I Principi di Biochimica di Lehninger |febbraio 2002 |[[Nicola Zanichelli Editore|Zanichelli]] |Bologna |coautori=Michael M. Cox}}
* {{Cita libro |nome=Umberto |cognome=Mura |curatore=L. Bolognani |titolo=Sistemi enzimatici a cascata |anno=1990 |editore=Piccin-Nuova Libraria |città=collana: Quaderni di Biochimica (n°44) |ISBN=88-299-0871-1 |Umberto |Mura |Sistemi enzimatici a cascata |1990 |Piccin-Nuova Libraria |collana: Quaderni di Biochimica (n°44) |coautori=Antonella Del Corso; Marcella Camici}}
== Voci correlate ==
* [[Cascata enzimatica]]
* [[Inibitore enzimatico]]
* [[Proteina]]
* [[Catalizzatore]]
* [[Ribozima]]
* [[Abzima]]
* [[Isoenzima]]
* [[Cinetica di Michaelis-Menten]]
* [[Profili specifici enzimatici (PRIAM)]]
* [[Zimogramma]]
* [[BRENDA]]
* [[Enzima factotum]]
* [[Enzimologia]]
== Altri progetti ==
{{interprogetto|wikt=enzima|commons_preposizione=riguardanti gli|commons_etichetta=enzimi}}
== Collegamenti esterni ==
* {{Collegamenti esterni}}
* {{en}} [https://web.archive.org/web/20181215222257/https://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp ''Enzyme spotlight'']: approfondimento mensile di un enzima a cura dell'[[Istituto europeo di bioinformatica]].
* {{en}} [https://web.archive.org/web/20150506193454/http://www.brenda-enzymes.org/ BRENDA]: banca dati contenente informazioni e dati di letteratura relativi a tutti gli enzimi conosciuti.
* {{en}} [http://www.genome.jp/kegg/ KEGG]: banca dati contenente informazioni complete sugli enzimi e i relativi pathway.
* {{en}} [https://web.archive.org/web/20090907184708/http://www-mitchell.ch.cam.ac.uk/macie/ MACiE]: banca dati contenente informazioni sui meccanismi di reazione.
* {{en}} [https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ Enzyme Structures Database]: fornisce il collegamento da un determinato enzima alla sua struttura tridimensionale nella [[Protein Data Bank]].
* {{en}} [http://us.expasy.org/enzyme/ ExPASy enzyme]: fornisce il collegamento da un determinato enzima alle informazioni a esso correlate nel database [[Swiss-Prot]].
{{Controllo di autorità}}
{{Portale|biologia|chimica}}
[[Categoria:Enzimologia]]
[[
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