Perossisoma: differenze tra le versioni

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Queste specie reattive dell'ossigeno, incluso l'H₂O₂ perossisomiale, si sono rivelate essere importanti molecole di segnalazione nelle piante e negli animali e contribuiscono sia ad un normale e sano invecchiamento, sia ai disturbi legati all'avanzare dell'età nell'uomo.<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Lismont|data=26 luglio 2019|titolo=Peroxisomal Hydrogen Peroxide Metabolism and Signaling in Health and Disease|rivista=International Journal of Molecular Sciences|volume=20|numero=15|pp=3673|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.3390/ijms20153673|url=https://www.mdpi.com/1422-0067/20/15/3673|cognome2=Revenco|cognome3=Fransen}}</ref>

Il perossisoma delle cellule vegetali è polarizzato quando combatte contro la penetrazione fungina. L'infezione fa sì che una molecola di [[Glucosinolati|glucosinolato]] abbia un ruolo antifungino attraverso l'azione delle proteine ​​perossisomialiperossisomiali (PEN2 e PEN3).<ref>{{Cita pubblicazione|nome=P.|cognome=Bednarek|data=2 gennaio 2009|titolo=A Glucosinolate Metabolism Pathway in Living Plant Cells Mediates Broad-Spectrum Antifungal Defense|rivista=Science|volume=323|numero=5910|pp=101–106|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1126/science.1163732|url=http://www.sciencemag.org/cgi/doi/10.1126/science.1163732|nome2=M.|cognome2=Pislewska-Bednarek|nome3=A.|cognome3=Svatos}}</ref>

In aggiunta, i perossisomi nei mammiferi e nell'uomo contribuiscono alla difesa antivirale,<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Evelyn|cognome=Dixit|data=2010-5|titolo=Peroxisomes Are Signaling Platforms for Antiviral Innate Immunity|rivista=Cell|volume=141|numero=4|pp=668–681|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1016/j.cell.2010.04.018|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092867410004356|nome2=Steeve|cognome2=Boulant|nome3=Yijing|cognome3=Zhang}}</ref> e verso altri patogeni.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Francesca|cognome=Di Cara|data=2018-11|titolo=Dysfunctional peroxisomes compromise gut structure and host defense by increased cell death and Tor-dependent autophagy|rivista=Molecular Biology of the Cell|volume=29|numero=22|pp=2766–2783|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1091/mbc.E18-07-0434|url=https://www.molbiolcell.org/doi/10.1091/mbc.E18-07-0434|nome2=Margret H.|cognome2=Bülow|nome3=Andrew J.|cognome3=Simmonds}}</ref>

== Formazione del perossisoma ==

I perossisomi possono derivare ​​daldal [[reticolo endoplasmatico]] in determinate condizioni sperimentali e replicarsi attraverso crescita di membrana e divisione da organelli preesistenti.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Dominic|cognome=Hoepfner|data=2005-7|titolo=Contribution of the Endoplasmic Reticulum to Peroxisome Formation|rivista=Cell|volume=122|numero=1|pp=85–95|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1016/j.cell.2005.04.025|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092867405004058|nome2=Danny|cognome2=Schildknegt|nome3=Ineke|cognome3=Braakman}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=Michael|cognome=Schrader|data=2016-5|titolo=Proliferation and fission of peroxisomes — An update|rivista=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research|volume=1863|numero=5|pp=971–983|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1016/j.bbamcr.2015.09.024|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0167488915003365|nome2=Joseph L.|cognome2=Costello|nome3=Luis F.|cognome3=Godinho}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=P. B.|cognome=Lazarow|data=1985-11|titolo=Biogenesis of Peroxisomes|rivista=Annual Review of Cell Biology|volume=1|numero=1|pp=489–530|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1146/annurev.cb.01.110185.002421|url=http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.cb.01.110185.002421|nome2=Y.|cognome2=Fujiki}}</ref> La traduzione delle proteine ​​delladella matrice del perossisoma, avviene prima della loro importazione nell'organello. Specifiche sequenze di aminoacidi ([[:en:Peroxisomal_targeting_signal|PTS o Peroxisomal Targeting Signal]]) che possono essere sia nel domino [[C-terminale]] (PTS1) che in quello [[Dominio N-terminale|N-terminale]] (PTS2) della molecola, segnalano che tali proteine devono essere importate nel perossisoma da ciò che viene indicato come targeting factor. Attualmente siamo a conoscenza di 36 proteine coinvolte nella biogenesi e nel mantenimento del perossisoma, conosciute con il nome inglese di [[:en:Peroxin|peroxins]],<ref>{{Cita pubblicazione|nome=R.A.|cognome=Saleem|data=2006-12|titolo=Proteomics of the peroxisome|rivista=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research|volume=1763|numero=12|pp=1541–1551|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1016/j.bbamcr.2006.09.005|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0167488906002801|nome2=J.J.|cognome2=Smith|nome3=J.D.|cognome3=Aitchison}}</ref> che partecipano al processo di assemblaggio del perossisoma in diversi organismi. Nelle cellule dei mammiferi sono state caratterizzate 13 di queste proteine. A differenza dell'importazione di proteine ​cheche avviene nel reticolo endoplasmatico (ER) o nei mitocondri, non è necessario che queste ​​subiscanosubiscano un porcesso di [[Denaturazione delle proteine|denaturazione]] (in inglese [https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-biology/protein-unfolding unfolding]) per poter essere importate nel [[lume]] del perossisoma. I recettori per l'importazione delle proteine ​​delladella matrice, [[:en:PEX5|PEX5]] e [[:en:Peroxin-7|PEX7]], accompagnano i loro carichi (contenenti rispettivamente una sequenza di aminoacidi PTS1 o PTS2) fino al perossisoma dove rilasciano le molecole che hanno trasportato nella matrice perossisomiale per poi tornare nel citosol - un passaggio chiamato ''recycling''. Un metodo particolare per il targeting delle proteine ​​perossisomialiperossisomiali è chiamato ''piggybacking''. Le proteine ​​cheche vengono trasportate con questo metodo unico, non hanno un PTS canonico, ma si legano piuttosto a una proteina PTS per essere trasportate come complesso.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Sven|cognome=Thoms|data=2015-11|titolo=Import of proteins into peroxisomes: piggybacking to a new home away from home|rivista=Open Biology|volume=5|numero=11|pp=150148|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1098/rsob.150148|url=https://royalsocietypublishing.org/doi/10.1098/rsob.150148}}</ref> Un modello che descrive il ciclo di importazione viene definito come ''extended shuttle mechanism'' o meccanismo a shuttle esteso.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Vincent|cognome=Dammai|data=2001-4|titolo=The Human Peroxisomal Targeting Signal Receptor, Pex5p, Is Translocated into the Peroxisomal Matrix and Recycled to the Cytosol|rivista=Cell|volume=105|numero=2|pp=187–196|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1016/S0092-8674(01)00310-5|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092867401003105|nome2=Suresh|cognome2=Subramani}}</ref> Esistono ora prove del fatto che l'idrolisi dell'[[Adenosina trifosfato|ATP]] è necessaria per il riciclo dei recettori nel citosol. Inoltre, l'[[ubiquitinazione]] è cruciale per l'esportazione di PEX5 dal perossisoma, al citosol. La biogenesi della membrana perossisomiale e l'inserimento di proteine ​​didi membrana perossisomiale (PMP) richiede l'intervento delle proteine perossisomiali PEX19, PEX3 e PEX16. PEX19 è un recettore e un [[Chaperone molecolare|chaperone]] di PMP, che lega le PMP e le instrada alla membrana perossisomiale, dove interagisce con PEX3, una proteina di membrana integrale perossisomiale. Le PMP vengono quindi inserite nella membrana perossisomiale.

Il degrado dei perossisomi si chiama pexophagy, in italiano pexofagia.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Tanja|cognome=Eberhart|data=2018-11|titolo=Pexophagy in yeast and mammals: an update on mysteries|rivista=Histochemistry and Cell Biology|volume=150|numero=5|pp=473–488|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1007/s00418-018-1724-3|url=http://link.springer.com/10.1007/s00418-018-1724-3|nome2=Werner J.|cognome2=Kovacs}}</ref>

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I geni PEX codificano per il meccanismo proteico necessario per il corretto assemblaggio del perossisoma, come descritto sopra. L'assemblaggio e la manutenzione della membrana richiedono tre di questi (PEX3, PEX16 e PEX19) e possono verificarsi senza l'importazione degli enzimi della matrice (lume). La proliferazione dell'organello è regolata da Pex11p.

I geni che codificano per le proteine ​​didi questo meccanismo proteico includono: [[:en:PEX1|PEX1]], [[:en:PEX2|PEX2]] (PXMP3), [[:en:PEX3|PEX3]], [[:en:PEX5|PEX5]], [[:en:PEX6|PEX6]], [[:en:PEX7|PEX7]], PEX9<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Daniel|cognome=Effelsberg|data=27 settembre 2016|titolo=Pex9p is a novel yeast peroxisomal import receptor for PTS1-proteins|rivista=Journal of Cell Science|pp=jcs.195271|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1242/jcs.195271|url=http://jcs.biologists.org/lookup/doi/10.1242/jcs.195271|nome2=Luis Daniel|cognome2=Cruz-Zaragoza|nome3=Wolfgang|cognome3=Schliebs}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=Eden|cognome=Yifrach|data=23 settembre 2016|titolo=Characterization of proteome dynamics in oleate reveals a novel peroxisome targeting receptor|rivista=Journal of Cell Science|pp=jcs.195255|lingua=en|accesso=11 novembre 2019|doi=10.1242/jcs.195255|url=http://jcs.biologists.org/lookup/doi/10.1242/jcs.195255|nome2=Silvia G.|cognome2=Chuartzman|nome3=Noa|cognome3=Dahan}}</ref>, [[:en:PEX10|PEX10]], [[:en:PEX11A|PEX11A]], [[:en:PEX11B|PEX11B]], [[:en:PEX11G|PEX11G]], [[:en:PEX12|PEX12]], [[:en:PEX13|PEX13]], [[:en:PEX14|PEX14]], [[:en:PEX16|PEX16]], [[:en:PEX19|PEX19]], [[:en:PEX26|PEX26]], PEX28, PEX30 e PEX31. Tra organismi, la numerazione e la funzione PEX possono differire.

== Origine ed evoluzione ==

Il contenuto proteico dei perossisomi varia a seconda delle [[specie]] o dell'[[Organismo vivente|organismo]]. La presenza di proteine ​​comunicomuni in molte specie, ha in passato suggerito un'origine [[Endosimbiosi|endosimbiotica]]; vale a dire, i perossisomi si sono evoluti da [[Bacteria|batteri]] che hanno invaso le cellule in quanto [[Parassitismo|parassiti]] e hanno progressivamente sviluppato una [[simbiosi]].<ref>{{Cita pubblicazione|nome=P. B.|cognome=Lazarow|data=1985-11|titolo=Biogenesis of Peroxisomes|rivista=Annual Review of Cell Biology|volume=1|numero=1|pp=489–530|lingua=en|accesso=12 novembre 2019|doi=10.1146/annurev.cb.01.110185.002421|url=http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.cb.01.110185.002421|nome2=Y.|cognome2=Fujiki}}</ref> Tuttavia, questa prospettiva è stata messa in discussione da più recenti scoperte.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Andrei|cognome=Fagarasanu|data=2007-11|titolo=Maintaining Peroxisome Populations: A Story of Division and Inheritance|rivista=Annual Review of Cell and Developmental Biology|volume=23|numero=1|pp=321–344|lingua=en|accesso=12 novembre 2019|doi=10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456|url=http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456|nome2=Monica|cognome2=Fagarasanu|nome3=Richard A.|cognome3=Rachubinski}}</ref> Ad esempio, i mutanti privi di perossisomi possono ripristinarli in seguito all'introduzione del gene [[Wild type|wild-type]].

In seguito a due analisi evolutive (indipendenti) del proteoma perossisomico, sono state riscontrate omologie tra il meccanismo di importazione perossisomiale e il percorso [[ERAD]] nel reticolo endoplasmatico.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Agatha|cognome=Schlüter|data=1º aprile 2006|titolo=The Evolutionary Origin of Peroxisomes: An ER-Peroxisome Connection|rivista=Molecular Biology and Evolution|volume=23|numero=4|pp=838–845|lingua=en|accesso=12 novembre 2019|doi=10.1093/molbev/msj103|url=http://academic.oup.com/mbe/article/23/4/838/1008119/The-Evolutionary-Origin-of-Peroxisomes-An|nome2=Stéphane|cognome2=Fourcade|nome3=Raymond|cognome3=Ripp}}</ref><ref name=":4">{{Cita pubblicazione|nome=Toni|cognome=Gabaldón|data=2006|titolo=[No title found]|rivista=Biology Direct|volume=1|numero=1|pp=8|accesso=12 novembre 2019|doi=10.1186/1745-6150-1-8|url=http://biologydirect.biomedcentral.com/articles/10.1186/1745-6150-1-8|nome2=Berend|cognome2=Snel|nome3=Frank van|cognome3=Zimmeren}}</ref> Inoltre, sono state individuate omologie tra enzimi metabolici, probabilmente reclutati dai mitocondri.<ref name=":4" /> Recentemente, è stata suggerita un'origine attinobatterica del perossisoma,<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Narendra|cognome=Duhita|data=2010-1|titolo=The origin of peroxisomes: The possibility of an actinobacterial symbiosis|rivista=Gene|volume=450|numero=1-2|pp=18–24|lingua=en|accesso=12 novembre 2019|doi=10.1016/j.gene.2009.09.014|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0378111909005174|nome2=Le Huyen|cognome2=Ai Thuy|nome3=Saruhashi|cognome3=Satoshi}}</ref> tuttavia, questa teoria presenta delle controversie.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Toni|cognome=Gabaldón|data=2010-10|titolo=Lack of phylogenetic support for a supposed actinobacterial origin of peroxisomes|rivista=Gene|volume=465|numero=1-2|pp=61–65|lingua=en|accesso=12 novembre 2019|doi=10.1016/j.gene.2010.06.004|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0378111910002374|nome2=Salvador|cognome2=Capella-Gutiérrez}}</ref>