Antiossidante: differenze tra le versioni

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=== Melatonina ===

La [[melatonina]] è un forte antiossidante che può facilmente attraversare le [[Membrana cellulare|membrane cellulari]] e la [[barriera emato-encefalica]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=Reiter RJ, Carneiro RC, Oh CS|titolo=Melatonin in relation to cellular antioxidative defense mechanisms|url=https://archive.org/details/sim_hormone-and-metabolic-research_1997-08_29_8/page/363|rivista=Horm. Metab. Res.|volume=29|numero=8|pp=363-72|anno=1997|pmid=9288572}}</ref> A differenza di altri antiossidanti, la melatonina non percorre un [[Ossidoriduzione|ciclo redox]], che è l'abilità di una [[molecola]] di essere soggetta a ripetute [[riduzione (chimica)|riduzioni]] e [[Ossidazione|ossidazioni]]. Il ciclo redox può consentire agli altri antiossidanti (come la [[Acido ascorbico|vitamina C]]) di agire come [[Pro-ossidante|pro-ossidanti]] e promuovere la formazione di [[Radicale libero|radicali liberi]]. La melatonina, una volta ossidata, non può più essere ridotta al suo stato precedente perché forma numerosi prodotti finali stabili una volta reagito con i radicali liberi. Quindi, viene definito un antiossidante terminale (o suicida).<ref name="Tan2000">{{cita pubblicazione|autore=Tan DX, Manchester LC, Reiter RJ, Qi WB, Karbownik M, Calvo JR|titolo=Significance of melatonin in antioxidative defense system: reactions and products|rivista=Biological signals and receptors|volume=9|numero=3-4|pp=137-59|anno=2000|pmid=10899700}}</ref>

=== Tocoferoli e tocotrienoli (vitamina E) ===

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Le [[superossido dismutasi]] (SOD) sono una classe di enzimi strettamente correlati che catalizzano la rottura dell'anione [[superossido]] in diossigeno O₂ e perossido di idrogeno H₂O₂.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Zelko I, Mariani T, Folz R |titolo=Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression|rivista=Free Radic Biol Med|volume=33|numero=3|pp=337-49|anno=2002|pmid=12126755}}</ref><ref name=Bannister>{{cita pubblicazione|autore=Bannister J, Bannister W, Rotilio G |titolo=Aspects of the structure, function, and applications of superoxide dismutase|rivista=CRC Crit Rev Biochem|volume=22|numero=2|pp=111-80|anno=1987|pmid=3315461}}</ref> Gli enzimi SOD sono presenti in quasi tutte le cellule aerobiche e nei fluidi extracellulari.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Johnson F, Giulivi C |titolo=Superoxide dismutases and their impact upon human health|rivista=Mol Aspects Med|volume=26|numero=4-5|pp=340-52|pmid=16099495}}</ref> Contengono ioni metallici come [[Cofattore (biologia)|cofattori]] che, a seconda dell'isozima, può essere [[rame]], [[zinco]], [[manganese]] o [[ferro]]. Negli umani, la SOD rame/zinco '''(SOD1)''' è presente nel [[citosol]], mentre la manganese-SOD '''(SOD2)''' è presente nei [[Mitocondrio|mitocondri]]<ref name=Bannister/> Esiste anche una terza forma di SOD nei fluidi extracellari '''(SOD3)''', che contiene rame e zinco nei suoi siti attivi.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Nozik-Grayck E, Suliman H, Piantadosi C|titolo=Extracellular superoxide dismutase|rivista=Int J Biochem Cell Biol|volume=37|numero=12|pp=2466-71|anno=2005|pmid=16087389}}</ref> L'isozima micondriale sembra essere biologicamente il più importante di questi tre, poiché i topi privi di questo enzima muoiono presto dopo la nascita.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Melov S, Schneider J, Day B, Hinerfeld D, Coskun P, Mirra S, Crapo J, Wallace D|titolo=A novel neurological phenotype in mice lacking mitochondrial manganese superoxide dismutase|rivista=Nat Genet|volume=18|numero=2|pp=159-63|anno=1998|pmid=9462746}}</ref> Per contro, la generazione di topi cui manca la SOD rame/zinco è possibile ma presentano una bassa fertilità, mentre i topi senza la SOD extracellulare hanno difetti minimi.<ref name=Magnenat/><ref>{{cita pubblicazione|autore=Reaume A, Elliott J, Hoffman E, Kowall N, Ferrante R, Siwek D, Wilcox H, Flood D, Beal M, Brown R, Scott R, Snider W|titolo=Motor neurons in Cu/Zn superoxide dismutase-deficient mice develop normally but exhibit enhanced cell death after axonal injury|rivista=Nat Genet|volume=13|numero=1|pp=43-7|anno=1996|pmid=8673102}}</ref> Nelle piante, gli enzimi SOD sono presenti nel citosol e nei mitocondri, con una SOD ferro trovata nei [[Cloroplasto|cloroplasti]] che è assente in [[Vertebrata|vertebrati]] e [[lievito]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=Van Camp W, Inzé D, Van Montagu M|titolo=The regulation and function of tobacco superoxide dismutases|rivista=Free Radic Biol Med|volume=23|numero=3|pp=515-20|anno=1997|pmid=9214590}}</ref>

Le [[catalasi]] sono enzimi che catalizzano la conversione di perossido di idrogeno H₂O₂ in acqua H₂O e diossigeno O₂, usando come cofattori sia ferro che manganese.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Chelikani P, Fita I, Loewen P|titolo=Diversity of structures and properties among catalases|url=https://archive.org/details/sim_cellular-and-molecular-life-sciences_2004-01_61_2/page/192|rivista=Cell Mol Life Sci|volume=61|numero=2|pp=192-208|anno=2004|pmid=14745498}}</ref><ref>{{cita pubblicazione|autore=Zámocký M, Koller F |titolo=Understanding the structure and function of catalases: clues from molecular evolution and ''in vitro'' mutagenesis|url=https://archive.org/details/sim_progress-in-biophysics-and-molecular-biology_1999-06_72_1/page/19 |rivista=Prog Biophys Mol Biol|volume=72|numero=1|pp=19-66|anno=1999|pmid=10446501}}</ref> Questa proteina è localizzata nel [[perossisoma]] di molte cellule [[Eukaryota|eucariote]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=del Río L, Sandalio L, Palma J, Bueno P, Corpas F|titolo=Metabolism of oxygen radicals in peroxisomes and cellular implications|url=https://archive.org/details/sim_free-radical-biology-medicine_1992-11_13_5/page/557|rivista=Free Radic Biol Med|volume=13|numero=5|pp=557-80|anno=1992|pmid=1334030}}</ref> La catalasi è un enzima inusuale poiché, anche se il perossido di idrogeno è il suo solo substrato, segue un [[Cinetica di Michaelis-Menten|meccanismo ping-pong]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=Hiner A, Raven E, Thorneley R, García-Cánovas F, Rodríguez-López J|titolo=Mechanisms of compound I formation in heme peroxidases|rivista=J Inorg Biochem|volume=91|numero=1|pp=27-34|anno=2002|pmid=12121759}}</ref> Nonostante la sua apparente importanza nella rimozione del perossido di idrogeno, gli umani con deficienza genetica della catalasi — "[[acatalasemia]]" — soffrono pochi effetti dovuti alla malattia.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Mueller S, Riedel H, Stremmel W|titolo=Direct evidence for catalase as the predominant H2O2 -removing enzyme in human erythrocytes|url=http://www.bloodrivista.org/cgi/content/full/90/12/4973|rivista=Blood|volume=90|numero=12|pp=4973-8|anno=1997|pmid=9389716|urlmorto=sì}}</ref><ref>{{cita pubblicazione|autore=Ogata M |titolo=Acatalasemia |url=https://archive.org/details/sim_human-genetics_1991-02_86_4/page/331 |rivista=Hum Genet|volume=86|numero=4|pp=331-40|anno=1991|pmid=1999334}}</ref>

[[File:Peroxiredoxin.png|thumb|upright=1.4|[[Struttura quaternaria]] dell'AhpC, una 2-cisteina [[perossiredossina]] [[Bacteria|batterica]] dalla ''[[Salmonella|Salmonella typhimurium]]''.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Parsonage D, Youngblood D, Sarma G, Wood Z, Karplus P, Poole L|titolo=Analysis of the link between enzymatic activity and oligomeric state in AhpC, a bacterial peroxiredoxin |rivista=Biochemistry|volume=44|numero=31|pp=10583-92|anno=2005|pmid=16060667}} [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1YEX PDB 1YEX]</ref>]]

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Gli evidenti benefici durante gli sforzi fisici derivanti da un supplemento di antiossidanti sono molteplici. È fortemente evidente che uno degli adattamenti risultanti dagli esercizi è un rafforzamento delle difese antiossidanti del corpo, in particolare nel sistema glutatione, in accordo con l'incremento dello stress ossidativo.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Leeuwenburgh C, Fiebig R, Chandwaney R, Ji L|titolo=Aging and exercise training in skeletal muscle: responses of glutathione and antioxidant enzyme systems|url=http://ajpregu.physiology.org/cgi/reprint/267/2/R439|rivista=Am J Physiol|volume=267|numero=2 Pt 2|pp=R439-45|anno=1994|pmid=8067452|urlmorto=sì|accesso=12 luglio 2007|urlarchivio=https://web.archive.org/web/20070919192015/http://ajpregu.physiology.org/cgi/reprint/267/2/R439|dataarchivio=19 settembre 2007}}</ref> È possibile che questo effetto possa essere un'estensione della protezione contro le malattie associate allo stress ossidativo, il che spiegherebbe parzialmente il basso livello di incidenza delle principali malattie e la salute migliore di chi pratica regolarmente attività fisica.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Leeuwenburgh C, Heinecke J |titolo=Oxidative stress and antioxidants in exercise|rivista=Curr Med Chem|volume=8|numero=7|pp=829-38|anno=2001|pmid=11375753}}</ref>

Comunque, non si nota nessun beneficio negli atleti che assumono supplementi di vitamina A o E.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Takanami Y, Iwane H, Kawai Y, Shimomitsu T|titolo=Vitamin E supplementation and endurance exercise: are there benefits?|rivista=Sports Med|volume=29|numero=2|pp=73-83|anno=2000|pmid=10701711}}</ref> Ad esempio, nonostante il suo ruolo chiave nella prevenzione della membrana lipidica dalla perossidazione, sei settimane di integrazione di vitamina E non hanno effetto sul danneggimento dei muscoli nei maratoneti.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Mastaloudis A, Traber M, Carstensen K, Widrick J|titolo=Antioxidants did not prevent muscle damage in response to an ultramarathon run|url=https://archive.org/details/sim_medicine-and-science-in-sports-and-exercise_2006-01_38_1/page/72|rivista=Med Sci Sports Exerc|volume=38|numero=1|pp=72-80|anno=2006|pmid=16394956}}</ref> Anche se pare non esserci un incremento della necessità di vitamina C negli atleti, è abbastanza evidente che l'integrazione di vitamina C aumenta la quantità di esercizio intenso che può essere fatto e l'assunzione di un supplemento di vitamina C prima dello sforzo fisico può ridurre il danneggiamento muscolare.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Peake J|titolo=Vitamin C: effects of exercise and requirements with training|rivista=Int J Sport Nutr Exerc Metab|volume=13|numero=2|pp=125-51|anno=2003|pmid=12945825}}</ref><ref>{{cita pubblicazione|autore=Jakeman P, Maxwell S|titolo=Effect of antioxidant vitamin supplementation on muscle function after eccentric exercise|rivista=Eur J Appl Physiol Occup Physiol|volume=67|numero=5|pp=426-30|anno=1993|pmid=8299614}}</ref> Ad ogni modo, altri studi non hanno riscontrato questi effetti, ed alcune ricerche suggeriscono che l'integrazione con quantità superiori ai 1000&nbsp;mg inibisce il recupero.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Close G, Ashton T, Cable T, Doran D, Holloway C, McArdle F, MacLaren D|titolo=Ascorbic acid supplementation does not attenuate post-exercise muscle soreness following muscle-damaging exercise but may delay the recovery process|url=https://archive.org/details/sim_british-journal-of-nutrition_2006-05_95_5/page/976|rivista=Br J Nutr|volume=95|numero=5|pp=976-81|anno=2006|pmid=16611389}}</ref>

=== Effetti contrari ===