Collagene: differenze tra le versioni

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| LocusSupplementaryData = <!-- Altri dati sulla posizione del gene umano -->

}}

Il '''collagene''' (o '''collageno''') è la principale [[proteina fibrosa]] del [[tessuto connettivo]] negli [[animali]]. È la proteina più abbondante nei [[mammiferi]] (circa il 25% della massa proteica totale),<ref>{{Cite journalCita pubblicazione|first1nome1=Gloria A. |last1cognome1=Di Lullo |first2nome2=Shawn M. |last2cognome2=Sweeney |first3nome3=Jarmo |last3cognome3=Körkkö |first4nome4=Leena |last4cognome4=Ala-Kokko |name-list-style=amp |first5nome5=James D. |last5cognome5=San Antonio |titletitolo=Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen |journalrivista=[[Journal of Biological Chemistry|J. Biol. Chem.]] |volume=277 |issuenumero=6 |pagespp=4223–31 |yearanno=2002 |pmid=11704682 |doi=10.1074/jbc.M110709200 |doi-access=free }}</ref> rappresentando nell'[[uomo]] circa il 6% del peso corporeo.

== Struttura ==

La più stabile disposizione e riarrangiamento del collagene è quella della tripla elica proprio per la presenza della [[prolina]]. L'unità strutturale del collagene è rappresentata dal ''tropocollagene'' (o ''tropocollageno''), proteina con una massa molecolare di circa 285 kilodalton formata da tre [[polipeptidi|catene polipeptidiche]] con andamento sinistrorso che si associano a formare una tripla elica destrorsa (trans di tipo - 2). Solitamente, per il collagene di tipo I, sono presenti due catene ''alfa 1'' e una catena ''alfa 2'', di composizione leggermente differente.<ref>{{CiteCita journalpubblicazione|datedata=1º gennaio 2005-01-01|titletitolo=Molecular Structure of the Collagen Triple Helix |url=https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0065323305700097|journalrivista=Advances in Protein Chemistry|languagelingua=en|volume=70|pagespp=301–39|doi=10.1016/S0065-3233(05)70009-7|issn=0065-3233|last1cognome1=Brodsky|first1nome1=Barbara|last2cognome2=Persikov|first2nome2=Anton V.|pmid=15837519|isbn=978-0120342709|s2cid=20879450 }}</ref>

Tutte le unità di tropocollagene hanno la stessa lunghezza, la stessa ripetitività di amminoacidi. Sono presenti infatti motivi amminoacidici ripetuti del tipo glicina-[[prolina]]-X e [[glicina]]-X-[[idrossiprolina]], dove X è un qualsiasi altro amminoacido.<ref name="SzpakJAS"/> I filamenti di tropocollagene sono tenuti insieme da legami idrogeno. Questi legami sono possibili grazie alla presenza di glicine e dalle modifiche post-traduzionali di lisina e prolina.

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==Composizione chimica==

Il collagene è una proteina a tripla elica, ma a differenza delle altre proteine ha un alto contenuto di [[idrossiprolina]].

Il seguente schema illustra le quantità degli amminoacidi che compongono il collagene nella cute dei mammiferi e dei pesci.<ref name="SzpakJAS">{{CiteCita journalpubblicazione|lastcognome=Szpak|firstnome=Paul|yearanno=2011|titletitolo=Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis|journalrivista=Journal of Archaeological Science|volume=38|issuenumero=12|pagespp=3358–72|doi=10.1016/j.jas.2011.07.022|bibcode=2011JArSc..38.3358S }}</ref>

{| class="wikitable sortable"

|-

! Amminoacidi !! Quantità nella pelle dei mammiferi<br/>([[Residuo (chimica)|residuo]]/1000) !! Quantità nella pelle dei pesci<Br>(residuo/1000)

|-

| [[Glicina]] || 329 || 339

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==Biosintesi==

[[File:Collagen biosynthesis (it).JPG|upright=1.8|thumb|right|Schema riassuntivo della biosintesi del collagene]]

La [[biosintesi]] del collagene avviene ad opera di diversi tipi cellulari a seconda del tessuto (ad esempio [[fibroblasti]] nel [[tessuto connettivo]], [[osteoblasti]] nell'[[osso]]). Il processo inizia con la trascrizione del gene o dei geni e la [[maturazione dell’mRNA]]. Sono presenti sequenze che codificano per lunghi peptidi in eccesso rispetto alle molecole di collagene mature, quindi il collagene nasce come procollagene, che possiede rispetto al collagene due peptidi terminali, uno [[N-terminale]] e uno [[C-terminale]], che hanno struttura globulare.

La [[traduzione (biologia)|traduzione]] avviene a livello dei [[ribosomi]] a ridosso della parete del ''RER (reticolo endoplasmatico rugoso)''.

In particolare la biosintesi del collagene avviene in base a diverse tappe, di cui alcune intracellulari e altre extracellulari.

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==Tipi di collagene==

Esistono numerosi tipi di collagene propriamente detto e diverse proteine che hanno struttura polipeptidica largamente assimilabile al collagene. In letteratura sono stati finora descritti 28 tipi di collagene, caratterizzati da differenti funzionalità.<ref name="Franzke">{{cite journalCita pubblicazione|last1cognome1=Franzke |first1nome1=CW |last2cognome2=Bruckner |first2nome2=P |last3cognome3=Bruckner-Tuderman |first3nome3=L |titletitolo=Collagenous transmembrane proteins: recent insights into biology and pathology. |journalrivista=The Journal of Biological Chemistry |datedata=11 Februaryfebbraio 2005 |volume=280 |issuenumero=6 |pagespp=4005–08 |doi=10.1074/jbc.R400034200 |pmid=15561712|doi-access=free }}</ref>

{| class="wikitable"

| '''Tipo''' || '''Descrizione''' || '''Geni'''

|-

| I || Rappresenta il 90% del collagene totale<ref name="Ricard-Blum">{{Cite journalCita pubblicazione|pmc = 3003457|year anno= 2011|last1 cognome1= Ricard-Blum|first1 nome1= S.|title titolo= The Collagen Family|journal rivista= Cold Spring Harbor Perspectives in Biology|volume = 3|issuenumero = 1|pages pp= a004978|pmid = 21421911|doi = 10.1101/cshperspect.a004978}}</ref> ed entra nella composizione dei principali tessuti connettivi, ossia [[pelle]], [[tendine|tendini]], [[ossa]], [[cartilagini]], [[adipe]] e [[cornea]]. || {{Gene|COL1A1}} {{Gene|COL1A2}}

|-

| II || Forma la [[cartilagine]], i [[dischi intervertebrali]] ed il [[corpo vitreo]] || {{Gene|COL2A1}}

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=== N-Telopeptide ===

L'N-telopeptide (telopeptide N-terminale del collagene di tipo I (NTx)) è il frammento [[Dominio N-terminale|ammino-terminale]] della molecola di collagene, proteina della matrice ossea. In quanto [[biomarcatore|marcatore]] osseo, la sua determinazione, su campione di sangue o urine, serve a monitorare il processo di formazione e riassorbimento dell'osso. Tuttavia, vista la sensibile fluttuazione di NTx, non è considerato molto specifico.<ref name=Rosen>{{Cita pubblicazione|cognome=Rosen|nome=HN|autore2=Moses, AC |autore3=Garber, J |autore4=Iloputaife, ID |autore5=Ross, DS |autore6=Lee, SL |autore7= Greenspan, SL |titolo=Serum CTX: a new marker of bone resorption that shows treatment effect more often than other markers because of low coefficient of variability and large changes with bisphosphonate therapy.|rivista=Calcified tissue international|data=Februaryfebbraio 2000|volume=66|numero=2|pp=100–3|pmid=10652955|doi=10.1007/pl00005830}}</ref> Per questo i livelli di NTx non sono considerati di evidenza convincente per provare l'effetto del trattamento e gli sono preferiti i più precisi livelli di marcatore osseo CTx.<ref name="ROSEN">{{Cita pubblicazione|cognome=Rosen|nome=HN|autore2=Moses, AC |autore3=Garber, J |autore4=Ross, DS |autore5=Lee, SL |autore6= Greenspan, SL |titolo=Utility of biochemical markers of bone turnover in the follow-up of patients treated with bisphosphonates.|rivista=Calcified tissue international|data=Novembernovembre 1998|volume=63|numero=5|pp=363–8|pmid=9799818|doi=10.1007/s002239900541}}</ref>

==Note==