Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni
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Il '''cofattore molibdeno''' è un [[Cofattore (biologia)|cofattore]] derivante dalla [[complessazione]] di uno ione [[molibdeno]] da parte della [[molibdopterina]]. È conosciuto in letteratura come ''Moco'' dall'abbreviazione inglese di ''mo''lybdenum ''co''factor <ref>{{Cita pubblicazione
| doi = 10.1016/S0969-2126(01)00697-9
| issn = 0969-2126| volume = 10| numero = 1| pagine = 115-125
| cognome = Truglio| nome = James J.| coautori = Karsten Theis, Silke Leimkühler, Roberto Rappa, K. V. Rajagopalan, Caroline Kisker| titolo = Crystal Structures of the Active and Alloxanthine-Inhibited Forms of Xanthine Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus| rivista = Structure▼
| accesso = | data = 2002-01| url = http://www.sciencedirect.com/science/article/B6VSR-44XVT0G-J/2/13065b2141371664ec47b87bb78bf747▼
}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione| numero = 21▼
| pagine = 4053-4068| cognome =
▲| titolo = Crystal Structures of the Active and Alloxanthine-Inhibited Forms of Xanthine Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus
▲| url = http://www.sciencedirect.com/science/article/B6VSR-44XVT0G-J/2/13065b2141371664ec47b87bb78bf747
▲<ref>{{Cita pubblicazione
| titolo = Molybdenum and tungsten enzymes: a crystallographic and mechanistic overview
| rivista = Dalton Transactions| accesso = | data = 2009
| url = http://dx.doi.org/10.1039/b821108f}}</ref>.▼
▲| url = http://dx.doi.org/10.1039/b821108f
== Il cofattore molibdeno in natura ==
Il '''Moco''' è contenuto nei [[molibdo-enzimi mononucleari]]<ref>{{Cita pubblicazione | autore= R. Hille | titolo= The Mononuclear Molybdenum Enzymes | rivista=[[Chemical reviews]]| volume=96 | numero= | anno=1996 | pagine= 2757-2816| doi=DOI: 10.1021/cr950061t}}</ref>. Tutti gli animali, le piante terrestri, alghe, eteroconti e certi funghi posseggono i geni per la biosintesi del Moco e [[molibdo-enzimi mononucleari|molibdo-enzimi]]. Organismi spesso associati ad altri come tutti i parassiti, i lieviti e ciliati indipendenti non li possegono, ma si pensa che possano rifornirsi di Moco dall'organismo ospite<ref>{{Cita pubblicazione
| doi = 10.1016/j.jmb.2008.03.051| issn = 1089-8638
| volume = 379
| numero = 4| pagine = 881-899| cognome = Zhang| nome = Yan| coautori = Vadim N Gladyshev| titolo = Molybdoproteomes and evolution of molybdenum utilization| rivista = Journal of Molecular Biology| accesso =
| data=13 giugno 2008| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18485362}}</ref>.▼
▲| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18485362
== Biosintesi del cofattore molibdeno ==
[[Immagine:Biosintesi del cofattore molibdeno.png|thumb|500px|
La biosintesi del cofattore molibdeno (Moco) segue un antica e onnipresente sequenza di reazioni che portano all'attivazione biochimica del molibdeno. Difetti genetici nella via biosintetica del Moco per l'uomo causano forti anormalità neurologiche e morte nella prima infanzia. In totale più di 10 geni sono coinvolti in tale biosintesi, e le corrispondenti proteine sono state trovate altamente conservate in vari organismi.
La biosintesi, studiata principalmente in batteri, può essere divisa in 4 passaggiprincipali partendo dal [[Guanosintrifosfato|GTP]] <ref>{{Cite book| isbn = 978-0-08-045381-1| pages = 599-648| last = Fischer| first = M.| coauthors = B. Thöny, S. Leimkühler| title = Comprehensive Natural Products II: Chemistry and Biology| chapter = The biosynthesis of folate and pterins and their enzymology| series = 7| accessdate = | date = 2010}}</ref><ref>{{Cite book| publisher = Michael Ehrmann| pages = 260-275| last = Leimkühler| first = Silke| title = The periplasm| chapter = The Biosynthesis of the Molybdenum Cofactor and its incorporation into Molybdoenzymes| ___location = Washington, DC| date = 2007}}</ref>:
* Formazione del '''precursore Z'''
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MoaA appartiene alla superfamiglia degli enzimi [[metilasi]] dipendenti dal [[coenzima]] [[S-adenosil metionina]] (SAM), le quali con [[centri di ferro-zolfo|centri ferro-zolfo]] [4Fe-4S]<sup>2+</sup> formano un [[radicale]] mediante la divisione riduttiva del SAM. Caratteristica delle proteine MoaA è di contenere addirittura due centri ferro-zolfo. Il ruolo di MoaC non è ancora molto chiaro, due possibili funzioni gli sono state supposte. La prima è di enzima accetore del radicale formato dalla MoaA, visto che molti enzimi dipendenti dal coenzima SAM richiedono un'altra proteina nella quale trasferire in radicale. La seconda funzione possibile è il coinvolgimento nella separazione del gruppo [[pirofosfato]], formando il gruppo ciclofosfato del precursore Z<ref>{{Cite journal| doi = 10.1074/jbc.M313398200| issn = 0021-9258| volume = 279| issue = 33| pages = 34721-34732| last = Hänzelmann| first = Petra| coauthors = Heather L Hernández, Christian Menzel, Ricardo García-Serres, Boi Hanh Huynh, Michael K Johnson, Ralf R Mendel, Hermann Schindelin| title = Characterization of MOCS1A, an oxygen-sensitive iron-sulfur protein involved in human molybdenum cofactor biosynthesis| journal = The Journal of biological chemistry| date = 2004-08-13}}</ref>.
Le analoghe proteine umane a MoaA e MoaC sono conosciute come MOCS1A e MOCS1B, rispettivamente<ref>{{Cite journal| doi = 10.1074/jbc.M313398200| issn = 0021-9258| volume = 279| issue = 33| pages = 34721-34732| last = Hänzelmann| first = Petra| coauthors = Heather L Hernández, Christian Menzel, Ricardo García-Serres, Boi Hanh Huynh, Michael K Johnson, Ralf R Mendel, Hermann Schindelin| title = Characterization of MOCS1A, an oxygen-sensitive iron-sulfur protein involved in human molybdenum cofactor biosynthesis| journal = The Journal of biological chemistry| date = 2004-08-13}}</ref>.
== Note ==
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