Cellula presentante l'antigene: differenze tra le versioni
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Una delle vie di degradazione classiche nella cellule è costituita dal proteasoma. Le proteine che devono essere eliminate vengono legate con ''[[ubiquitina]]'' che le indirizza nel proteasoma, un complesso proteico con capacità proteolitiche.
Sembra che nella via dell'MHC di classe I intervengano proteasomi più complessi rispetto a quelli normalmente utilizzati per la degradazione proteica. Si tratta di organelli dalla forma cilindrica, cavi, del peso di 1,5 kDa e costituiti da due anelli α esterni e da due anelli β interni. Gli anelli esterni sono strutturali, mentre β1, β2 e β5 (3 delle 7 subunità interne) hanno attività proteolitica.
Le proteine ubiquitinate sono riconosciute dagli anelli esterni del proteasoma, perdono la loro struttura ripiegata e vengono costrette ad entrare nel tunnel dell'organello in forma svolta. Due subunità catalitiche, dette ''LMP-2'' e ''LMP-7'', sono fondamentali per la funzione del proteasoma e sono codificate nella stessa regione dove si trovano i geni per MHC. Esse degradano la proteina antigenica in corti peptidi di 6-30 amminoacidi che possiedono caratteristicamente residui idrofobici o basici al C-terminale. L'espressione di queste è aumentata da [[Interferone gamma|IFN-γ]] (una citochina secreta dai linfociti T attivati e potente attivatrice dei macrofagi).
==== Molecole MHC di classe II ====
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