Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni

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Per la formazione della [[molibdopterina]] (MPT) 2 atomi di [[zolfo]] sono incorporati nel precursore Z in una reazione catalizzata dalla '''[[MPT sintasi]]'''<ref>{{Cita pubblicazione| issn = 0021-9258| volume = 268| numero = 18| pagine = 13506-13509| cognome = Pitterle| nome = D M| coautori = J L Johnson, K V Rajagopalan| titolo = In vitro synthesis of molybdopterin from precursor Z using purified converting factor. Role of protein-bound sulfur in formation of the dithiolene| rivista = The Journal of biological chemistry| data=25 giugno 1993}}</ref>.

La MPT sintasi è formata da un dimero centrale composto due subunità chiamate '''MoaE''' e piccole subunità chiamate '''MoaD''', che si posizionano agli estremi opposti di ogni MoaE dimero<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1038/83034| issn = 1072-8368| volume = 8| numero = 1| pagine = 42-46| cognome = Rudolph| nome = M J| coautori = M M Wuebbens, K V Rajagopalan, H Schindelin| titolo = Crystal structure of molybdopterin synthase and its evolutionary relationship to ubiquitin activation| rivista = Nature structural biology| data = 2001-01}}</ref>. Queste piccole subunità trasportano lo zolfo in forma di tiocarbossilato sulla [[glicina]] C-terminale<ref>{{Cita pubblicazione| issn = 0021-9193| volume = 171| numero = 6| pagine = 3373-3378| cognome = Pitterle| nome = D M| coautori = K V Rajagopalan| titolo = Two proteins encoded at the chlA locus constitute the converting factor of Escherichia coli chlA1| rivista = Journal of bacteriology| data = 1989-06}}</ref>. Una tasca con amino acidi altamente conservati è presente in MoaE, in prossimità dell'[[estremità C-terminale]] di MoaD, ed è capace di legare il precursore Z. Ogni molecola di precursore Z si lega a tale tasca e vi rimane fino alla completa conversione in MPT. Dopo la prima aggiunta di zolfo, mentre l'intermedio emisolfonato rimane legato, il MoaD lascia il posto ad un secondo MoaD solfonato per completare la conversione<ref>{{Cita pubblicazione| doi =10.1074/jbc.M300453200| issn = 0021-9258| volume = 278| numero = 16| pagine = 14523-14532| cognome = Wuebbens| nome = Margot M| coautori = K V Rajagopalan| titolo = Mechanistic and mutational studies of Escherichia coli molybdopterin synthase clarify the final step of molybdopterin biosynthesis| rivista = The Journal of biological chemistry| data=18 aprile 2003}}</ref>.

A questo punto il MoaD desolfonato viene rigenerato dalla '''MoeB'''. Questa proteina attiva l'[[estremità C-terminale]] utilizzando [[ Adenosina trifosfato|ATP]] con l'addizione di un acil-adenilato. A questo punto l'acil-adenilato di MoaD è convertito nella rigenerata MoaD tiocarbossilata dall'azione di una proteina contenente persulfato. Dopo la dissociazione da MoeB quindi la MoaD può reiniziareriprendere il ciclo di conversione del precursore Z a MPT.

Le analoghe proteine umane a MoaE e MoaD sono conosciute come MOCS2B e MOCS2A, rispettivamente, mentre l'analogo umano per MoeB è la MOCS3.<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1074/jbc.M303092200| issn = 0021-9258, 1083-351X| volume = 278| numero = 28| pagine = 26127-26134