Tessuto endoteliale: differenze tra le versioni

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===== Metabolismo delle lipoproteine =====

L'intervento dell'endotelio sul metabolismo delle [[lipoproteine]] non si limita al trasferimento delle LDL (e del [[colesterolo]]) nel subendotelio, ma comprende anche l'attività della lipoproteinlipasi. La lipoproteinlipasi è un enzima chiave del metabolismo delle lipoproteine. La sua azione consiste nella idrolisi (scissione per inserimento di una molecola di acqua nel substrato) delle lipoproteine ricche di trigliceridi: i [[chilomicroni]], sintetizzati dalla mucosa intestinale durante il pasto, le lipoproteine a densità molto bassa ([[VLDL]]), sintetizzate dal fegato durante la fase di digiuno, e le particelle rimanenti (IDL). Queste proteine hanno la funzione di veicolare nel sangue i grassi, principalmente i [[trigliceridi]] (o triacilgliceroli), che sono insolubili in acqua, affinché essi possano essere trasportati ai tessuti. La lipoproteilipasi agisce liberando gli acidi grassi dai trigliceridi delle lipoproteine, cosicché essi possono attraversare l'endotelio e accedere agli spazi interstiziali. Le lipoproteinlipasi comprendono la lipoproteinlipasi endoteliale (presente sia nei capillari che nell'endotelio arterioso) e quella epatica. La prima è sintetizzata dalle cellule dei tessuti che la secernono negli spazi interstiziali, da dove viene endocitata (captata) dalle cellule endoteliali e trasportata sulla loro superficie luminale. Una volta esposta sulla superficie endoteliale, la lipoproteinlipasi lega le liporoteine e promuove l'idolisi dei loro trigliceridi, determinando la trasformazione dei chilomicroni e delle VLDL nelle particelle rimanenti (IDL), che hanno un più basso contenuto lipidico. La lipoproteinlipasi che si trova a livello interstiziale concorre alla patogenesi dell'aterosclerosi (vedi [[Patobiologia dell'aterosclerosi]]).

==== Metabolismo dell'angiotensina ====

L’endotelio ha un ruolo determinante nella produzione dell’ormone angiotensina II (ATII), che rappresenta uno dei più potenti agenti che aumentano la pressione arteriosa: l’ATII è uno dei più potenti vasocostrittori e una delle più potenti sostanze sodioritentrici (sostanze che inducono il riassorbimento renale di sodio). Sulla superficie endoteliale è infatti esposto l’enzima convertente l’angiotensina (ACE), enzima coinvolto nella regolazione della pressione arteriosa. L’ACE è un enzima (esopeptidasi) che catalizza la rimozione per idrolisi di residui dipeptidici carbossiterminali da substrati polipeptidici (dipeptidil-carbossipeptidasi). In particolare l’ACE idrolizza il dipeptide istidil-leucina dall’angiotensina I, fisiologicamente inattiva, formando l’octapeptide angiotensina II, biologicamente attivo. La conversione si verifica per la gran parte quando il sangue passa attraverso i polmoni, ma in grado minore avviene nelle altre parti dell’organismo. È stato dimostrato che circa il 100% dei capillari polmonari esprime l'ACE contro il 10-15% di quelli della circolazione sistemica.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=O.V. Kryukova|anno=2015|titolo=Tissue Specificity of Human Angiotensin I-Converting Enzyme|rivista=PLoS One|volume=10|numero=|p=e0143455|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4658169/}}</ref> L'ACE idrolizza anche la bradichinina, un peptide vasodilatatore, inattivandola.

L'ACE è una singola molecola polipeptidica inserita nella membrana plasmatica luminale delle cellule endoteliali. L'enzima possiede pertanto un dominio extracellulare, in cui risiede l'attività enzimatica, un dominio transmembranaceo e uno intracellulare, citoplasmatico. Un altro enzima di membrana, ACE secretasi, è in grado di scindere il dominio extracellulare dell'ACE, liberando così l'enzima in circolo.

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