Microscopia crioelettronica: differenze tra le versioni
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L'utilità della microscopia crioelettrica deriva dal fatto che consente l'osservazione di campioni non colorati o [[Fissazione (istologia)|fissati]] in alcun modo, mostrandoli nel loro ambiente nativo, questo in contrasto con la [[cristallografia a raggi X]], che richiede la [[cristallizzazione]] del campione, che può essere difficile nel caso di macromolecole, e la collocazione dello stesso in ambienti non fisiologici, che possono occasionalmente portare a cambiamenti conformazionali delle molecole. Si tratta pertanto di una tecnica particolarmente utile in [[biologia strutturale]] dove è fondamentale poter osservare le macromolecole biologiche nella loro conformazione nativa.
La [[risoluzione]] delle immagini ottenute tramite microscopia crioelettronica è in costante aumento e nel 2014 sono state ottenute alcune strutture a risoluzione quasi atomica,<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Robert|cognome=Service|data=2015-05-07|titolo=Electron microscopes close to imaging individual atoms|rivista=Science|lingua=en|accesso=2017-10-04|doi=10.1126/science.aac4567|url=http://news.sciencemag.org/biology/2015/05/electron-microscopes-close-imaging-individual-atoms}}</ref> incluse quelle di [[Virus (biologia)|virus]], [[Ribosoma|ribosomi]], [[Mitocondrio|mitocondri]], [[Canale ionico|canali ionici]] e complessi enzimatici di minimo 170 k[[Unità di massa atomica|Da]] a una risoluzione di 4,5 [[Ångström|Å]].<ref name="Kuehlbrandt2014">{{cita pubblicazione | titolo = Cryo-EM enters a new era | rivista = eLife | volume = 3 | anno = 2014 | doi = 10.7554/eLife.03678 | nome = Werner | cognome = Kuehlbrandt | accesso = 4 ottobre 2017 }}</ref> Nel 2015 Bridget Carragher e collaboratori sono riusciti a ottenere una struttura con una risoluzione inferiore ai 3 Å, elevando così la microscopia crioelettronica a strumento comparabile e potenzialmente superiore alle tradizionali tecniche di cristallografia a raggi X.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Cosma|cognome=Dellisanti|titolo=A barrier-breaking resolution|rivista=Nature Structural & Molecular Biology|volume=22|numero=5|pp=361–361|doi=10.1038/nsmb.3025|url=http://www.nature.com/doifinder/10.1038/nsmb.3025}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=Melody G.|cognome=Campbell|data=2015-03-11|titolo=2.8 Å resolution reconstruction of the Thermoplasma acidophilum 20S proteasome using cryo-electron microscopy|rivista=eLife|volume=4|pp=e06380|lingua=en|accesso=2017-10-04|doi=10.7554/elife.06380|url=https://elifesciences.org/articles/06380|nome2=David|cognome2=Veesler|nome3=Anchi|cognome3=Cheng}}</ref>
== Note ==
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