Sarcomero: differenze tra le versioni

Versione delle 12:35, 23 mar 2019

Versione delle 08:59, 6 apr 2019

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* La ''linea M'', di colore scuro, si trova al centro della banda H, ed è costituita da proteine citoscheletriche che interconnettono i filamenti di miosina. Il nome deriva dal tedesco "mittelscheibe", disco nel ''mezzo.''

Quindi i filamenti di actina sono il componente principale della banda I e si estendono nella banda A. I filamenti di miosina invece si estendono per tutta la banda A e si interconnettono tra loro al centro dalla banda M.

La proteina [[titina]], si estende dalla linea Z del sarcomero, dove si lega al sistema di filamenti spessi di miosina, sino alla alla banda M, dove si pensa che interagisca con i filamenti spessi. La titina (e le sue isoforme) è la più grande proteina altamente elastica presente in natura. Fornisce siti di legame per numerose proteine ​​e si ritiene che giochi un ruolo importante nell'assemblaggio del sarcomero. Si ipotizza che un'altra gigantesca proteina, la nebulina, si estenda lungo i sottili filamenti e l'intera banda I. Si pensa che agisca come la titina, e abbia un ruolo nell'assemblaggio del filamento.

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{{Vedi anche|Contrazione muscolare}}[[File:Human skeletal muscle tissue 1 - TEM.jpg|miniatura|Visione in microscopia elettronica dell'organizzazione sarcomerica del muscolo striato scheletrico|alt=|sinistra]]Durante la contrazione le bande I e la zona H si accorciano, mentre le bande A non cambiano la loro lunghezza (1,85 micrometri nei muscoli scheletrici dei [[Mammalia|mammiferi]]). Questo fa sì che le linee Z si avvicinino.<ref name=":0">{{Cita libro|nome=Lieber, Richard|cognome=L.|titolo=Skeletal muscle structure, function & plasticity : the physiological basis of rehabilitation|url=https://www.worldcat.org/oclc/50124456|accesso=2019-03-23|edizione=2nd ed|data=2002|editore=Lippincott Williams & Wilkins|OCLC=50124456|ISBN=0781730619}}</ref>

La proteina [[tropomiosina]] copre i siti di legame della [[miosina]] sulle molecole di [[actina]]. Per consentire alla cellula muscolare di contrarsi, la tropomiosina deve spostarsi per scoprire questi siti di legame sull'actina. Gli ioni di [[Calcio (elemento chimico)|calcio]] si legano con le molecole di [[Troponina C|troponina C]] (disperse lungo tutta la proteina della tropomiosina) e alterano la struttura della tropomiosina, costringendola a scoprire il sito di legame del ponte sull'actina.

La concentrazione di calcio all'interno delle cellule muscolari è controllata dal [[Reticolo sarcoplasmatico|reticolo sarcoplasmatico]], una forma di [[Reticolo endoplasmatico|reticolo endoplasmatico]] presente nel [[sarcoplasma]] . La contrazione muscolare termina quando gli ioni di calcio vengono ricaptati nel reticolo sarcoplasmatico, consentendo alle cellule muscolari di rilassarsi.

Durante la stimolazione della cellula muscolare, il [[Motoneurone|neurone motorio]] rilascia il neurotrasmettitore [[acetilcolina]], che viaggia attraverso la [[Giunzione neuromuscolare|giunzione neuromuscolare]] (la [[sinapsi]] tra la porzione terminale del neurone e la cellula muscolare). L'acetilcolina si lega a un [[Recettore nicotinico|recettore nicotinico]] post-sinaptico. Il cambiamento nella conformazione del recettore consente un afflusso di ioni [[sodio]] e l'inizio di un [[Potenziale d'azione|potenziale d'azione]] post-sinaptico. Il potenziale d'azione quindi viaggia lungo i [[Sarcolemma|tubuli T]] fino a raggiungere il reticolo sarcoplasmatico. Qui, la membrana depolarizzata attiva i [[Canale del calcio di tipo L|canali del calcio di tipo L]] voltaggio-dipendenti presenti nella membrana plasmatica. I canali del calcio di tipo L sono in stretta associazione con i [[Rianodina|recettori della rianodina]] presenti sul reticolo sarcoplasmatico. Il flusso interno di calcio dai canali del calcio di tipo L attiva i recettori della rianodina per rilasciare ioni calcio dal reticolo sarcoplasmatico. Questo meccanismo è chiamato rilascio di calcio indotto dal calcio. Non è chiaro se l'apertura fisica dei canali del calcio di tipo L o la presenza di calcio causi l'apertura dei recettori della rianodina. Il deflusso del calcio consente alle teste di miosina di accedere ai siti di legame dell'actina, consentendo la contrazione muscolare. <ref name=":0" />

== Riposo ==

A riposo, la testa della miosina è legata a una molecola di [[Adenosina trifosfato|ATP]] in una configurazione a bassa energia e non è in grado di accedere ai siti di legame cross-bridge sull'actina. Tuttavia, la testa della miosina può idrolizzare l'ATP in [[Adenosina difosfato|adenosina difosfato]] (ADP) e uno [[Fosfato|ione fosfato]] inorganico. Una parte dell'energia rilasciata in questa reazione modifica la forma della testa della miosina e promuove una configurazione ad alta energia. Attraverso il legame sull'actina, la testa della miosina rilascia ADP e uno ione fosfato inorganico, cambiando la sua configurazione di nuovo a quella di bassa energia. La miosina rimane attaccata all'actina in uno stato noto come ''rigore'', fino a quando una nuova molecola di ATP lega la testa della miosina. Il legame dell'ATP alla miosina rilascia l'actina mediante dissociazione cross-bridge. La miosina associata all'ATP è pronta per un altro ciclo, a cominciare dall'[[Idrolisi|idrolisi dell'ATP]].

La maggior parte delle cellule muscolari immagazzina ATP sufficiente solo per un piccolo numero di contrazioni muscolari. Le cellule muscolari immagazzinano anche il [[glicogeno]] ma la maggior parte dell'energia richiesta per la contrazione deriva dai fosfageni. Uno di questi, la [[Creatinfosfato|creatina fosfato]], viene utilizzato come fonte di ADP e gruppo fosfato per la sintesi di ATP nei [[Vertebrata|vertebrati]].<ref name=":0" />

== Note ==

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{{tessuto muscolare}}

[[Categoria:anatomiaAnatomia microscopica]]

[[Categoria:Tessuto muscolare]]