Gomitolo statistico: differenze tra le versioni

Versione delle 13:51, 25 ago 2020

Versione delle 17:59, 29 ago 2020

Riga 3:

Al di sotto delle [[Punto di fusione|temperature di fusione]], la maggior parte dei [[polimeri termoplastici]] ([[polietilene]], [[nylon]], ecc.) presenta [[Solido amorfo|regioni amorfe]] che approssimano il gomitolo statistico, alternandosi a regioni cristalline. Le regioni amorfe contribuiscono all'[[elasticità]] e le [[Sistema cristallino|regioni cristalline]] contribuiscono alla forza e alla [[rigidità]].

Polimeri più complessi come le [[proteine]], con vari [[Gruppo chimico|gruppi chimici]] interagenti legati alla catena principale, si [[Auto-assemblaggio molecolare|auto-assemblano]] in strutture ben definite. Tuttavia, si presume che segmenti di proteine ​​ee [[polipeptidi]] privi di struttura secondaria presentino una conformazione a gomitolo statistico in cui l'unica relazione fissa è l'unione di residui di [[amminoacidi]] adiacenti con un [[legame peptidico]]. Questo in realtà non è il caso, poiché l'[[insieme statistico]] sarà ponderato in termini di [[energia]] a causa delle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi, con conformazioni di energia inferiore presenti più frequentemente. Inoltre, anche sequenze arbitrarie di amminoacidi tendono a esibire un [[legame idrogeno]] e una struttura secondaria. Per questo motivo, il termine ''gomitolo statistico'' è di tanto in tanto preferito. L'[[entropia]] conformazionale associata al gomitolo statistico contribuisce in modo significativo alla sua stabilizzazione energetica e spiega gran parte della barriera energetica al [[Ripiegamento di proteine|ripiegamento proteico]].

Una conformazione a gomitolo statistico può essere rilevata usando tecniche [[Spettroscopia|spettroscopiche]]. La disposizione dei legami ammidici planari produce un segnale distintivo nel [[dicroismo circolare]]. Lo spostamento [[Chimica|chimico]] degli amminoacidi in una conformazione a gomitolo statistico è ben noto nella [[Spettroscopia a risonanza magnetica nucleare di proteine|risonanza magnetica nucleare]] (NMR). Le deviazioni da queste firme indicano spesso la presenza di una struttura secondaria, piuttosto che una gomitolo statistico completa. Inoltre, ci sono segnali in [[esperimenti]] multidimensionali di NMR che indicano che sono assenti interazioni amminoacidiche stabili e non locali per i polipeptidi in una conformazione a gomitolo statistico. Allo stesso modo, nelle immagini prodotte da esperimenti di [[cristallografia]], segmenti di gomitolo statistico producono semplicemente una riduzione della ''[[densità elettronica]]'' o del contrasto. Uno stato a gomitolo statistico per qualsiasi catena polipeptidica può essere raggiunto denaturando il sistema. Tuttavia, ci sono prove che le proteine ​​nonnon raggiungono mai veramente una conformazione casuale, anche se denaturate (Shortle & Ackerman).

==La camminata casuale: catena gaussiana==