CASP: differenze tra le versioni

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== Valutazione ==

Il principale metodo di valutazione<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Cozzetto, D.|anno=2009|titolo=Evaluation of template-based models in CASP8 with standard measures|rivista=Proteins|volume=77|numero=Suppl 9|pp=18–28|doi=10.1002/prot.22561|PMID=19731382}}</ref> è un confronto della previsione della posizione del carbonio α con quella nel dominio. Il confronto è mostrato visivamente dai grafici cumulativi delle distanze tra coppie dicarbonio αcarbonio α equivalenti nell'allineamento del modello e della struttura, come mostrato nella figura (un modello perfetto rimarrebbe a zero completamente), e viene assegnato un punteggio numerico GDT-TS (Global Distance Test - Total Score) che descrive la percentuale di residui ben modellati nel modello rispetto al dominio.<ref name="Zemla2003">{{Cita pubblicazione|autore=Zemla A|anno=2003|titolo=LGA: A method for finding 3D similarities in protein structures|rivista=Nucleic Acids Research|volume=31|numero=13|pp=3370–3374|doi=10.1093/nar/gkg571|PMID=12824330}}</ref> La modellazione libera (senza modelli o ''de novo'') viene valutata anche visivamente dai valutatori, poiché i punteggi numerici non funzionano altrettanto bene per trovare ampie somiglianze nei casi più difficili.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Ben-David, M.|anno=2009|titolo=Assessment of CASP8 structure predictions for template free targets|rivista=Proteins|volume=77|numero=Suppl 9|pp=50–65|doi=10.1002/prot.22591|PMID=19774550}}</ref> Le previsioni basate su modelli di alta precisione sono state valutate in CASP7 valutando se funzionavano per la sostituzione molecolare della struttura cristallina nativa<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Read, R.J.|autore2=Chavali, G.|anno=2007|titolo=Assessment of CASP7 predictions in the high accuracy template-based modeling category|rivista=[[Proteins (journal)|Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics]] |volume=69|numero=Suppl 8|pp=27–37|doi=10.1002/prot.21662|PMID=17894351}}</ref> con successi seguiti successivamente,<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Qian, B.|anno=2007|titolo=High-resolution structure prediction and the crystallographic phase problem|rivista=Nature|volume=450|numero=7167|pp=259–264|doi=10.1038/nature06249|PMID=17934447}}</ref> e dal modello completo (non solo carbonio αcarbonio α) qualità e corrispondenza del modello completo con l'obiettivo in CASP8.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Keedy, D.A.|autore2=Williams|autore3=Headd|nome2=CJ|nome3=JJ|anno=2009|titolo=The other 90% of the protein: Assessment beyond the α-carbon for CASP8 template-based and high-accuracy models|rivista=Proteins|volume=77|numero=Suppl 9|pp=29–49|doi=10.1002/prot.22551|PMID=19731372}}</ref>

La valutazione dei risultati viene effettuata nelle seguenti categorie di previsione:

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A partire dal CASP7, le categorie sono state ridefinite per riflettere gli sviluppi nei metodi. La categoria "Modelli basati su modelli" include tutti i precedenti modelli comparativi, modelli omologhi basati sui ripiegamenti e alcuni analoghi modelli. La categoria "template free modeling (FM)" include modelli di proteine con ripiegamenti mai visti prima e modelli basati su analoghi ripiegamenti rari. A causa del numero limitato di tipologie di dominio (sono piuttosto rari), nel 2011 è stato introdotto il cosiddetto CASP ROLL. Questo esperimento CASP continuo (a rotazione) mira a una valutazione più rigorosa dei metodi di previsione privi di tipologie attraverso la valutazione di un numero maggiore di ripiegamenti al di fuori della normale stagione di previsione CASP. A differenza di LiveBench ed EVA, questo esperimento è nello spirito di previsione di CASP, cioè tutte le previsioni sono fatte su strutture ancora sconosciute.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Kryshtafovych|nome=A|autore2=Monastyrskyy|autore3=Fidelis|nome2=B|nome3=K|anno=2014|titolo=CASP prediction center infrastructure and evaluation measures in CASP10 and CASP ROLL|rivista=Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics|volume=82 Suppl 2|pp=7–13|doi=10.1002/prot.24399|PMID=24038551}}</ref>

I risultati del CASP sono pubblicati in numeri speciali supplementari della rivista scientifica ''Proteins'', tutti accessibili tramite il sito web CASP.<ref>{{Cita web|url=http://predictioncenter.org/index.cgi?page=proceedings}}</ref> Un articolo principale in ciascuno di questi supplementi descrive le specifiche dell'esperimento<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Moult, J.|anno=2007|titolo=Critical assessment of methods of protein structure prediction — Round VII|rivista=Proteins|volume=69|numero=Suppl 8|pp=3–9|doi=10.1002/prot.21767|PMID=17918729}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|autore=Moult, J.|anno=2009|titolo=Critical assessment of methods of protein structure prediction — Round VIII|rivista=Proteins|volume=77|numero=Suppl 9|pp=1–4|doi=10.1002/prot.22589|PMID=19774620}}</ref> mentre un articolo conclusivo valuta i progressi nel campo.<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Kryshtafovych, A.|anno=2007|titolo=Progress from CASP6 to CASP7|rivista=[[Proteins (journal)|Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics]] |volume=69|numero=Suppl 8|pp=194–207|doi=10.1002/prot.21769|PMID=17918728}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|autore=Kryshtafovych, A.|anno=2009|titolo=CASP8 results in context of previous experiments|rivista=Proteins|volume=77|numero=Suppl 9|pp=217–228|doi=10.1002/prot.22562|PMID=19722266}}</ref>

Nel dicembre 2018, CASP13 ha fatto notizia quando è stato vinto da [[DeepMind|AlphaFold]], un programma di [[intelligenza artificiale]] creato da [[DeepMind]].<ref>{{Cita news|nome=Ian|cognome=Sample|url=https://www.theguardian.com/science/2018/dec/02/google-deepminds-ai-program-alphafold-predicts-3d-shapes-of-proteins|titolo=Google's DeepMind predicts 3D shapes of proteins|pubblicazione=The Guardian|data=2 December 2018|accesso=19 July 2019}}</ref>