Antiossidante: differenze tra le versioni

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=== Acido ascorbico ===

L'[[acido ascorbico]] o "[[Acido ascorbico|vitamina C]]" è un [[Monosaccaridi|monosaccaride]] antiossidante che si trova sia negli [[Animalia|animali]] che nelle [[Plantae|piante]]. Negli umani non può essere sintetizzato tal quale e deve essere introdotto con la dieta.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Smirnoff N|titolo=L-ascorbic acid biosynthesis|rivista=Vitam Horm|volume=61|pp=241-66|pmid=11153268}}</ref> Molti altri animali sono in grado di produrre questo composto nei loro corpi e non ne hanno bisogno nella loro dieta.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Linster CL, Van Schaftingen E|titolo=Vitamin C. Biosynthesis, recycling and degradation in mammals|rivista=FEBS J.|volume=274|numero=1|pp=1-22|anno=2007|pmid=17222174}}</ref> Nelle cellule, viene mantenuto nella sua forma ridotta per reazione con glutatione, che può essere catalizzata da [[disolfuro isomerasi]] e [[Glutaredossina|glutaredossine]].<ref name=MeisterA>{{cita pubblicazione |autore=Meister A|titolo=Glutathione-ascorbic acid antioxidant system in animals|rivista=J Biol Chem |volume=269|numero=13|pp=397-400|anno=1994|pmid=8144521}}</ref><ref>{{cita pubblicazione|autore=Wells W, Xu D, Yang Y, Rocque P|titolo=Mammalian thioltransferase (glutaredoxin) and protein disulfide isomerase have dehydroascorbate reductase activity|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/26/15361|rivista=J Biol Chem|volume=265|numero=26|pp=15361-4|anno=1990|pmid=2394726|accesso=12 luglio 2007|dataarchivio=13 febbraio 2009|urlarchivio=https://web.archive.org/web/20090213052108/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/26/15361|urlmorto=yes}}</ref> L'acido ascorbico è un [[Riducente|agente riducente]] e può ridurre e di conseguenza neutralizzare le specie reattive dell'ossigeno come il perossido di idrogeno.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Padayatty S, Katz A, Wang Y, Eck P, Kwon O, Lee J, Chen S, Corpe C, Dutta A, Dutta S, Levine M|titolo=Vitamin C as an antioxidant: evaluation of its role in disease prevention|url=http://www.jacn.org/cgi/content/full/22/1/18|rivista=J Am Coll Nutr|volume=22|numero=1|pp=18-35|anno=2003|pmid=12569111|urlmorto=sì|urlarchivio=https://web.archive.org/web/20100721110215/http://www.jacn.org/cgi/content/full/22/1/18|dataarchivio=21 luglio 2010}}</ref> In aggiunta ai suoi effetti antiossidanti, l'acido ascorbico è un [[Substrato (biochimica)|substrato]] per l'enzima antiossidante [[ascorbato perossidasi]], una funzione particolarmente importante nella resistenza alla tensione delle piante.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Shigeoka S, Ishikawa T, Tamoi M, Miyagawa Y, Takeda T, Yabuta Y, Yoshimura K|titolo=Regulation and function of ascorbate peroxidase isoenzymes|url=http://jxb.oxfordrivistas.org/cgi/content/full/53/372/1305|rivista=J Exp Bot|volume=53|numero=372|pp=1305-19|anno=2002|pmid=11997377|urlmorto=sì}}</ref>

=== Glutatione ===

[[File:Lipid peroxidation-it.png|thumb|upright=1.6|Il meccanismo dei [[Radicale libero|radicali liberi]] della [[perossidazione lipidica]]]]

Il [[glutatione]] è un [[peptide]] contenente [[cisteina]] che si trova in molte forme di vita aerobiche.<ref name=MeisterB>{{cita pubblicazione|autore=Meister A, Anderson M |titolo=Glutathione|rivista=Annu Rev Biochem|volume=52|pp=711-60|pmid=6137189}}</ref> Essendo sintetizzato nelle cellule dai suoi costituenti, gli [[Amminoacido|amminoacidi]], non è richiesto nella dieta.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Meister A|titolo=Glutathione metabolism and its selective modification|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/263/33/17205.pdf|rivista=J Biol Chem|volume=263|numero=33|pp=17205-8|anno=1988|pmid=3053703|accesso=12 luglio 2007|dataarchivio=14 aprile 2008|urlarchivio=https://web.archive.org/web/20080414152823/http://www.jbc.org/cgi/reprint/263/33/17205.pdf|urlmorto=yes}}</ref> Il glutatione mantiene le sue proprietà antiossidanti finché il gruppo [[tiolo]] presente nella cisteina è un agente riducente e può essere ossidato e ridotto in maniera reversibile. Nelle cellule, il glutatione viene mantenuto in forma ridotta dall'enzima [[glutatione riduttasi]] e a sua volta riduce altri metaboliti e sistemi enzimatici reagendo direttamente con gli ossidanti.<ref name=MeisterA/> Per la sua alta concentrazione e per il ruolo centrale nel mantenere la cellula allo stato redox, il glutatione è uno dei più importanti antiossidanti cellulari, nonché uno dei più potenti.<ref name=MeisterB/>

=== Melatonina ===

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Il sistema glutatione include [[glutatione]], [[glutatione riduttasi]], [[glutatione perossidasi]] e

[[glutatione S-transferasi|glutatione ''S''-transferasi]].<ref name=MeisterB/> Questo sistema si trova negli animali, nelle piante e nei microorganismi.<ref name=MeisterB/><ref>{{cita pubblicazione|autore=Creissen G, Broadbent P, Stevens R, Wellburn A, Mullineaux P|titolo=Manipulation of glutathione metabolism in transgenic plants|rivista=Biochem Soc Trans|volume=24|numero=2|pp=465-9|anno=1996|pmid=8736785}}</ref> La glutatione perossidasi è un enzima contenente quattro [[selenio]]-[[cofattore (biologia)|cofattori]] che catalizzano la rottura di perossido di idrogeno e [[Perossido organico|idroperossidi organici]]. Ci sono almeno quattro differenti [[Isozima|isozimi]] glutatione perossidasi negli animali.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Brigelius-Flohé R|titolo=Tnumero-specific functions of individual glutathione peroxidases|rivista=Free Radic Biol Med|volume=27|numero=9-10|pp=951-65|anno=1999|pmid=10569628}}</ref> La glutatione perossidasi 1 è la più abbondante ed è un efficiente scavenger di perossido di idrogeno, mentre la glutatione perossidasi 4 è molto attiva con gli idroperossidi lipidici. Sorprendentemente, la glutatione perossidasi 1 non è indispensabile, poiché i topi cui manca questo enzima hanno un corso di vita normale,<ref>{{cita pubblicazione|autore=Ho Y, Magnenat J, Bronson R, Cao J, Gargano M, Sugawara M, Funk C|titolo=Mice deficient in cellular glutathione peroxidase develop normally and show no increased sensitivity to hyperoxia|url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/272/26/16644|rivista=J Biol Chem|volume=272|numero=26|pp=16644-51|anno=1997|pmid=9195979|accesso=12 luglio 2007|dataarchivio=8 maggio 2009|urlarchivio=https://web.archive.org/web/20090508071452/http://www.jbc.org/cgi/content/full/272/26/16644|urlmorto=yes}}</ref> ma presentano una ipersensività verso lo stress ossidativo indotto.<ref>{{cita pubblicazione|autore=de Haan J, Bladier C, Griffiths P, Kelner M, O'Shea R, Cheung N, Bronson R, Silvestro M, Wild S, Zheng S, Beart P, Hertzog P, Kola I|titolo=Mice with a homozygous null mutation for the most abundant glutathione peroxidase, Gpx1, show increased susceptibility to the oxidative stress-inducing agents paraquat and hydrogen peroxide|url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/273/35/22528|rivista=J Biol Chem |volume=273|numero=35|pp=22528-36|anno=1998|pmid=9712879|accesso=12 luglio 2007|dataarchivio=13 febbraio 2009|urlarchivio=https://web.archive.org/web/20090213051937/http://www.jbc.org/cgi/content/full/273/35/22528|urlmorto=yes}}</ref> In aggiunta, la [[glutatione S-transferasi|glutatione ''S''-transferasi]] sono un'altra classe di enzimi antiossidanti glutatione-dipendenti che mostrano un'elevata attività con i perossidi lipidici.<ref>{{cita pubblicazione|autore=Sharma R, Yang Y, Sharma A, Awasthi S, Awasthi Y|titolo=Antioxidant role of glutathione S-transferases: protection against oxidant toxicity and regulation of stress-mediated apoptosis|rivista=Antioxid Redox Signal|volume=6|numero=2|pp=289-300|anno=2004|pmid=15025930}}</ref> Questi enzimi sono presenti a livelli particolarmente elevati nel fegato e servono anche nel metabolismo della [[detossificazione]].<ref>{{cita pubblicazione|autore=Hayes J, Flanagan J, Jowsey I|titolo=Glutathione transferases |rivista=Annu Rev Pharmacol Toxicol|volume=45|pp=51-88|pmid=15822171}}</ref>

== Stress ossidativo nelle malattie ==