Glicina: differenze tra le versioni
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{{Composto chimico
|immagine1_nome =
|immagine1_dimensioni = 120px
|immagine1_descrizione = formula di struttura
|nome_IUPAC =
|nomi_alternativi = Glicina
Glicocolla
acido amminoacetico▼
|abbreviazioni = '''G
'''GLY'''
|titolo_caratteristiche_generali = ---
|massa_molecolare = 75,07
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|temperatura_di_fusione = 232 °C (505 K) con decomposizione
|Ka_temperatura = 293
|Ka = pK<sub>1</sub>: 2,35<br />▼
▲pK<sub>1</sub>: 2,35<br />
pK<sub>2</sub>: 9,78
|punto_isoelettrico = 6,06
|solubilità_acqua = 225 g/l a 293 K
|titolo_proprietà_termochimiche = ---
|entalpia_standard_di_formazione = −528,5
|titolo_indicazioni_sicurezza = ---
|simbolo1 =
|simbolo2 =
|simbolo3 =
|simbolo4 =
|simbolo5 =
|frasiR = --
|frasiS = --
|frasiH = ---
|consigliP = ---<ref>scheda della glicina su [http://gestis-en.itrust.de IFA-GESTIS] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20191016183546/http://gestis-en.itrust.de/ |date=16 ottobre 2019 }}</ref>
}}
La '''glicina''' è un [[Amminoacidi|amminoacido]] utilizzato dagli esseri viventi per la [[Sintesi proteica|sintesi delle proteine]]. Viene indicato comunemente con le sigle '''G''' o '''Gly''' ed è [[Codice genetico|codificato]] sull'[[RNA messaggero]] dai [[Codone|codoni]] GGT, GGC, GGA e GGG.
== Storia ==
La glicina venne scoperta nel 1820 dal chimico francese [[Henri Braconnot]] quando [[Idrolisi|idrolizzò]] la [[Gelatina animale|gelatina]] facendola [[Ebollizione|bollire]] con [[acido solforico]].<ref>{{Cita libro|nome=Robert Henry Aders|cognome=Plimmer|titolo=The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis|url=https://books.google.it/books?id=7JM8AAAAIAAJ&pg=PA112&redir_esc=y|accesso=2021-08-31|data=1912|editore=Longmans, Green & Company|lingua=en|p=82}}</ref> Originariamente lo chiamò "zucchero di gelatina", ma il chimico francese [[Jean Baptiste Boussingault|Jean-Baptiste Boussingault]] dimostrò che conteneva [[azoto]].<ref>{{Cita web|url=https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=hvd.hx3dvk;view=1up;seq=119|titolo=Annales de chimie et de physique (1820).|sito=HathiTrust|lingua=fr|pp=113-125|accesso=2021-08-31}}</ref><ref>{{Cita libro|cognome=University of Michigan|titolo=One Thousand Experiments in Chemistry: With Illustrations of Natural ...|url=http://archive.org/details/onethousandexpe01mackgoog|accesso=2021-08-31|data=1822|editore=Printed for R. Phillips|lingua=En}}</ref> Lo scienziato americano [[Eben Norton Horsford]], propose il nome glicocolla;<ref>{{Cita web|url=https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=hvd.32044102902764&view=1up&seq=381&skin=2021|titolo=The American journal of science and arts. ser.2:v.3 (1847).|sito=HathiTrust|lingua=en|accesso=2021-08-31}}</ref> tuttavia, il chimico svedese [[Jöns Jacob Berzelius]] suggerì il nome più semplice "glicina".<ref>{{Cita libro|titolo=Jahres-bericht über die fortschritte der chemie und mineralogie|url=https://books.google.it/books?id=mDc4AQAAIAAJ&q=%22glycin%22&pg=PA654&redir_esc=y#v=snippet&q=%22glycin%22&f=false|accesso=2021-08-31|data=1848|editore=H. Laupp|lingua=de}}</ref><ref>{{Cita libro|nome=Mary Jo|cognome=Nye|titolo=Before Big Science: The Pursuit of Modern Chemistry and Physics, 1800-1940|url=https://books.google.it/books?id=qKjxtZvnBKQC&pg=PA141&redir_esc=y#v=onepage&q&f=false|accesso=2021-08-31|data=1999|editore=Harvard University Press|lingua=en|ISBN=978-0-674-06382-2}}</ref> Nel 1858, il chimico francese [[Auguste Cahours]] determinò che la glicina era un'[[Ammine|ammina]] dell'[[acido acetico]].<ref>{{Cita web|url=https://babel.hathitrust.org/cgi/pt?id=umn.31951d00008355e&view=1up&seq=1050&skin=2021|titolo=Comptes rendus hebdomadaires des séances de l'Académie des sciences. t.46 (1858).|sito=HathiTrust|lingua=en|accesso=2021-08-31}}</ref>
La parola glicina deriva dal greco ''γλυκύς'' "dolce". La parola è legata anche ai prefissi glico- e gluco-, come in [[glicoproteina]] e [[glucosio]].
L'evoluzione ha preservato la glicina per molto tempo in determinate posizioni di alcune proteine (ad esempio nel [[citocromo]] C, nella [[mioglobina]] e nell'[[emoglobina]]), dato che la sua mutazione ad un amminoacido diverso e più ingombrante potrebbe portare ad un'alterazione consistente della struttura della proteina.▼
== Struttura ==
La glicina, come tutti gli amminoacidi, è composta da un [[gruppo amminico]] (<chem>-NH2</chem>) e da uno [[Acidi carbossilici|carbossilico]] (<chem>-COOH</chem>). La catena laterale è un atomo di [[idrogeno]], il che la rende il più semplice degli [[amminoacidi proteinogenici]]. Avendo due atomi di idrogeno legati al carbonio α, la glicina non è [[chiralità (chimica)|chirale]] e non presenta [[Stereoisomero|stereoisomeria]] come invece fanno gli altri amminoacidi proteinogenici.
La presenza del secondo atomo di idrogeno rende la molecola [[Polarità|apolare]] e [[Ingombro sterico|stericamente poco ingombrante]]. Grazie a questa caratteristica, la glicina può essere inserita in molti spazi dove altri amminoacidi non ci stanno poiché risultano essere troppo ingombranti. Ad esempio, la glicina è il più abbondante amminoacido all'interno del [[collagene]], il quale è strutturato come una tripla elica. Ogni elica di collagene presenta una glicina ogni 3 amminoacidi, la quale, affiancandosi ad altre glicine, forma ponti idrogeno che stabilizzano l'intera molecola di collagene.
▲L'evoluzione ha preservato la glicina per molto tempo in determinate posizioni di alcune proteine (ad esempio nel [[Citocromo c|citocromo
La glicina è un [[neurotrasmettitore]] inibitorio nel sistema nervoso centrale, specialmente nel [[midollo spinale]] e nel [[tronco encefalico]], dove è cruciale per la regolazione dei [[motoneuroni]]. Inoltre, degli [[interneuroni]] glicinergici sono stati trovati nella [[retina]], nel sistema uditivo ed altre aree implicate nella sensorialità. Come il GABA, la glicina è accoppiata alla modulazione degli ioni [[cloro]] intracellulari.▼
Siccome la molecola presenta un gruppo a carattere [[Base (chimica)|basico]] (gruppo amminico) ed uno a carattere [[acido]] (gruppo carbossilico), viene definita [[Anfotero|anfotera]] in quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda del [[pH]]. Il [[punto isoelettrico]] della glicina, ossia il valore di pH in cui l'amminoacido si dissocia nella sua parte acida (<chem>-COO-</chem>) e si protona nella sua parte basica (<chem>-NH3+</chem>), è 6,06. Questo valore lo si ottiene dalla media tra la [[costante di dissociazione acida]] e quella [[Costante di dissociazione basica|basica]]. L'amminoacido così dissociato viene definito [[zwitterione]], il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire una [[Elettroforesi|migrazione elettroforetica]].
== Sintesi ==
=== Biosintesi ===
Al di fuori della glicina, altri amminoacidi che possono attivare il recettore sono la [[serina (chimica)|serina]], la [[β-alanina]], la L-alanina, la [[taurina]] e la [[prolina]]. Gli studi correnti sostengono il fatto che i siti di legame per la glicina e la stricnina si sovrappongono, ma non sono identici. Fino a tre molecole di glicina servono per attivare il recettore, nozione che riflette la natura cooperativa del recettore dato che la glicina è una molecola molto piccola con una bassa [[energia di legame]]. Come nel caso del recettore GABA-A, effettori positivi del recettore includono certi alcoli [[Composti alifatici|alifatici]], neurosteroidi come il [[pregnenolone]] e lo ione [[zinco]].▼
La glicina non è un [[Amminoacidi essenziali|amminoacido essenziale]] per l'uomo, in quanto viene biosintetizzata nel fegato e nei reni a partire dall'aminoacido serina. Nonostante ciò, la glicina deve essere introdotta anche con la dieta, in quanto la capacità metabolica della biosintesi della glicina non soddisfa la necessità di sintesi del collagene.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Enrique|cognome=Meléndez-Hevia|nome2=Patricia|cognome2=de Paz-Lugo|nome3=Athel|cognome3=Cornish-Bowden|data=2009-12-01|titolo=A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis|rivista=Journal of Biosciences|volume=34|numero=6|pp=853–872|lingua=en|accesso=2021-08-31|doi=10.1007/s12038-009-0100-9|url=https://doi.org/10.1007/s12038-009-0100-9}}</ref> Nella maggior parte degli organismi, l'enzima [[serina idrossimetiltransferasi]] catalizza questa trasformazione tramite il cofattore [[piridossalfosfato]]:<ref name=":0">{{Cita libro|nome=David L.|cognome=Nelson|nome2=Michael M.|cognome2=Cox|titolo=Lehninger principles of biochemistry|url=https://www.worldcat.org/oclc/55476414|accesso=2021-08-31|edizione=Fourth edition|data=2005|editore=W.H. Freeman|OCLC=55476414|ISBN=0-7167-4339-6}}</ref><blockquote>[[Serina (chimica)|serina]] + [[Acido tetraidrofolico|tetraidrofolato]] → glicina + 5,10-Metilene tetraidrofolato + H<sub>2</sub>O</blockquote>Oltre ad essere sintetizzata dalla serina, la glicina può anche essere derivata da [[treonina]], [[colina]] o [[idrossiprolina]] attraverso il metabolismo inter-organo del fegato e dei reni.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Weiwei|cognome=Wang|nome2=Zhenlong|cognome2=Wu|nome3=Zhaolai|cognome3=Dai|data=2013-09-01|titolo=Glycine metabolism in animals and humans: implications for nutrition and health|rivista=Amino Acids|volume=45|numero=3|pp=463–477|lingua=en|accesso=2021-08-31|doi=10.1007/s00726-013-1493-1|url=https://doi.org/10.1007/s00726-013-1493-1}}</ref> Nel fegato dei vertebrati, la sintesi della glicina è catalizzata dalla [[glicina sintasi]] (chiamata anche enzima di scissione della glicina). Questa conversione è facilmente reversibile:<ref name=":0" /><blockquote>[[Anidride carbonica|CO<sub>2</sub>]] + [[Ammonio|NH<sub>4</sub><sup>+</sup>]] + 5,10-Metilene tetraidrofolato + [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NADH]] + H<sup>+</sup> ⇌ glicina + [[Acido tetraidrofolico|tetraidrofolato]] + [[Nicotinammide adenina dinucleotide|NAD<sup>+</sup>]]</blockquote>
== Metabolismo ==
La glicina viene degradata attraverso tre vie. La via predominante negli animali e nelle piante è la reazione inversa della via della glicina sintasi menzionata sopra. In questo contesto, il sistema enzimatico coinvolto è lo stesso, ma viene chiamato ''sistema di scissione della glicina'':<ref name=":0" /><blockquote>glicina + tetraidrofolato + NAD<sup>+</sup> ⇌ CO2 + NH<sub>4</sub><sup>+</sup> + 5,10-Metilene tetraidrofolato + NADH + H<sup>+</sup></blockquote>Nella seconda via, la glicina viene degradata in due fasi. Il primo passo è la reazione inversa della biosintesi della glicina dalla serina con la serina idrossimetiltransferasi (già menzionata prima). Poi, la serina viene convertita in piruvato dalla [[serina deidratasi]].<ref name=":0" />
Nella terza via della sua degradazione, la glicina viene convertita in [[Acido gliossilico|gliossilato]] dalla [[D-amminoacido ossidasi]]. Il gliossilato viene quindi ossidato dalla [[L-lattato deidrogenasi|lattato deidrogenasi]] epatica ad [[Acido ossalico|ossalato]] in una reazione NAD<sup>+</sup>-dipendente.<ref name=":0" />
La glicina è capace di attenuare la risposta glicemica se ingerita con glucosio. Se glicina e glucosio vengono assunti assieme, la risposta del glucosio plasmatico viene attenuata di circa il 50% rispetto alla risposta data dalla sola assunzione di glucosio<ref>Gannon et al. ''[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12450897 The metabolic response to ingested glycine]''. Am J Clin Nutr. 2002 Dec;76(6):1302-7.</ref>. Tra varie fonti proteiche, la glicina è altamente presente nella gelatina, componendo circa il 30% degli amminoacidi in essa contenuti<ref>Hulten HO. ''Characteristics of muscle tissue''. In: Fennema O, ed. Food chemistry. New York: Dekker, 1985:725–89.</ref>.▼
== Utilizzi ==
=== Sintesi proteica ===
La funzione principale della glicina è quella di essere un precursore della [[sintesi proteica]]. La maggior parte delle proteine incorpora solo piccole quantità di glicina, un'eccezione notevole è il collagene, che contiene circa il 35% di glicina a causa del suo ruolo periodicamente ripetuto nella formazione della struttura dell'elica del collagene in combinazione con l'[[idrossiprolina]].<ref name=":0" /> Nel [[codice genetico]], la glicina è codificata da tutti i [[Codone|codoni]] che iniziano con GG, ovvero GGU, GGC, GGA e GGG.
=== Intermedio biosintetico ===
Negli [[Eukaryota|eucarioti]], l'[[Acido 5-amminolevulinico|acido δ-aminolevulinico]], il precursore chiave delle [[Porfirina|porfirine]], viene biosintetizzato dall'enzima [[5-amminolevulinato sintasi|ALA sintasi]] a partire dalla glicina e dal [[Succinil-coenzima A|succinil-CoA]]. La glicina fornisce la subunità centrale C<sub>2</sub>N di tutte le [[purine]].<ref name=":0" />
=== Neurotrasmettitore ===
▲La glicina è anche un [[neurotrasmettitore]] inibitorio nel sistema nervoso centrale, specialmente nel [[midollo spinale]] e nel [[tronco encefalico]], dove è cruciale per la regolazione dei [[motoneuroni]]. Inoltre, degli [[interneuroni]] glicinergici sono stati trovati nella [[retina]], nel [[sistema uditivo]] ed altre aree implicate nella sensorialità. Come il [[Acido γ-amminobutirrico|GABA]], la glicina è accoppiata alla modulazione degli ioni [[cloro]] intracellulari.
Quando i [[Recettore della glicina|recettori della glicina]] sono attivati dal legame con l'amminoacido, il [[cloruro]] entra nel neurone attraverso tali recettori, causando un [[Potenziale d'azione|potenziale postsinaptico inibitorio]] (IPSP). La [[stricnina]] è un forte antagonista dei recettori ionotropici della glicina, mentre la [[bicucullina]] è debole. La glicina è un co-agonista necessario insieme al glutammato per il funzionamento dei [[Recettore NMDA|recettori NMDA]]. In contrasto con il ruolo inibitorio della glicina nel midollo spinale, il suo ruolo nei confronti dei recettori glutammatergici (NMDA) è eccitatorio.<ref>{{Cita web|url=https://journals.lww.com/cmj/pages/default.aspx|titolo=Chinese Medical Journal|sito=journals.lww.com|lingua=en-US|accesso=2021-08-31}}</ref>
▲Al di fuori della glicina, altri amminoacidi che possono attivare il recettore sono la [[serina (chimica)|serina]], la [[β-alanina]], la L-alanina, la [[taurina]] e la [[prolina]]. Gli studi correnti sostengono il fatto che i siti di legame per la glicina e la stricnina si sovrappongono, ma non sono identici. Fino a tre molecole di glicina servono per attivare il recettore, nozione che riflette la natura cooperativa del recettore dato che la glicina è una molecola molto piccola con una bassa [[energia di legame]]. Come nel caso del recettore GABA-A, effettori positivi del recettore includono certi alcoli [[Composti alifatici|alifatici]], neurosteroidi come il [[pregnenolone]] e lo ione [[zinco]].
▲La glicina è capace di attenuare la risposta glicemica se ingerita con glucosio. Se glicina e glucosio vengono assunti assieme, la risposta del glucosio plasmatico viene attenuata di circa il 50% rispetto alla risposta data dalla sola assunzione di glucosio<ref>Gannon et al. ''[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12450897 The metabolic response to ingested glycine]''. Am J Clin Nutr. 2002 Dec;76(6):1302-7
=== Integratore ===
La glicina può essere usata tra gli atleti come [[aiuto ergogenico]], ma, in un esperimento condotto su sollevatori di pesi allenati in modo professionale, la sua somministrazione non ha fatto registrare, a breve termine, dei miglioramenti delle prestazioni<ref name="Antonio" />. La glicina è uno dei precursori della [[creatina]], [[tripeptide]] formato per la parte restante da [[arginina]] e [[S-adenosil metionina]], necessario per la normale contrazione muscolare. Non sembra tuttavia che la glicina possieda delle proprietà ergogeniche sulla supplementazione di creatina<ref>Williams MH. ''[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10410846 Facts and fallacies of purported ergogenic amino acid supplements]''. Clin Sports Med. 1999 Jul;18(3):633-49.</ref>. Da diversi anni, alcuni studi hanno trovato una correlazione positiva tra l'assunzione di glicina, sia per via endovenosa che orale, e un aumento della secrezione di GH<ref>Kasai et al. ''[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7376793 Glycine stimulated growth hormone release in man]''. Acta Endocrinol (Copenh). 1980 Mar;93(3):283-6.</ref><ref>Kasai et al. ''[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/622050 Stimulatory effect of glycine on human growth hormone secretion]''. Metabolism. 1978 Feb;27(2):201-8.</ref><ref>Popa M, Florea I. ''[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1222231 Growth hormone release by glycine injected intravenously in 22 healthy sexually immature children]''. Biomedicine. 1975 Apr 30;23(4):131-3.</ref>. Il GH (ormone della crescita) è un ormone correlato con l'aumento della massa muscolare, tuttavia l'aumento della secrezione di GH su atleti, e/o un conseguente aumento della massa muscolare, non sono stati verificati.
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Alcuni vecchi studi sui ratti misero in luce come una dieta arricchita con glicina, fosse in grado di velocizzare e aumentare la risintesi del glicogeno epatico dopo una prestazione fisica intensa<ref>Todd, Allen. ''[http://ajplegacy.physiology.org/content/194/2/338.short Synthesis of Tissue Glycogen in Rats Prefed Diets With Added Glycine]''. Am J Physiol. 1958 Aug;194(2):338-40.</ref><ref>Hunter et al. ''[http://jn.nutrition.org/content/92/1/133.full.pdf Amino acid imbalance and liver glycogen changes in rats fed glycine]''. J Nutr. 1967 May;92(1):133-7.</ref>.
Uno studio
=== Additivo alimentare ===
La glicina non è molto utilizzata negli alimenti per il suo valore nutritivo, tranne che negli [[Infusione|infusi]]. Il ruolo principale della glicina nella chimica degli alimenti è quello di aromatizzante. È leggermente dolce e ha proprietà conservanti, forse a causa della sua complessazione agli ioni metallici. Complessi di glicinato metallico, come ad esempio il glicinato di rame(II), sono utilizzati come integratori per i mangimi animali.<ref name=":1">{{Cita libro|nome=Gerhartz,|cognome=Wolfgang.|titolo=Ullmann's encyclopedia of industrial chemistry|url=http://worldcat.org/oclc/644026599|accesso=2021-08-31|data=1985|editore=VCH|OCLC=644026599|ISBN=3-527-20103-3}}</ref>
=== Materia prima ===
La glicina è un intermedio nella sintesi di una varietà di prodotti chimici. È utilizzato nella produzione degli [[Diserbante|erbicidi]] come il [[glifosato]],<ref>{{Cita libro|nome=Shannon S.|cognome=Stahl|nome2=Paul L.|cognome2=Alsters|titolo=Liquid Phase Aerobic Oxidation Catalysis : Industrial Applications and Academic Perspectives|url=https://www.worldcat.org/oclc/954045948|accesso=2021-08-31|data=2016|editore=Wiley-VCH|OCLC=954045948|ISBN=978-3-527-69012-1}}</ref> iprodione, glifosina, imiprotrina ed eglinazina.<ref name=":1" />
=== Ricerca di laboratorio ===
La glicina è un componente significativo di alcune soluzioni utilizzate nel metodo di analisi delle proteine nell'[[elettroforesi su gel di poliacrilammide]]. Serve come tampone che mantiene stabile il pH e previene il danneggiamento del campione durante l'elettroforesi. La glicina viene anche utilizzata per rimuovere gli anticorpi che solitamente vengono usati per etichettare le proteine nel [[Western blot]] quando sono numerose. Ciò consente di estrarre più dati dallo stesso campione, aumentando l'affidabilità dei dati, riducendo la quantità di elaborazione del campione e il numero di campioni richiesti. Questo processo è noto come stripping.
== Presenza nello spazio ==
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Sulla base di simulazioni condotte al computer ed esperimenti di laboratorio, si ipotizza che la glicina si sia formata per esposizione alla luce ultravioletta di ghiaccio d'[[acqua]] contenente semplici molecole organiche ([[metano]], [[ammoniaca]]).
Prima della glicina furono scoperte più di altre 130 molecole organiche nello spazio, tra esse gli zuccheri e l'[[etanolo]], ma la scoperta degli [[amminoacidi]], che rappresentano i mattoni fondamentali della vita, destò molto più interesse. Questo non prova che la vita esista fuori dalla [[Terra]], ma ne rende certamente la possibilità più probabile; è anche un indiretto appoggio all'idea della [[panspermia]], secondo la quale la vita sulla Terra è giunta dallo spazio.
Il rilevamento di glicina nel mezzo interstellare è stato confermato il 28 maggio [[2016]]<ref name=Snyder>{{Cita pubblicazione|coautori=Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, etal |titolo=A rigorous attempt to verify interstellar glycine |rivista=Astrophys J |volume=619 |numero=2 |pp=914–930 |anno=2005 |doi=10.1086/426677 |bibcode=2005ApJ...619..914S | arxiv = astro-ph/0410335}}</ref>. Nel [[2008]] un composto simile alla glicina, l'[[amminoacetonitrile]], fu scoperto dal [[Max Planck Institute]] per la Radioastronomia<ref>{{Cita web|url=https://www.sciencedaily.com/releases/2008/03/080326161658.htm|titolo=Organic Molecule, Amino Acid-Like, Found In Constellation Sagittarius 27 March 2008 - Science Daily|autore=Staff|accesso=16 settembre 2008}}</ref> nella nube di gas Heimat, nel centro galattico, in direzione della costellazione del Sagittario. La prima scoperta della glicina al di fuori della [[Terra]] avvenne nel [[2009]], quando ne fu confermata la presenza in un campione prelevato nel [[2004]] dalla cometa [[Wild 2]] dal velivolo [[NASA]] [[Sonda Stardust|Stardust]], sebbene fu identificata in precedenza nel [[Murchison (meteorite)|meteorite Murchison]] nel [[1970]]<ref>{{Cita pubblicazione|titolo=Evidence for extraterrestrial amino-acids and hydrocarbons in the Murchison meteorite |cognome=Kvenvolden |nome=Keith A. |cognome2=Lawless |nome2=James |cognome3=Pering |nome3=Katherine |cognome4=Peterson |nome4=Etta |cognome5=Flores |nome5=Jose |cognome6=Ponnamperuma |nome6=Cyril |cognome7=Kaplan |nome7=Isaac R. |cognome8=Moore |nome8=Carleton |rivista=[[Nature]] |volume=228 |numero=5275 |pp=923–926 |anno=1970 |url=http://chemport.cas.org/cgi-bin/sdcgi?APP=ftslink&action=reflink&origin=npg&version=1.0&coi=1:CAS:528:DyaE3MXisVCnsg%3D%3D&pissn=0028-0836&pyear=1983&md5=cb8b015f54156458fa2be8cdca44789f |doi=10.1038/228923a0 |pmid=5482102 |bibcode=1970Natur.228..923K }}</ref>, all'interno del quale fu dimostrata la presenza di più di 100 amminoacidi.
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