Utente:MiloCotogno/Sandbox: differenze tra le versioni
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Nei tessuti connettivi la matrice extracellulare è abbondante perché ha anche il compito di sopportare il carico meccanico mentre negli altri tessuti questo carico è supportato direttamente dalle cellule. Inoltre la matrice può essere più o meno lassa (nei tessuti ossei la MEC è estremamente compatta a differenza di quella presente nei tessuti cartilaginei e connettivi).<ref>{{cita libro|nome=Bruce |cognome=Alberts |nome2=Karen |cognome2=Hopkin |nome3= Alexander D.|cognome3=Johnson |titolo=L'essenziale di biologia molecolare della cellula |editore=Zanichelli |anno=2020|p=1124}}</ref>
La matrice extracellulare è composta da una matrice amorfa, detta [[sostanza fondamentale]], e da una componente fibrillare che conferisce stabilità alla struttura.
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La funzione principale dei collageni nella matrice è quella di rafforzamento ed organizzazione.
Alla vista le fibre collagene si presentano come lunghe fibre biancastre ondulate. Queste fibre possono diramarsi in più direzioni come nel tessuto connettivo denso irregolare, o in una direzione sola nel caso del tessuto connettivo denso regolare.
La sintesi del collagene non è opere di un solo tipo cellulare, infatti la sua [[biosintesi]] dipende dal tessuto ospitante: la maggior parte del collagene presente nell'organismo è prodotto dai [[fibroblasti]] e [[osteoblasti]] ma può anche essere sintetizzato dalle cellule muscolari lisce, dalle cellule epiteliali...
Ha una struttura particolare formata da tre catene polipeptidiche avvolte a elica l'una intorno all'altra; le singole molecole si aggregano in fibrille di collagene, polimeri ordinati composti da sottili filamenti di diametro compreso tra i 10 ed i 300nm in grado di aggregarsi in fibre più spesse.<ref>{{cita libro|nome=Bruce |cognome=Alberts |nome2=Karen |cognome2=Hopkin |nome3= Alexander D.|cognome3=Johnson |titolo=L'essenziale di biologia molecolare della cellula |editore=Zanichelli |anno=2020|pp=1129-1133}}</ref>
L'unità fondamentale delle fibre di collagene è il tropocollagene (una superelica con tre [[polipeptidi|catene polipeptidiche]] alfa avvolte a spirale, ogni catena è composta da 1042 amminoacidi).
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Le [[elastina|elastine]] sono fibre elastiche presenti in tutti i tessuti dilatabili.
L'elastina è sintetizzata dai fibroblasti dalle cellule muscolari lisce.
Il monomero di base dell'elastina è la tropoelastina che ha una composizione molto simile al collagene: entrambi infatti presentano la glicina, la prolina e l'idrossipolina ma nell'elastinasi trovano anche la valina e l'alanina, non presenti nel collagene.<ref name="elastina_fibrillina">{{cita libro|nome=Bruce |cognome=Alberts |nome2=Karen |cognome2=Hopkin |nome3= Alexander D.|cognome3=Johnson |titolo=L'essenziale di biologia molecolare della cellula |editore=Zanichelli |anno=2020|pp=1133}}</ref>
L'elastina insieme alla [[fibrillina]] va a formare la [[fibra elastica]]; sono fibre molto stabili capaci di sopportare elevate torsioni e tensioni: possono aumentare fino al 50% la loro lunghezza, ma non sono in grado di sopportare la trazione.
Sono formate da un un nucleo composto da una matrice amorfa costituita da elastina alla quale si ancorano in maniera ordinata numerose microfibrille di fibrillina.<ref name="elastina_fibrillina" />
Alcuni tessuti devono essere estremamente deformabili e per andare incontro a questa esigenza le fibre elastiche sono in grado di unirsi per andare a formare le membrane elastiche. Questo comportamento può essere osservato nei vasi sanguigni sottoposti ad un'elevata portata come l'aorta.
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I [[proteoglicani]] sono polimeri costituiti da catene di [[disaccaridi]] o [[glicosaminoglicani]](GAG) ancorate al core proteico.
Possono essere liberi nella matrice extracellulare, come nel caso dell'aggrecano, possono essere ancorati alla membrana plasmatica grazie ai glicosilfosfatidilinositolo (GPI), come nel caso del glipicano, oppure possono essere legati alla membrana attraverso una regione del core proteico, come nel caso del sindecano.
I GAG sono generalmente sintetizzati nell'apparato di Golgi; l'[[acido ialuronico]] viene invece prodotto da [[enzimi]] presenti sulla superficie esterna della membrana plasmatica.<ref name="GAG">{{cita libro|nome=Bruce |cognome=Alberts |nome2=Karen |cognome2=Hopkin |nome3= Alexander D.|cognome3=Johnson |titolo=L'essenziale di biologia molecolare della cellula |editore=Zanichelli |anno=2020|pp=1125-1129}}</ref>
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Grazie alla loro forte carica positiva, i proteoglicani sono in grado di creare legami con l'acqua formando un gel nella MEC aumentandone la resistenza e l'adattabilità grazie proprio all'elevata idratazione.
I glicosaminoglicani ricoprono principalmente funzioni di sostegno ma svolgono anche molti altri compiti come per esempio:
#resistere alle deformazioni
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Le [[laminina|laminine]] sono presenti soprattutto nella [[membrana basale]] (o lamina).
Sono composte da 3 catene polipeptidiche avvolte in una struttura a tripla elica e disposte a forma di croce latina grazie ai [[ponte disolfuro|legami disolfuro]]: al centro si trovano diversi siti di legame, tra i quali uno specifico per le [[integrine]] ed un altro per il collagene di tipo IV.
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Le cellule tumorali, grazie all'aiuto dei [[fibroblasti associati al tumore]] (FAT)<ref>{{Cita pubblicazione|titolo=Vedi URL|volume=17|doi=10.1016/j.ccr.2010.04.018 }}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|titolo=Vedi URL|volume=70|doi=10.1158/0008-5472.can-10-0785|url=http://cancerres.aacrjournals.org/cgi/doi/10.1158/0008-5472.CAN-10-0785}}</ref> riescono a prosperare grazie alla secrezione di enzimi specifici che modificano ed adattano l'ambiente della matrice ad ospitare il tumore; la resistenza alle terapie di alcuni tumori può essere ricondotta ai FAT.
Dato che le metastasi interagiscono con la matrice extracellulare lo studio di quest'ultima è importante per comprendere sempre di più la nascita, la crescita e la resistenza dei tumori.
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