Collagene: differenze tra le versioni

Versione delle 20:10, 22 dic 2023

Versione delle 17:07, 1 gen 2024

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Entrambi questi amminoacidi subiscono un'idrossilazione (aggiunta di un gruppo ossidrile). La prolina è modificata a idrossiprolina dall'enzima Prolil Idrossilasi, che inserisce il gruppo -OH in corrispondenza del secondo carbonio dell'anello; mentre la lisina è modificata a idrossilisina dall'enzima Lisil Idrossilasi, che inserisce il gruppo -OH nel Cδ della catena laterale della lisina. Entrambi gli enzimi agiscono in presenza del co-fattore acido ascorbico e del co-substrato alfa-chetoglutarato. Queste modifiche sono necessarie per aumentare la possibilità di formazione dei legami H e per diminuire l'ingombro sterico. Le tre unità strutturali assumono una forma simile a una treccia.

Le varie fibre sono legate da legami crociati tra due allisine o tra una lisina e un'allisina. La lisina è convertita in allisina dall'enzima Lisina Ossidasi, che inserisce un gruppo aldeidico al posto del gruppo amminico della catena laterale della lisina in corrispondenza dell'ultimo carbonio (carbonio epsilon) un gruppo aldeidico. Quando avvienesi forma il legame crociato, si verifica una condensazione tra il gruppo amminico e il gruppo aldeidico che unisce le due catene con un legame imminico.

==Composizione chimica==