Collagene: differenze tra le versioni
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{{proteina
| Name = Collagene (tipo I, α1)
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== Struttura ==
La più stabile disposizione e riarrangiamento del collagene è quella della tripla elica proprio per la presenza della [[prolina]]. L'unità strutturale del collagene è rappresentata dal ''tropocollagene'' (o ''tropocollageno''), proteina con una massa molecolare di circa 285 kilodalton formata da tre [[polipeptidi|catene polipeptidiche]] con andamento sinistrorso che si associano a formare una tripla elica destrorsa (trans di tipo - 2). Solitamente, per il collagene di tipo I, sono presenti due catene ''alfa 1'' e una catena ''alfa 2'', di composizione leggermente differente.<ref>{{Cite journal|date=2005-01-01|title=Molecular Structure of the Collagen Triple Helix |url=https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0065323305700097|journal=Advances in Protein Chemistry|language=en|volume=70|pages=301–39|doi=10.1016/S0065-3233(05)70009-7|issn=0065-3233|last1=Brodsky|first1=Barbara|last2=Persikov|first2=Anton V.|pmid=15837519|isbn=978-0120342709|s2cid=20879450 }}</ref>
Tutte le unità di tropocollagene hanno la stessa lunghezza, la stessa ripetitività di amminoacidi. Sono presenti infatti motivi amminoacidici ripetuti del tipo glicina-[[prolina]]-X e [[glicina]]-X-[[idrossiprolina]], dove X è un qualsiasi altro amminoacido. I filamenti di tropocollagene sono tenuti insieme da legami idrogeno. Questi legami sono possibili grazie alla presenza di glicine e dalle modifiche post-traduzionali di lisina e prolina.
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