Proteine intrinsecamente disordinate: differenze tra le versioni

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{{T|inglese|biologia|marzo 2018|argomento 2=chimica}}{{C|la traduzione sembra non cogliere il senso (neppure a livello linguistico) della voce inglese da cui è tratta|biologia|maggio 2024|argomento2=chimica}}{{Correggere|biologia|maggio 2024|la prosa risente di una traduzione difettosa dall'inglese|argomento2=chimica}}[[File:1a5r SUMO-1 protein.gif|thumb|upright=1.4|Flessibilità conformazionale nella proteina [[SUMO protein|SUMO-1]] (PDB:[http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1a5r 1a5r]).

La parte centrale mostra launa struttura relativamente ordinata. Invece, le regioni N- e C-terminali (rispettivamente a sinistra e a destra) mostrano un 'disordine intrinseco', anche se una breve regione elicoidale persiste nella coda N-terminale. <!--Ten alternative [[Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins|NMR models]] were morphed.--> Elementi della struttura secondaria: l'[[alfa elica]] in rosso e il [[foglietto β]] in azzurro.

<ref>{{Cita libro |coautori=Majorek K, Kozlowski L, Jakalski M, Bujnicki, JM |curatore-cognome=Bujnicki |curatore-nome=J |titolo=Prediction of Protein Structures, Functions, and Interactions |editore=John Wiley & Sons, Ltd. |data=18 dicembre 2008 |pp=39–62 |doi=10.1002/9780470741894.ch2 |url=ftp://genesilico.pl/lukaskoz/pdfs/Majorek.pdf |10= |capitolo=Chapter 2: First Steps of Protein Structure Prediction |isbn=978-0-470-51767-3 |urlmorto=sì }}</ref>]]

Una '''proteina intrinsecamente disordinata''' ('''IDP''') è una [[proteine|proteina]] a cui manca una [[struttura terziaria]] fissa o ordinata, tipicamente in assenza di partner macromolecolari con cui interagire, come altre proteine o [[RNA]]. <ref name="pmid11381529">{{Cita pubblicazione|coautori= Dunker AK, Lawson JD, Brown CJ, Williams RM, Romero P, Oh JS, Oldfield CJ, Campen AM, Ratliff CM, Hipps KW, Ausio J, Nissen MS, Reeves R, Kang C, Kissinger CR, Bailey RW, Griswold MD, Chiu W, Garner EC, Obradovic Z |titolo= Intrinsically disordered protein |rivista= Journal of Molecular Graphics & Modelling |volume= 19 |numero= 1 |pp= 26–59 |anno= 2001 | pmid = 11381529 | doi = 10.1016/s1093-3263(00)00138-8 }}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|coautori= Dyson HJ, Wright PE |titolo= Intrinsically unstructured proteins and their functions |rivista= Nature Reviews. Molecular Cell Biology |volume= 6 |numero= 3 |pp= 197–208 |data= March 2005 | pmid = 15738986 | doi = 10.1038/nrm1589 }}</ref><ref name="struct08">{{Cita pubblicazione|coautori= Dunker AK, Silman I, Uversky VN, Sussman JL |titolo= Function and structure of inherently disordered proteins |rivista= Current Opinion in Structural Biology |volume= 18 |numero= 6 |pp= 756–64 |data= December 2008 | pmid = 18952168 | doi = 10.1016/j.sbi.2008.10.002 }}</ref> Gli stati conin cui si presentano le IDP coprono un ampio spettro, da completamente non strutturati a parzialmente strutturati, compresi quelli con spireavvolgimenti casuali, aggregati simili a [[globulo fuso|globuli fusi]], e linker flessibili in grandi proteine [[Dominio (biochimica)|multi-dominio]]. A volte sono considerate come una classe separata di proteine, insieme a quelle [[proteina globulare|globulari]], [[Proteina fibrosa|fibrose]] e di [[proteina di membrana|membrana]].<ref>{{Cita pubblicazione|coautori= Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG |titolo= SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining |rivista= Nucleic Acids Research |volume= 42 |numero= Database issue |pp= D310-4 |data= January 2014 | pmid = 24293656 | pmc = 3964979 | doi = 10.1093/nar/gkt1242 }}</ref>

La scoperta delle IDP ha cambiato il [[paradigma]] della struttura tradizionale delle proteine, la cui funzione dipende da una [[Struttura terziaria|struttura tridimensionale ordinata]]. Questo dogma è stato messo in discussione negli anni 2000 e 2010, con l'aumento di prove da vari rami della biologia strutturale, che suggeriscono che la dinamica delle proteine potrebbe essere molto rilevante per tali sistemi. Nonostante la mancanza di una struttura stabile, le IDP sono una classe di proteine vastissima e funzionalmente importante. In alcuni casi, le IDP possono adottare una struttura tridimensionale fissa a seguito di legame con altre macromolecole. Nel complesso, le IDP sono in molti modi diverse dalle proteine strutturate e tendono ad avere proprietà distintivecaratteristiche in termini di funzione, struttura, sequenza, interazioni, evoluzione e regolazione. <ref>{{Cita pubblicazione|coautori= van der Lee R, Buljan M, Lang B, Weatheritt RJ, Daughdrill GW, Dunker AK, Fuxreiter M, Gough J, Gsponer J, Jones DT, Kim PM, Kriwacki RW, Oldfield CJ, Pappu RV, Tompa P, Uversky VN, Wright PE, Babu MM |titolo= Classification of intrinsically disordered regions and proteins |rivista= Chemical Reviews |volume= 114 |numero= 13 |pp= 6589–631 |data= July 2014 | pmid = 24773235 | pmc = 4095912 | doi = 10.1021/cr400525m }}</ref>

== Storia ==