Glicina: differenze tra le versioni

Versione delle 16:31, 16 mar 2024

Versione delle 13:02, 7 gen 2025

Riga 44:

La glicina, come tutti gli amminoacidi, è composta da un [[gruppo amminico]] (<chem>-NH2</chem>) e da uno [[Acidi carbossilici|carbossilico]] (<chem>-COOH</chem>). La catena laterale è un atomo di [[idrogeno]], il che la rende il più semplice degli [[amminoacidi proteinogenici]]. Avendo due atomi di idrogeno legati al carbonio α, la glicina non è [[chiralità (chimica)|chirale]] e non presenta [[Stereoisomero|stereoisomeria]] come invece fanno gli altri amminoacidi proteinogenici.

La presenza del secondo atomo di idrogeno rende la molecola [[Polarità|apolare]] e [[Ingombro sterico|stericamente poco ingombrante]]. Grazie a questa caratteristica, la glicina può essere inserita in molti spazi dove altri amminoacidi non ci stanno poiché risultano essere troppo ingombranti. Ad esempio, la glicina è il più abbondante amminoacido all'interno del [[collagene]], il quale è strutturato come una tripla elica molto stretta (lo scarso ingombro è fondamentale). <ref>{{Cita libro|titolo=Biomeccanica analisi multiscala di tessuti biologici
Alberto Redaelli Franco Montevecchi}}</ref>Ogni elicamolecola di collagene presenta una glicina ogni 3 amminoacidi, la quale, affiancandosi ad altre glicine, forma ponti idrogeno che stabilizzano l'intera molecola di collagene e permettono la formazione della struttura a tripla elica (tropocollagene).

L'evoluzione ha preservato la glicina per molto tempo in determinate posizioni di alcune proteine (ad esempio nel [[Citocromo c|citocromo C]], nella [[mioglobina]] e nell'[[emoglobina]]), dato che la sua mutazione ad un amminoacido diverso e più ingombrante potrebbe portare ad un'alterazione consistente della struttura della proteina.