Collagene: differenze tra le versioni

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| LocusSupplementaryData = <!-- Altri dati sulla posizione del gene umano -->

}}

Il '''collagene''' (o '''collageno''') è la principale [[proteina fibrosa]] del [[tessuto connettivo]] negli [[animali]]. È la proteina più abbondante nei [[mammiferi]] (circa il 25% della massa proteica totale),<ref>{{Cita pubblicazione|nome1=Gloria A. |cognome1=Di Lullo |nome2=Shawn M. |cognome2=Sweeney |nome3=Jarmo |cognome3=Körkkö |nome4=Leena |cognome4=Ala-Kokko |nome5=James D. |cognome5=San Antonio |titolo=Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen |rivista=[[Journal of Biological Chemistry|J. Biol. Chem.]] |volume=277 |numero=6 |pp=4223–314223-31 |anno=2002 |pmid=11704682 |doi=10.1074/jbc.M110709200 }}</ref> rappresentando nell'[[uomo|essere umano]] circa il 6% del peso corporeo.

== Struttura ==

La più stabile disposizione e riarrangiamento del collagene è quella della tripla elica proprio per la presenza della [[prolina]]. L'unità strutturale del collagene è rappresentata dal ''tropocollagene'' (o ''tropocollageno''), proteina con una massa molecolare di circa 285 kilodalton formata da tre [[polipeptidi|catene polipeptidiche]] con andamento sinistrorso che si associano a formare una tripla elica destrorsa (trans di tipo - 2). Solitamente, per il collagene di tipo I, sono presenti due catene ''alfa 1'' e una catena ''alfa 2'', di composizione leggermente differente.<ref>{{Cita pubblicazione|data=1º gennaio 2005|titolo=Molecular Structure of the Collagen Triple Helix |url=https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0065323305700097|rivista=Advances in Protein Chemistry|lingua=en|volume=70|pp=301–39301-39|doi=10.1016/S0065-3233(05)70009-7|issn=0065-3233|cognome1=Brodsky|nome1=Barbara|cognome2=Persikov|nome2=Anton V.|pmid=15837519|isbn=978-0120342709}}</ref>

Tutte le unità di tropocollagene hanno la stessa lunghezza, la stessa ripetitività di amminoacidi. Sono presenti infatti motivi amminoacidici ripetuti del tipo glicina-[[prolina]]-X e [[glicina]]-X-[[idrossiprolina]], dove X è un qualsiasi altro amminoacido.<ref name="SzpakJAS"/> I filamenti di tropocollagene sono tenuti insieme da legami idrogeno. Questi legami sono possibili grazie alla presenza di glicine e dalle modifiche post-traduzionali di lisina e prolina.

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==Composizione chimica==

Il collagene è una proteina a tripla elica, ma a differenza delle altre proteine ha un alto contenuto di [[idrossiprolina]].

Il seguente schema illustra le quantità degli amminoacidi che compongono il collagene nella cute dei mammiferi e dei pesci.<ref name="SzpakJAS">{{Cita pubblicazione|cognome=Szpak|nome=Paul|anno=2011|titolo=Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis|rivista=Journal of Archaeological Science|volume=38|numero=12|pp=3358–723358-72|doi=10.1016/j.jas.2011.07.022|bibcode=2011JArSc..38.3358S }}</ref>

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==Tipi di collagene==

Esistono numerosi tipi di collagene propriamente detto e diverse proteine che hanno struttura polipeptidica largamente assimilabile al collagene. In letteratura sono stati finora descritti 28 tipi di collagene, caratterizzati da differenti funzionalità.<ref name="Franzke">{{Cita pubblicazione|cognome1=Franzke |nome1=CW |cognome2=Bruckner |nome2=P |cognome3=Bruckner-Tuderman |nome3=L |titolo=Collagenous transmembrane proteins: recent insights into biology and pathology. |rivista=The Journal of Biological Chemistry |data=11 febbraio 2005 |volume=280 |numero=6 |pp=4005–084005-08 |doi=10.1074/jbc.R400034200 |pmid=15561712}}</ref>

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=== N-Telopeptide ===

L'N-telopeptide (telopeptide N-terminale del collagene di tipo I (NTx)) è il frammento [[Dominio N-terminale|ammino-terminale]] della molecola di collagene, proteina della matrice ossea. In quanto [[biomarcatore|marcatore]] osseo, la sua determinazione, su campione di sangue o urine, serve a monitorare il processo di formazione e riassorbimento dell'osso. Tuttavia, vista la sensibile fluttuazione di NTx, non è considerato molto specifico.<ref name=Rosen>{{Cita pubblicazione|cognome=Rosen|nome=HN|autore2=Moses, AC |autore3=Garber, J |autore4=Iloputaife, ID |autore5=Ross, DS |autore6=Lee, SL |autore7= Greenspan, SL |titolo=Serum CTX: a new marker of bone resorption that shows treatment effect more often than other markers because of low coefficient of variability and large changes with bisphosphonate therapy.|rivista=Calcified tissue international|data=febbraio 2000|volume=66|numero=2|pp=100–3100-3|pmid=10652955|doi=10.1007/pl00005830}}</ref> Per questo i livelli di NTx non sono considerati di evidenza convincente per provare l'effetto del trattamento e gli sono preferiti i più precisi livelli di marcatore osseo CTx.<ref name="ROSEN">{{Cita pubblicazione|cognome=Rosen|nome=HN|autore2=Moses, AC |autore3=Garber, J |autore4=Ross, DS |autore5=Lee, SL |autore6= Greenspan, SL |titolo=Utility of biochemical markers of bone turnover in the follow-up of patients treated with bisphosphonates.|rivista=Calcified tissue international|data=novembre 1998|volume=63|numero=5|pp=363–8363-8|pmid=9799818|doi=10.1007/s002239900541}}</ref>

==Note==