Collagene: differenze tra le versioni

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{{proteina

| Name = Collagene (tipo I, α1)

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Tutte le unità di tropocollagene hanno la stessa lunghezza, la stessa ripetitività di amminoacidi. Sono presenti infatti motivi amminoacidici ripetuti del tipo glicina-[[prolina]]-X e [[glicina]]-X-[[idrossiprolina]], dove X è un qualsiasi altro amminoacido.<ref name="SzpakJAS"/> I filamenti di tropocollagene sono tenuti insieme da legami idrogeno. Questi legami sono possibili grazie alla presenza di glicine e dalle modifiche post-traduzionali di lisina e prolina.

Entrambi questi amminoacidi subiscono un'idrossilazione (aggiunta di un gruppo ossidrile). La prolina è modificata a idrossiprolina dall'enzima Prolil Idrossilasi, che inserisce il gruppo -OH in corrispondenza del secondo carbonio dell'anello; mentre la lisina è modificata a [[idrossilisina]] dall'enzima Lisil[[lisil Idrossilasiidrossilasi]], che inserisce il gruppo -OH nel Cδ della catena laterale della lisina. Entrambi gli enzimi agiscono in presenza del co-fattore acido ascorbico e del co-substrato alfa-chetoglutarato. Queste modifiche sono necessarie per aumentare la possibilità di formazione dei legami H e per diminuire l'ingombro sterico. Le tre unità strutturali assumono una forma simile a una treccia.

Le varie fibre sono legate da legami crociati tra due allisine o tra una lisina e un'allisina. La lisina è convertita in allisina dall'enzima Lisina Ossidasi, che inserisce un gruppo aldeidico al posto del gruppo amminico della catena laterale della lisina in corrispondenza dell'ultimo carbonio (carbonio epsilon). Quando si forma il legame crociato, si verifica una condensazione tra il gruppo amminico e il gruppo aldeidico che unisce le due catene con un legame imminico.