T-cell receptor: differenze tra le versioni
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Il dominio costante (C) del TCR è invece importante per le interazioni tra le due catene, tenute insieme da [[ponte disolfuro|ponti disolfuro]] tra [[cisteina|cisteine]] presenti sulle due catene presso una regione detta "cerniera".
La regione transmembrana dei TCR vede la insolita presenza di amminoacidi carichi positivamente come lisina nella catena α e lisina e arginina nella catena β che interagiscono con residui di acido aspartico presenti sulle regioni transmembrana delle proteine [[CD3]] e ς.
La porzione citoplasmatica di un TCR è costituita da una breve catena di 5-12 amminoacidi e non può trasdurre segnali, compito deputato invece a CD3, ς e proteine chinasi ad esse legate.
Il TCR γδ è strutturalmente molto simile all'αβ, ma non utilizza [[CD4]] e [[CD8]] come co-recettori, per cui i linfociti T γδ sono CD4<sup>-</sup> e CD8<sup>-</sup>. Questa sottoclasse di linfociti, negli animali, è preponderante a livello epiteliale, nell'uomo però anche nella mucosa intestinale, che ne è particolarmente ricca, assommano a non più del 10% del totale, mentre sono il 5% dei linfociti T totali. I TCR γδ si legano a proteine MHC di classe I non convenzionali e non sono ristretti a soli peptidi proteici, potendo riconoscere anche lipidi e molecole microbiche. Tuttavia i loro ligandi, a differenza dei linfociti T αβ sono poco variabili.
Un terzo tipo di TCR sono espressi dalle cellule NK-T. Questi TCR riconoscono CD1 al posto di MHC (le due proteine sono però strutturalmente simili) e i loro ligandi sono lipidi microbici. Alcuni linfociti T oltre al TCR αβ esprimono anche [[CD1]].
== Complesso del TCR ==
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