T-cell receptor: differenze tra le versioni

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* '''''CD4''''' è una glicoproteina monomerica transmembrana facente parte della superfamiglia delle immunoglobuline costituita da quattro domini Ig che si estendono nello spazio extracellulare. A partire dall'N-terminale si alternano Ig variabili (V) ad Ig hinge (H). Di questi i due più vicini all'N-terminale legano il dominio β2 dell'MHC di classe II. Oltre i domini Ig contiene una regione transmembrana idrofobica ed una piccola regione citoplasmatica presso il C-terminale di 38 amminoacidi. CD4 è espressa sui linfociti T helper, sui timociti, su alcuni fagociti e cellule dendritiche.
 
* '''''CD8''''' è una glicoproteina dimerica transmembranam anch'essa facente parte della superfamiglia delle immunoglobuline. E'È costituita da un eterodimero formato da una catena α e una catena β strutturalmente simili legate tra loro da ponti disolfuro. A partire dall'N-terminale si distinguono su ciascuna catena un dominio Ig, seguito da una regione cerniera provvista di due ponti disolfuro che la legano alla catena opposta (questa regione è più lunga nella catena α rispetto alla β), una regione transmembrana idrofobica ed una regione citoplasmatica più breve in α che in β, lunga circa 25 amminoacidi. Il dominio Ig di CD8 si lega al dominio α3 dell'MHC di classe I. Alcuni linfociti CD8<sup>+</sup> esprimono un CD8 costituito da un omodimero αα che però non sembra essere funzionalmente attivo.
 
* '''''CD28''''' è il principale recettore co-stimolatore dei linfociti T. I ligandi delle proteine della famiglia di [[CD28]] sono altre proteine espresse da linfociti B, cellule dendritiche e macrofagi ovvero CD80 e CD86, tra loro strettamente correlate. CD28 è una proteina transmembrana costituita da un omodimero che possiede a partire dall'N-terminale un dominio Ig, una regione transmembrana idrofobica e una coda citoplasmatica contenente sequenze ricche di tirosina. I due monomeri sono legati da ponti disolfuro. [[CD80]] è una proteina transmembrana omodimerica costituita a partire dall'N-terminale da due domini Ig, una regione trasmembrana idrofobica e una coda citoplasmatica. Il legame di CD80 a CD28 induce la sintesi di proteine anti-apoptotiche, citochine e fattori di crescita, favorendo quindi la crescita e la proliferazione dei linfociti T. Recettori simili a CD28, [[CD152]] e PD-1, si legano a CD80 e [[CD86]] ma hanno sul linfocita effetti opposti rispetto a CD28, essi infatti ne inibiscono l'attivazione e sono quindi alcuni dei responsabili della risoluzione della risposta immunitaria. Non è noto il motivo per cui CD28 e CD152 abbiano tra loro effetti opposti.
 
* '''''CD2''''' e le proteine co-stimolatorie ad esso correlate sono altre molecole che concorrono all'attivazione e alla differenziazione dei linfociti T. [[CD2]] è espresso dalla maggior parte dei linfociti T maturi, da buona parte dei timociti e dalle cellule NK. E'È formata da due domini Ig extracellulari, seguiti da una regione transmembrana idrofobica e da una coda citoplasmatica con sequenze ricche di tirosina lunga 116 amminoacidi. Il suo ligando è LFA-3 (''Leukocyte Function-associated Antigen 3''), nota anche come [[CD58]], un'integrina legata alla membrana delle cellule ematopoietiche da un fosfatidilinositolo.
 
* Le '''''proteine SLAM''''' (''Signaling Lymphocytic Activation Molecule'') fanno parte della famiglia di CD2 e come questa contengono due domini Ig extracellulari, una regione idrofobica transmembrana e una lunga coda citoplasmatica provvista di motivi contenenti tirosina (ITSM, ''Immunoreceptor Tyrosin-based Switch Motif''). Una proteina SLAM si lega mediante i domini Ig ad un'altra proteina SLAM espressa sulla superficie di una cellula, per esempio un APC. Dopo il legame SLAM recluta l'adattatore SAP (''SLAM-associated protein'') che contiene un dominio SH2 che si lega alle tirosine fosforilate dalla chinasi [[Fyn]]. Un'altra proteina della famiglia, 2B4, è espressa nei linfociti NK, dai linfociti CD8<sup>+</sup> e dai linfociti T γδ, essa si lega a [[CD48]] e contiene motivi ITSM nella coda citoplasmatica.