Emoglobina: differenze tra le versioni

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Questa molecola (come altre per altri animali) è necessaria nonostante l'ossigeno si sciolga nell'acqua perché la quantità così solubilizzata sarebbe troppo bassa per le esigenze metaboliche di un animale di dimensioni superiori ad 1 mm; la presenza della proteina che reagisce con l'ossigeno permette di svincolarsi dalla [[legge di Henry]], facendo seguire il flusso dell'ossigeno dalla [[Fase (chimica)|fase]] gassosa alla fase liquida il flusso dato dalla reazione chimica, permettendo il mantenimento del flusso.
 
Le reazioni di scambio gassoso sono rese possibili dalla presenza di ioni ferro(II) in ogni gruppo. Questo cofattore lega l'ossigeno durante il passaggio del sangue nei [[polmoni]], e lo cede successivamente ai [[Tessuto (biologia)|tessuti]] nella [[circolazione sanguigna|circolazione]] periferica. Il passaggio dell'[[ossigeno]] (O<sub>2</sub>) avviene perché i legami con l'[[eme]] sono labili e perché, nei tessuti, viene prodotta [[anidride carbonica]], gas che riduce l’affinità tra emoglobina e ossigeno per il cambiamento del [[pH]] e perché si lega all'estremità amminica delle molecole di Hb. Tale regolazione viene detta [[effetto Bohr]].
 
La saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno è influenzata dalla pressione parziale dell'ossigeno che con [[legame cooperativo]] aumenta l'affinità dell'emoglobina verso l'ossigeno in risposta ad un aumento della quantità di ossigeno per cui l'emoglobina cambia conformazione passando da uno stato conformazionale a bassa affinità per l'ossigeno, definito Stato T (teso) ad uno ad alta affinità per l'ossigeno, definito Stato R (rilasciato), ciò si verifica a livello alveolare permettendo la cattura dell'ossigeno da parte dell'emoglobina mentre il contrario succede a livello periferico dove l'emoglobina passa dallo stato R allo stato T rilasciando ossigeno ai tessuti che possono così assumerlo per utilizzarlo attraverso le ossidazioni. L'emoglobina ha un comportamento altamente cooperativo: [[coefficiente di Hill]]=2,8.