Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni
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Come nella formazione del [[Acido tetraidrofolico|tetraidrofolato]] (THF) e della [[tetraidrobiopterina]] (BH<sub>4</sub>) la biosintesi del del Moco inizia da una molecola di [[Guanosintrifosfato|GTP]].
Nella biosintesi batterica le proteine '''MoaA''' e '''MoaC''' sono coinvolte nella trasformazione del GTP in precursore Z.
MoaA appartiene alla superfamiglia degli enzimi [[metilasi]] dipendenti dal [[coenzima]] [[S-adenosil metionina]] (SAM), le quali con [[centri di ferro-zolfo|centri ferro-zolfo]] [4Fe-4S]<sup>2+</sup> formano un [[radicale]] mediante la divisione riduttiva del SAM. Caratteristica delle proteine MoaA è di contenere addirittura due centri ferro-zolfo. Il ruolo di MoaC non è ancora molto chiaro, due possibili funzioni gli sono state supposte. La prima è di enzima accetore del radicale formato dalla MoaA, visto che molti enzimi dipendenti dal coenzima SAM richiedono un'altra proteina nella quale trasferire in radicale. La seconda funzione possibile è il coinvolgimento nella separazione del gruppo [[pirofosfato]], formando il gruppo ciclofosfato del precursore Z<ref>{{Cite journal| doi = 10.1074/jbc.M313398200| issn = 0021-9258| volume = 279| issue = 33| pages = 34721-34732| last = Hänzelmann| first = Petra| coauthors = Heather L Hernández, Christian Menzel, Ricardo García-Serres, Boi Hanh Huynh, Michael K Johnson, Ralf R Mendel, Hermann Schindelin| title = Characterization of MOCS1A, an oxygen-sensitive iron-sulfur protein involved in human molybdenum cofactor biosynthesis| journal = The Journal of biological chemistry| date = 2004-08-13}}</ref>.
Le analoghe proteine umane a MoaA e MoaC sono conosciute come MOCS1A e MOCS1B, rispettivamente
== Note ==
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