Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni

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Le analoghe proteine umane a MoaA e MoaC sono conosciute come MOCS1A e MOCS1B, rispettivamente<ref>{{Cite journal| doi = 10.1074/jbc.M313398200| issn = 0021-9258| volume = 279| issue = 33| pages = 34721-34732| last = Hänzelmann| first = Petra| coauthors = Heather L Hernández, Christian Menzel, Ricardo García-Serres, Boi Hanh Huynh, Michael K Johnson, Ralf R Mendel, Hermann Schindelin| title = Characterization of MOCS1A, an oxygen-sensitive iron-sulfur protein involved in human molybdenum cofactor biosynthesis| journal = The Journal of biological chemistry| date = 2004-08-13}}</ref>.

=== Insersione di zolfo e formazione di MPT ===

Per la formazione della [[molibdopterina]] (MPT) 2 atomi di [[zolfo]] sono incorporati nel precursore Z in una reazione catalizzata dalla '''[[MPT sintasi]]'''<ref>{{Cite journal| issn = 0021-9258| volume = 268| issue = 18| pages = 13506-13509| last = Pitterle| first = D M| coauthors = J L Johnson, K V Rajagopalan| title = In vitro synthesis of molybdopterin from precursor Z using purified converting factor. Role of protein-bound sulfur in formation of the dithiolene| journal = The Journal of biological chemistry| date = 1993-06-25}}</ref>.

La MPT sintasi è formata da un dimero centrale composto due subunità chiamate '''MoaE''' e piccole subunità chiamate '''MoaD''', che si posizionano agli estremi opposti di ogni MoaE dimero<ref>{{Cite journal| doi = 10.1038/83034| issn = 1072-8368| volume = 8| issue = 1| pages = 42-46| last = Rudolph| first = M J| coauthors = M M Wuebbens, K V Rajagopalan, H Schindelin| title = Crystal structure of molybdopterin synthase and its evolutionary relationship to ubiquitin activation| journal = Nature structural biology| date = 2001-01}}</ref>. Queste piccole subunità trasportano lo zolfo in forma di tiocarbossilato sulla [[glicina]] C-terminale<ref>{{Cite journal| issn = 0021-9193| volume = 171| issue = 6| pages = 3373-3378| last = Pitterle| first = D M| coauthors = K V Rajagopalan| title = Two proteins encoded at the chlA locus constitute the converting factor of Escherichia coli chlA1| journal = Journal of bacteriology| date = 1989-06}}</ref>. Una tasca con amino acidi altamente consevati è presente in MoaE, in prossimità dell'[[estremità C-terminale]] di MoaD, ed è capace di legare il precursore Z. Ogni molecola di precursore Z si lega a tale tasca e vi rimane fino alla completa conversione in MPT. Due atomi di zolfo vengono trasferiti in due passaggi tramite lo scambio di due MoaD solfonate<ref>{{Cite journal| doi =10.1074/jbc.M300453200| issn = 0021-9258| volume = 278| issue = 16| pages = 14523-14532| last = Wuebbens| first = Margot M

| coauthors = K V Rajagopalan| title = Mechanistic and mutational studies of Escherichia coli molybdopterin synthase clarify the final step of molybdopterin biosynthesis| journal = The Journal of biological chemistry| date = 2003-04-18}}</ref>.

== Note ==