Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni
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=== Formazione del precursore Z dalla guanosina ===
Come nella formazione del [[Acido tetraidrofolico|tetraidrofolato]] (THF) e della [[tetraidrobiopterina]] (BH<sub>4</sub>) la biosintesi
Nella biosintesi batterica le proteine '''MoaA''' e '''MoaC''' sono coinvolte nella trasformazione del GTP in precursore Z.
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L'ultimo passaggio per la maturazione del cofattore molibdeno (Moco) è l'insersione di un atomo di [[molibdeno]] in coordinazione con la partine ditiolene del MPT. Nella via biosintetica batterica due proteine sono state riconosciute come essenziali, la '''MogA''' e la '''MoeA''', in una reazione a più stadi<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1074/jbc.M203238200| issn = 0021-9258| volume = 277| numero = 28| pagine = 24995-25000| cognome = Nichols| nome = Jason| coautori = K V Rajagopalan| titolo = Escherichia coli MoeA and MogA. Function in metal incorporation step of molybdenum cofactor biosynthesis| rivista = The Journal of biological chemistry| data=12 luglio 2002}}</ref>.
MogA facilita l'addizione del molibdeno attivando la MPT, tramite l'utilizzo di una molecola di [[ATP]] per formare l'intermedio MPT adenilato. MoeA invece media l'addizione del metallo a basse concentrazioni
Nonostante l'insersione i molibdeno in MPT possa avvenire senza aiuto di proteine, ''in vitro'' per esempio si può ottenere ad alte concentrazioni di [[molibdato]]<ref>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1111/j.1742-4658.2008.06694.x| issn = 1742-4658| volume = 275| numero = 22| pagine = 5678-5689| cognome = Neumann| nome = Meina| coautori = Silke Leimkühler| titolo = Heavy metal ions inhibit molybdoenzyme activity by binding to the dithiolene moiety of molybdopterin in Escherichia coli| rivista = The FEBS journal| data = 2008-11}}</ref>, MogA e MoeA sono essenziali per le concentrazioni fisiologiche a cui si può trovare il molibdeno all'interno delle cellule.
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