MHC-I: differenze tra le versioni

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== Struttura ==

Tali proteine sono costituite da 2 catene legate non covalentemente: una '''catena α''' (di 44-47 kD) codificata dal MHC e una catena '''β₂-microglobulina''' (di 12 kD) non codificata dal MHC. In realtà, però, le MHC non sono considerate completamente assemblate fintantochèfintantoché non legano il peptide. La molecola MHC completa infatti, è un eterotrimero costituito dalle due catene e dal petpide che permette l'espressione stabile sulla membrana cellulare. Questo comporta che per essere espresse, le MHC debbano aver legato il peptide.

=== Catena α ===

La catena α (detta anche ''catena pesante'') è transmembrana ed è quindi costituita da una regione extracellulare che contiene la tasca per il peptide, una regione idrofoba per l'attraversamento della membrana e una regione C-terminale citoplasmatica. La regione N-terminale (che costituisce la tasca) è formata da due α-eliche (α1 e α2) lunghe circa 90 amminoacidi che appoggiano su un pavimento formato da un foglietto β di 8 filamenti antiparalleli. La grandezze della tasca (25Å x 10Å x 11Å ca.) permette di ospitare un peptide lungo 8-11 amminoacidi a causa anche delle estremità chiuse. Questa apparente limitazione è scavalcata dal [[processamento dell'antigene]] che avviene del legame peptide-MHC. La tasce è la regione nella quale sono presenti i residui polimorfi. La restante parte extracellulare della catena α è costituita dal segmento α3 che presenta un [[dominio Ig]] di sequenza conservata che è deputato al legame con CD8. Al dominio Ig seguono 25 amminoacidi idrofobi transmembrana e una sequenza citoplasmatica di 30 amminoacidi.

=== Catena β₂-microglobulina ===

La catena β₂-microglobulina (detta anche ''catena leggera'') non è codificata dal MHC. E'È strutturalmente omologa ad un dominio Ig ed è legata in modo non covalente alla catena α3. La catena deriva il suo nome dalla mobilità elettroforetica (β₂), le dimensioni e la solubilità (globulina).

== Struttura dei geni ==