B-cell activating factor: differenze tra le versioni

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Il BAFF è una lunga [[glicoproteina]] formata da 285 [[amminoacidi]] che subisce una glicosilazione al residuo 124. Essa è espressa come proteina trans membrana di tipo II<ref name="pmid10359578">{{cita pubblicazione|autore=Schneider P, MacKay F, Steiner V, Hofmann K, Bodmer JL, Holler N|titolo=BAFF, a novel ligand of the tumor necrosis factor family, stimulates B cell growth. |rivista=J Exp Med |anno=1999 | volume= 189 |numero=11 |pp=1747–56 | pmid=10359578 | doi= 10.1084/jem.189.11.1747| pmc=2193079 | url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=10359578 |display-authors=etal}}</ref> su vari tipi di cellule inclusi monociti, cellule dentritiche e cellule stromali del midollo osseo. La forma trans membrana può esser clivata dalla membrana, generando un frammento proteico solubile. La concentrazione costante di BAFF dipende dalle cellule B e anche dall’espressione dei recettori leganti il BAFF.<ref name="pmid22124120">{{cita pubblicazione|autore=Kreuzaler M, Rauch M, Salzer U, Birmelin J, Rizzi M, Grimbacher B|titolo=Soluble BAFF levels inversely correlate with peripheral B cell numbers and the expression of BAFF receptors. |rivista=J Immunol |anno=2012 | volume= 188 |numero=1 |pp=497–503 | pmid=22124120 | doi=10.4049/jimmunol.1102321 | pmc= | url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=22124120 |display-authors=etal}}</ref>

BAFF è il ligando naturale di 3 inusuali recettori di TNF, chiamati [[:en: BAFF receptor|BAFF-R]], TACI (attivatore trans membrana e modulatore del calcio e legante la ciclofilina) e BCMA (antigene di maturazione dei linfociti B), che hanno diversi gradi di affinità di legame per esso. Questi recettori sono espressi principalmente sui linfociti B maturi e la loro espressione varia in rapporto alla maturazione dei linfociti B (TACI è stato trovato su substrato di cellule T e BCMA sulle plasmacellule). BAFF-R è coinvolto nella regolazione positiva dello sviluppo delle cellule B<ref name="pmid22883025">{{cita pubblicazione|autore=Thibault-Espitia A, Foucher Y, Danger R, Migone T, Pallier A, Castagnet S|titolo=BAFF and BAFF-R levels are associated with risk of long-term kidney graft dysfunction and development of donor-specific antibodies. |rivista=Am J Transplant |anno=2012 | volume= 12 |numero=10 |pp=2754–62 | pmid=22883025 | doi=10.1111/j.1600-6143.2012.04194.x | pmc= | url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=22883025 |display-authors=etal}}</ref> , TACI si lega peggio perché ha una alta affinità per una proteina similare al BAFF, chiamata APRIL (ligando inducente la proliferazione). BCMA mostra un fenotipo legante intermedio tra i due citati e lavora sia con BAFF che APRIL a vari livelli. Il segnale che arriva attraverso il recettore BAFF o BCMA stimola i linfociti B a subire la proliferazione e a contrastare l’apoptosi. Tutti questi ligandi agiscono come omotrimeri ( per esempio 3 della stessa molecola) che interagiscono con i recettori omotrimerici<ref name="pmid11862220">{{cita pubblicazione|autore=Oren DA, Li Y, Volovik Y, Morris TS, Dharia C, Das K, Galperina O, Gentz R, Arnold E |titolo=Structural basis of BLyS receptor recognition |rivista=Nat. Struct. Biol. | volume = 9 |numero=4 |pp=288–92 |data=aprile 2002 | pmid = 11862220 | doi = 10.1038/nsb769 }}</ref> nonostante sia stato dimostrato che il BAFF sia attivo sia come etero sia come omotrimero (esso può aggregarsi in 60-mer , olignucleotidi, a seconda della struttura primaria della proteina).<ref name="pmid18295728">{{cita pubblicazione|autore=Daridon C, Youinou P, Pers JO |titolo=BAFF, APRIL, TWE-PRIL: who's who? |rivista=Autoimmun Rev | volume = 7 |numero=4 |pp=267–71 |data=febbraio 2008 | pmid = 18295728 | doi = 10.1016/j.autrev.2007.05.002 }}</ref>

==Interazioni==