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{{S|biochimica}}
Il [[sito attivo]] di un [[enzima]] è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di [[catalisi]] e nella formazione dei [[legame chimico|legami]]. La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo permettono il riconoscimento e il legame col substrato specifico.
Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola tasca posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa [[carica elettrica|carica]], [[idrofobia|idrofobicità]] e [[impedimento sterico]]) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di [[protone|protoni]] o sono implicati nel legame con un [[cofattore]] quale il [[piridossale]], la [[tiamina]] o il [[NAD]]. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.
[[Categoria:enzimi]]▼
==Modelli==
I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite [[legame idrogeno|legami idrogeno]], interazioni idrofobiche, [[legame covalente|legami covalenti]] temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la [[reazione chimica|reazione]]. In questo modo il sito attivo modifica il [[meccanismo di reazione]] conducendo a un percorso al quale è associato minore [[energia di attivazione]]. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa del'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.
[[en:Active site]]
[[es:Sitio activo]]
[[fr:Site actif]]
[[he:אתר פעיל]]
[[pl:Centrum aktywne]]
[[ru:Активный центр ферментов]]
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