Rosetta@home: differenze tra le versioni

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Versione delle 09:46, 9 feb 2016

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Con il completamento del Genoma umano gli scienziati hanno soltanto una visione "piana" della struttura delle proteine (la struttura primaria sono le sequenze di aminoacidi). Per poter conoscere approfonditamente cosa fanno le proteine, gli scienziati hanno bisogno di conoscere la struttura tridimensionale delle proteine (struttura terziaria). Conoscendo le proteine in 3D, gli scienziati potranno intuire il loro ruolo nei processi delle cellule e creare terapie più efficaci nel combattere un gran numero di malattie.

La struttura 3D delle proteine attualmente è scoperta in modo sperimentale nei laboratori attraverso la [[cristallografia a raggi X]] oppure attraverso la [[risonanza magnetica nucleare]]. Il processo è però molto lento (possono essere impiegate settimane o addirittura mesi per capire come cristallizzare una proteina per la prima volta) e molto costoso (circa $100'000 USD per proteina).<ref>{{Cita libro |titolo= Structural Bioinformatics |curatore= Bourne PE, Helge W| anno=2003 |città= Hoboken, NJ | editore=Wiley-Liss |isbn=978-0-471-20199-1 |oclc= 50199108 }}</ref> Una volta che la struttura 3D di una proteina è completata, spesso viene depositata in un database di pubblico dominio come il [http://www.rcsb.org/ Protein Databank] o il [http://www.ccdc.cam.ac.uk/ Cambridge Protein Structure Database]. Purtroppo, il tasso a cui nuove sequenze vengono scoperte, supera di gran lunga la determinazione della loro struttura. Di oltre 7.400.000 sequenze proteiche disponibili nel database di proteine non ridondanti in [[NCBI]], meno di 100120.000 strutture tridimensionali sono state risolte e depositate presso il Protein Data Bank, la banca dati principale per le informazioni sulla struttura delle proteine.<ref>{{Cita web | titolo= Yearly Growth of Protein Structures |editore= RCSB Protein Data Bank |anno= 2008 |accesso=30 novembre 2008| url=http://www.pdb.org/pdb/statistics/contentGrowthChart.do?content=molType-protein&seqid=100}}</ref> Uno degli obiettivi principali di Rosetta@home è quello di prevedere le strutture proteiche con la stessa precisione dei metodi esistenti, ma in un modo che richiede molto meno tempo e denaro.

Rosetta@home sviluppa anche metodi per determinare la struttura e l'interazione delle proteine di membrana (ad esempio, GPCR),<ref>{{Cita web | titolo=Rosetta@home: David Baker's Rosetta@home journal (message 55893) | autore=Baker D |sito= Rosetta@home forums| editore=University of Washington |anno=2008 |accesso=7 ottobre 2008|url= http://boinc.bakerlab.org/rosetta/forum_thread.php?id=1177&nowrap=true#55893}}</ref> che sono particolarmente difficili da analizzare con tecniche tradizionali, ma che rappresentano la maggioranza degli obiettivi per i moderni farmaci.